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einem Zusatz von 0,00002 g ist kein Einfluß mehr zu erkennen i). Fluomatrium beschleunigt 

 die Hydrolyse 1), während Magnesiumsulfat keinen deutlichen Einfluß auf die Raschheit der 

 Spaltung erkennen läßt. Es scheint, daß in geringem Maße eine Hemmung eintritt. Auch 

 Magnesiumchlorid läßt erst in größeren Konzentrationen eine Hemmung bemerken i). Calcium- 

 chlorid hat einen deutlich beschleunigenden Einfluß auf die Raschheit des Abbaues von Glycyl- 

 l-tjrrosin durch Hefepreßsaft, während Strontiumchlorid sich als indifferent erweist *). Setzt 

 man zu dem Hefepreßsaft d-Valin oder d- Alanin 2), so wird die hydrolytische Wirkimg des- 

 selben verzögert. Dasselbe gilt von GlykokoU, 1- Alanin und d, 1- Alanini). Xxn ausgesprochen- 

 sten ist die hemmende Wirkung beim d- Alanini). Hefepreßsaft zeigt das Optimum seiner 

 Wirkung bei 55° i). Preßsaft von Lupinensamen, Weizensamen, Maiskörnern und Gersten- 

 samen ist wirkungslos, wenn die betreffenden Samen in ungekeimtem Zustande verwendet 

 werden, nur beim Gerstensamen ist in diesem Fall eine geringfügige Spaltung des Glycyl-I-tyro- 

 sins beobachtet worden 3). Dieselben Samen liefern jedoch in gekeimtem Zustande beim Aus- 

 pressen eine recht wirksame Fermentlösung 3). Aus den Blättern von Drosera rotundifolia berei- 

 teter Preßsaft greift Glycyl-1-tyrosin nicht an*). Preßsaft von Psalliota campestris (Champignon), 

 welcher d, 1-Alanyl-glycin u. a. asymmetrisch spaltet, zerstört das Glycyl-1-tjTosin, wenigstens 

 lassen sich weder Spaltungsprodukte noch unverändertes Dipeptid isolieren. Wahrscheinlich 

 handelt es sich um ein tyrosinasehaltiges Ferment, welches in den genannten Pilzen vorhanden 

 ist 5). Genauer ist die Einwirkung von Tyrosinase aus Russula delica untersucht worden«). Ijn 

 wässeriger Auszug dieser enthält keine peptolytischen Fermente. Eine Lösung von Glycyl- 

 1-tyrosin wird durch ihn zunächst rosa gefärbt«) "), die Farbe geht in carminrot über, wird 

 dann grün und schließlich blau «). Die Färbung tritt später auf als bei Anwendung von l-Tyro- 

 sin. Zusatz geringer Mengen von Aminosäuren (^/loo — ^.'lon-Lösung) beschleunigen den 

 Eintritt der Färbungen durch Tyrosinase auffallend, während größere Mengen (i\n-Lösungen 

 und stärkere Konzentrationen den Eintritt der Färbung hemmen, ja fast aufheben können. 

 Eine Ausnahme machen die Asparagin- und Glutaminsäure. Sie hemmen beide schon in geringen 

 Konzentrationen, während Sarkosin und Isoserin auffallend beschleunigend wirken. Sehr 

 intensiv ist der Einfluß von 1-Prolin auf die Farbennuance, welche dadurch sehr schnell intensiv 

 carminrot wird, während bei den anderen Aminosäuren nur eine geringe Änderung der Farben- 

 nuance stattfindet. Die entstandenen Farben sind in alkalischer Lösung unbeständig, sie gehen 

 in Braun über. Durch Zusatz von ^Mineralsäuren entstehen wieder die ursprünglichen Farben. 

 In der Hitze sind die Farben beständig; durch Kochen mit Säuren werden sie nicht verändert«). 

 Durch Ozon werden keine analogen Färbungen erhalten wie mit Tyrosinase. Durch Ozon 

 wird eine Lösung von Glycyl-l-tyrosin zunächst braim, dann heller und zuletzt hellgelb, um 

 - beim längeren Stehen wieder dunkel zu werden. Dabei wird die Lösung optisch vollständig 

 inaktiv, reagiert intensiv mit Millons Reagens und hinterläßt beim Eindampfen einen braunen 

 harzigen, in Wasser leicht löslichen Rückstand«). Beim Alkaptonuriker tritt nach Eingabe 

 von Glycyl-l-tyrosin die seinem Gehalt an Tyrosin entsprechende Menge Homogentisinsäure 

 im Harn auf. Da eine Vermehrung der Homogentisinsäureausscheidung auch bei subcutaner 

 Zufuhr von Glycyl-l-tyrosin auftritt, muß man annehmen, daß die Homogentisinbildung in 

 den Geweben vor sich geht»). Preßsaft von Allescheria Gayonii ist ohne Einfluß auf Glycyl- 

 l-tyrosin 9). Vom Orgarüsmus des Hundes wird es nach subcutaner Einführung vollständig 

 abgebaut!"). Versuche, das Glycyl-l-tyrosin mittels Fermenten zu synthetisieren, sind bis 

 jetzt erfolglos geblieben n). 



Physikalische und chemische Eigenschaften: Das amorphe^^) Produkt sintert von 125" 

 an und schmilzt erst bei 165° unter Aufblähen. Eis löst sich sehr leicht in Wasser und Methyl- 



1) E. Abderhalden, G. Cämmerer u. L. Pinkussohn, Zeitschr. f. physiol. Chemie 59, 

 293 ]1909]. 



2) E. Abderhalden u. A. H. Kölker, Zeitschr. f. phvsiol. Chemie 54, 363 [1908]. 



3) E. Abderhalden u. Dammhahn, Zeitschr. f. physiol. Chemie .51, 332 [1908]. 

 *) E. Abderhalden u. C. Brahm, Zeitschr. f. physiol. Chemie 57. 342 [1908]. 



5) E. Abderhalden u. A. Rilliet, Zeitschr. f. physiol. Chemie 55, 395 [1908]. 

 «) E. Abderhalden u. M. Guggenheim, Zeitschr. f. physiol. Chemie 54, 331 [1908]. 

 ■) E. Abderhalden u. M. Guggenheim, Zeitschr. f. physiol. Chemie 51, 329 [1908]. 

 8) E. Abderhalden, B. Bloch u. F. Rona, Zeitschr. f. physiol. Chemie 52, 435'[1907]. 

 ») E. Abderhalden u. H. Pringsheim, Zeitschr. f. physich Chemie 59, 249 [1909]. 

 1") E. Abderhalden u. P. Rona, Zeitschr. f. physiol. Chemie 4C, 176 [1905]. 



11) S. Abderhalden u. P. Rona, Zeitschr. f. physiol. Chemie 49, 31 [1906]. 



12) E. Fischer, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 31, 2486 [1904], 



