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gespalten. Die Blutplättchen bewirken auch eine Hydrolyse, jedoch nicht in allen Fällen. 

 Die ungleichmäßigen Resultate sind auch hier wahrscheinlich auf die große Empfindlichkeit 

 der peptolytischen Fermente dieser Elemente zurückzuführen. Dem Plasma imd Serum des 

 Rinderblutes fehlen peptolytische Fermente. Bisweilen ist eine geringfügige Hydrolyse be- 

 obachtet worden. Wechselnd ist die hydrolytische Wirkung des menschlichen Serums bei 

 verschiedenen Krankheitszuständen ^ ). Ist das Plasma hämoglobinhaltig, so ist die Hydro- 

 lyse deutüch^). Ganz frisches Kaninchen blutserum und Hundeblutserum spaltet dagegen 

 das Glycyl-1-tyrosin auffallend rasch 3). Man kann deshalb als wahrscheinlich annehmen, 

 daß die negativen Resultate, welche beim Rinderblut erhalten wurden, daher rühren, daß das- 

 selbe bereits zu lange gestanden hattet). Während das normale Hundeblutplasma von keiner 

 oder geringer Einwirkung auf Glycyl-l-tyrosin ist, wird dasselbe deutlich gespalten, wenn den 

 Hunden vorher Eiereiweiß oder Pferdeserum subcutan eingespritzt worden ist^). An Stelle 

 des Glycyl-l-tyrosins kann man für diese Versuche auch das viel Tyrosin enthaltende Seidenr 

 pepton benutzen 5), gegen welches sich normales Hundeblutserum indifferent erweist. Wird 

 dem Hunde vorher Gliadin eingespritzt, so erfolgt eine reichliche Abscheidung von Tyrosin ß). 

 Wird derartiges Serum auf 60 — 65° erwärmt, so wird es gänzlich inaktiv ß). Durch Erwärmen 

 auf 60° wird auch das normale Kaninchen blutserum inaktiv, während es unerhitzt das Glycyl- 

 l-tyrosin sehr deutlich spaltet*). Da es sehr schwierig ist, die Leukocyten aus dem Blut in 

 reinem Zustande zu isolieren, sind die entsprechenden Versuche mit Lymphe resp. sterilem 

 Eiter ausgeführt worden. Bei Verwendung von Lymphe erfolgt erst nach mehreren Tagen 

 eine geringe Abscheidung von Tyrosin. Unter vermindertem Druck eingetrocknete Lymphe 

 ist gänzlich wirkungslos. Die Versuche mit sterilem Eiter haben bis jetzt noch zu keinem 

 eindeutigen Resultat geführt 7). Verschieden verhalten sich die Organpreßsäfte. Während 

 Gehimpreßsaft dem Glycyl-l-tyrosin gegenüber wirkungslos ist»), obwohl er andere Poly- 

 peptide, wie d, 1-Alanyl-glycin und Diglycyl-glycin deutlich angreift, wird dasselbe durch 

 Linsenpreßsaft») (aus Schweineaugen), Hundemuskelpreßsaft^) und Hundeleberpreßsaft^) 

 deutlich angegriffen. Leberpreßsaft und Muskelpreßsaft von Mäusen spaltet das Glycyl-l-tyrosin 

 langsamer als d, l-Leucyl-glycin^). Leberpreßsaft von Mäusen, die Tumoren besitzen, spaltet 

 etwas rascher als Leberpreßsaft normaler Mäuse^). Auch aus den Tumoren der Mäuse selbst 

 läßt sich durch Auspressen recht wirksame Fermentlösung gewinnen 9). Wenn das Auspressen 

 nach Zugabe von physiologischer Kochsalzlösung wiederholt wird, so ist die erhaltene Flüssigkeit 

 ebenfalls noch recht wirksam. Verschieden ist der Gehalt von menschlichen Carcinomen 

 an peptolytischen Fermenten. Preßsaft von solchen Carcinomen, welche zu der Gruppe der 

 Adenocarcinome gehören, spalten das Glycyl-l-tyrosin genau ebenso wie normale Gewebs- 

 zellen i"). Besteht der Krebs ganz aus bindegewebigem Stroma(Scirrhus), findet keine Spaltung 

 statt i**). Recht stark ist die hydrolytische Wirkung, welche Hefepreßsaft dem Glycyl-l-tyrosin 

 gegenüber entfaltet n) 12). Ebenso verhält sich Papayotini2), während der Inhalt von Kannen 

 von Nepenthes ohne Einfluß ist 12). Hefepreßsaft spaltet Glycyl-l-tyrosin langsamer wie 

 d, l-Leucyl-glycin9). Das sonst dem Glycyl-l-tyrosin sich gleich verhaltende Seidenpepton 

 wird durch Hefepreßsaft langsamer abgebaut 9). Durch Zusatz verschiedener Salze wird die 

 Schnelligkeit der Hydrolyse des Glycyl-l-tyrosins verschieden beeinflußt. Ein Zusatz von 

 0,01 g Cyankalium auf 1 ccm Hefepreßsaft bewirkt starke Hemmung bis vollständige Auf- 

 hebimg der Hydrolyse i3). 0,002 bis 0,001 g Cyankalium wirken zuerst beschleunigend. Meist 

 folgt der anfänglich auftretenden Beschleunigung eine deutliche Verlangsamung. Noch aus- 

 gesprochener ist die raschere Spaltung bei Zusatz von 0,0002 — 0,0001 g Cyankalium, erst bei 



1) E.. Abderhalden u. P. Rona, Zeitschr. f. physioL Chemie 53, 308 [1907]. 



2) E. Abderhalden u. J. S. McLester, Zeitschr. f. physiol. Chemie 55, 371 [1908]. 



3) E. Abderhalden u. Y. Teruuchi, Zeitschr. f. physiol. Chemie 49, 1 [1906]. 



*) E. Abderhalden u. L. Pinkussohn, Zeitschr. f. physiol. Chemie 61, 200 [1909]. 



5) E. Abderhalden u. A. Schittenhelm, Zeitschr. f. physiol. Chemie 61, 421 [1909]. 



8) E. Abderhalden u. L. Pinkussohn, Zeitschr. f. physiol. Chemie 62, 243 [1909]. 



') E. Abderhalden u. H. Deetjen, Zeitschr. f. physiol. Chemie 53, 280 [1907]. 



«) E. Abderhalden u. F. Lussana, Zeitschr. f. physiol. Chemie 55, 390 [1908]. 



^) E. Abderhalden, A. H. Kölker u. F. Medigreceanu, Zeitschr. f. physiol. Chemie 

 62, 145 [1909]. 



1") E. Abderhalden u. P. Rona, Zeitschr. f. physiol. Chemie 60, 415 [1909]. 



") E. Abderhalden u. A. H. Kölker, Zeitschr. 'f. physiol. Chemie 54, 363 [1908]. 



12) E. Abderhalden u. Y. Teruuchi, Zeitschr. f. physioL Chemie 49, 21 [1906]. 



13) E. Abderhalden, G. Cämmerer u. L. Pinkussohn, Zeitschr. f. physioL Chemie 59, 

 293 [1909]. 



