322 Polypeptide. 



Bildung: Aus d-a-ßromisocapronyl-1-tyrosin und der 5 fachen Menge 25proz. wässerigen 

 Ammoniaks, bei 4tägigem Stehen im Brutraum. Das hierbei entstehende Chlorammonium 

 wird mit Baryt und Silbersulfat entfernt. 



Physiologische Eigenschaften: Eine wässerige Lösung von l-Leucyl-l-tyrosin wird durch 

 Tyrosinase (Russula delica) in wenigen Minuten rosa gefärbt. Im Laufe von 24 Stunden wird 

 die Färbung viel intensiver. Bei Gegenwart von d-Alanin wird die Dipeptidlösung durch Tyro- 

 sinase zuerst ebenfalls rosa gefärbt, im Laufe von 24 Stunden wird aber die Farbe grünlich i). 



Physikalische und chemische Eigenschaften: Amorphes Pulver, dessen Krystallisation 

 bisher nicht gelungen ist. Beim Erhitzen im Capillarrohr färbt es sich gegen 231 ° gelb, wird 

 bei 256° braun und schmilzt unter Zersetzung gegen 264—265° (korr. 268,7—269,7°). Ziemlich 

 schwer löslich in kaltem Wasser, in Alkohol so gut wie unlöslich und in Äther ganz unlöslich. 

 Millonsche Reaktion positiv. Xanthoproteinreaktion ebenfalls. Biuretreaktion negativ. 

 Mit Phosphorwolframsäure gibt die wässerige Lösung des Dipeptids einen im Überschuß des 

 Fällungsmittels löslichen, amorphen Niederschlag. [(x}d = +10,37° in wässeriger Lösung. 



d-a-Bromisocapronyl-l-tyrosin. 2) 



Bildung: l-Tyrosinester wird aus seinem Hydrochlorat mit der berechneten Menge Natron- 

 lauge in Freiheit gesetzt, in Chloroform gelöst und mit d-a-Bromisocapronylchlorid gekuppelt. 

 Der erhaltene unreine d-a-Bromisocapronyl-1-tyrosinäthylester wird mit Natronlauge bei 

 Zimmertemperatur verseift. 



Physi Italische und chemische Eigenschaften: Es ist nicht gelungen, diesen Körper regel- 

 mäßig in Kjystallform zu erhalten. Nur in kleinen Mengen ist es zuweilen gelungen. Schmelzp. 

 gegen 137 — 138° (korr. 141,5°), nachdem schon bei 118° Sinterung eingetreten ist. Millonsche 

 Reaktion positiv. 



d, 1-Leucyl-l-tryptophan.^) 



Bildung: d, 1-a-Bromisocapronylchlorid wird mit 1-Tryptophan gekuppelt und der er- 

 haltene Bromkörper mit Ammoniak behandelt. 



Physiologische Eigenschaften: Das Dipeptid wird durch Pankreassaft, wenigstens zum 

 Teil, in seine Komponenten gespalten 3). 



Physikalische und chemische Eigenschaften: Amorph. Gibt keine krystallisierten Ver- 

 bindungen. Die Analysen zeigen zu hohen Wasserstoff- und zu niedrigen Kohlenstoffgehalt. 

 Der Körper ist deshalb nicht genauer beschrieben worden. 



1-Leucyl-l-tryptophan. ^) 



Mol-Gewicht 317,21. 



Zusammensetzung: 64,31% C, 7,31% H, 13,25% N. 



Ci7H23N303. 



i C • CH2 • CH • COOK 



C6H4NH • CH NH • CO • CH(NH2) • C4H9. 



Bildung: Durch Behandeln von d-a-Bromisocapronyl-l-tryptophan mit wässerigem Am- 

 moniak. Bei 36° ist die Umsetzung in 3 Tagen beendet. 



Physiologische Eigenschaften: Eine wässerige Lösung von 1-Leucyl-l-tryptophan wird 

 durch Tyrosinase (Russula delica) sehr schwach rosa gefärbt*). 



Physikalische und chemische Eigenschaften: Aus Alkohol erhält man das Dipeptid auf 

 Zusatz von Äther in Form einer flockigen Masse; sie besteht aus mikroskopisch kleinen, haar- 

 förmigen, ineinander verfilzten Nadeln. Schmelzp. gegen 148° (korr.) unter Aufschäumen, 

 nachdem die Substanz schon bei 130° (korr.) anfängt zu sintern. Leicht löslich in heißem 

 Wasser und feuchtem Alkohol, mäßig in kaltem Wasser und schwer in abs. Alkohol. Es schmeckt 

 erst bitter, hat dann einen süßlichen Nachgeschmack. Die im Vakuum bei 100° über Phosphor- 

 pentoxyd getrocknete Substanz enthält noch 1 Mol. Krystallwasser, welches erst bei 115 — 120° 

 im Vakuum entweicht. [«]!)'= +4,48° in Normalsalzsäure. 



1) E. Abderhalden u. M. Guggenheim, Zeitschr. f. physiol. Chemie 5T, 329 [1908]. 



2) E. Abderhalden u. A. Hirszowski, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 41, 2840 

 [1908]. 



3) E. Abderhalden u. M. Kempe, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 40, 2737 [1907]. 

 *) E. Abderhalden u. M. Guggenheim, Zeitschr. f. physiol. Chemie 54, 331 [1908]. 



