282 Polypeptide. 



B. Aktive Polypeptide. 



Die in diesem Abschnitt aufgeführten Polypeptide lassen sich in drei Gruppen trennen. 

 Einmal sind Polypeptide angeführt, welche ausschließlich aus den in der Natur vor- 

 kommenden, d. h. beim hydrolytischen Abbau von Proteinen erhaltenen Aminosäuren be- 

 stehen. Diese interessieren uns am meisten. Mehrere davon sind bereits beim partiellen 

 Abbau von Proteinen gefunden worden, so das d-Alanyl-glycin und das Glycyl-l-tyrosin 

 beim Abbau von Seidenfibroin, l-Leucyl-d-glutaminsäure aus Gliadin, d-Alanyl-1-leucin aus 

 Elastin usw. Einige Dipeptide sind nur in Form ihrer Anhydride gewonnen worden. 

 Für mehrere Abbauprodukte, die Tri- und Tetrapeptiden zu entsprechen scheinen, sind 

 die entsprechenden Polypeptide noch nicht synthetisch dargestellt worden. In diese Zu- 

 sammenstellung sind außer den erwähnten Polypeptiden noch solche aufgenommen worden, 

 an deren Aufbau die Antipoden der in der Natur vorkommenden Aminosäuren beteiligt 

 sind, und endlich sind auch Polypeptide angeführt, die neben optisch-aktiven Aminosäuren 

 racemische enthalten. Diese beiden letzteren Arten von Polypeptiden sind durch ver- 

 schiedenen Druck gegenüber den nur aus den in der Natur vorkommenden Aminosäuren 

 aufgebauten Polypeptiden unterschieden. 



1. Dipeptide und die zugehörenden Diketopiperazine. 



Glycyl-d-alanin.^) 



Mol. -Gewicht 146,10. 



Zusammensetzung: 41,07% C, 6,90% H, 19,18% N. 



CsHioOgNa - NH2CH2CO • NH • CH(CH3)C00H. 



Bildung : Aus Chloracetyl-d-alaiün und der 5 fachen Menge 25proz. wässerigen Ammoniaks 1 ). 

 Den nach dem Verdampfen des Ammoniaks zurückbleibenden sirupösen Rückstand kann 

 man zur Krystalli-sation bringen und gleichzeitig vom Chlorammonium befreien durch Ver- 

 setzen der wässerigen Lösung mit viel Alkohol 1). Eine wesentlich bessere Ausbeute erzielt 

 man jedoch, wenn man das Chlorammonium zuerst mit Barythydrat und Silbersulfat entfernt 

 und dann das Dipeptid durch mehrmaliges Abdampfen mit Alkohol in den krystallisierten 

 Zustand überführt 2). Glycyl-d-alanin wird auch erhalten durch Aufspaltung von Glycyl- 

 d-alaninanhydrid mit Alkali neben d-Alanyl-glycin^). 



Physiologische Eigenschaften: Ein Gemisch von Pankreassaft und Darmsaft spaltet das 

 Glycyl-d- Alanin nicht*). Die /?-Naphthalinsulfo Verbindung wird durch Pankreatin (Rhenania) 

 nicht gespalten 5). Versuche, das Glycyl-d-alanin mittels Fermenten zu synthetisier^!, sind 

 bis jetzt erfolglos geblieben 6). 



Physikalische und chemische Eigenschaften: Lange, zu Büscheln vereinigte Nadeln oder 

 dünne Platten (aus heißem Wasser durch Alkohol gefällt). Beginnt gegen 218° (korr.) 

 sich zu bräunen und schmilzt gegen 233° unter Zersetzung. Leicht löslich in Wasser, 

 unlöslich in den gebräuchlichen indifferenten organischen Lösungsmitteln. Reagiert schwach 

 sauer. [«Jd in Wasser = — 50°. Wird durch 7 stündiges Erhitzen mit lOproz. Salzsäure 

 fast vollkommen hydrolysiert. 



Derivate: Glycyi-d-alaninkupferi) fällt aus der konz. tiefblauen Lösung bei Zusatz 

 von Alkohol in Form von mikroskopisch kleinen hellblauen kurzen Prismen mit zugespitzten 

 Enden aus. Beim Verdunsten der wässerigen Lösung bildet es eine glasartige amorphe Masse. 



1) E. Fischer u. A. Schulze, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 40, 943 [1907]. 



2) E. Fischer, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 41, 2860, Anm. [1908]. 



3) E. Fischer u. E. Abderhalden, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 39, 752 [1906]. 



4) E. Abderhalden u. A. H. Kölker, Zeitschr. f. physiol. Chemie 54, 363 [1908]. 

 6) E. Fischer u. P. Bergell, Zeitschr. f. physiol. Chemie 36, 2592 [1903]. 



6) E. Abderhalden u. P. Rona, Zeitschr. f. physiol. Chemie 49, 31 [1906]. 



