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brenztraubensäure; nach m-Chlorphenylalanin die m-Chlorphenylbrenztraubensäure; nach 

 Fütterung von Furylalanin zeigte der Harn Farbenreaktionen, welche die Gegenwart der 

 Furylbrenztraubensäure wahrscheinlich machten. 



2. Körperfremde a-Ketonsäuren, soweit sie bisher untersucht sind, liefern im gesunden 

 Organismus dieselben Endprodukte wie die entsprechenden Aminosäuren, häufig im Gegen- 

 satz zu anderen, den Aminosäuren ebenfalls nahestehenden Substanzen, z. B. den Alkohol - 

 säuren. 



Beispiele: Sowohl Phenylaminoessigsäure als auch Phenylglyoxylsäure gehen zum Teil 

 in Benzoesäure über (Mandelsäure allerdings auch)i). 



Sowohl o-Tyrosin als auch o-Oxyphenylbrenztraubensäure liefern als Endprodukt 

 o-Oxyphenylessigsäure; das gleiche gilt von den m- Verbindungen 2) 3). 



p-Chlorphenylalanin und p-Chlorphenylbrenztraubensäure gehen in p-Chlorphenylessig- 

 säure über. Die p-C!hlorphenylmilchsäure dagegen nicht*). 



3. Die den Aminosäuren der Eiweißkörper entsprechenden Ketonsäuren sind, soweit sie 

 bisher untersucht wurden, im normalen Organismus leicht verbrermbar, wie die Aminosäuren. 

 p-Oxyphenyl brenztraubensäure wird, ähnlich wie Tyrosin, vom normalen Organismus zum 

 größten Teil verbrannt; die p-Oxyphenylmilchsäure dagegen T^ärd fast quantitativ imver- 

 ändert wieder ausgeschieden 6). Ebenso ist die Phenylbrenztraubensäure leicht verbrennbar, 

 besser als die PhenylmilchsäureC); Phenyläthylamin Avird nur bis zu Phenylessigsäure 

 oxydiert'). 



4. Die isolierte künstlich durchblutete Leber, die Tyrosin zu Acetonkörpem ab- 

 baut, verarbeitet auch die p-Oxyphenylbrenztraubensäure zu dem gleichen Endprodukt; 

 die p-Oxyphenylmilchsäure dagegen verursacht keine deutliche Vermehrung der> Aceton- 

 produktionS). 



5. Beim Alkaptonpatienten geht p-Oxyphenylbrenztraubensäure ebenso wie Tyrosin in 

 Homogentisinsäure über, im Gegensatz zu p-Oxyphenyl-a-milchsäurei). Auch die Keton- 

 säure des Phenylalanins, die Phenylbrenztraubensäure, vermehrt die Homogentisinsäure- 

 ausscheidung in gleicher Weise, wie das Phenylalanin selbst; jedoch hat in diesem Falle die 

 Alkoholsäure, die Phenyl-a-milchsäure, die gleiche Wirkung 8). 



Die Bildung der Ketonsäure aus der Aminosäure dürfte wohl ebenfalls ähnlich wie bei 

 der Hefe über die Stufe der Iminosäure resp. ihres Hydrates erfolgen. Denn die Büdung 

 der Ketonsäure aus der Aminosäure bedeutet einen zweifachen Prozeß: Oxydation und 

 NH3 -Abspaltung. Von diesen beiden Vorgängen, wenn man sie überhaupt zeitlich zerlegen 

 kaim, muß die Oxydation zuerst stattfinden. Denn eine primäre NH3- Abspaltimg würde 

 zur Alkoholsäure führen; die Alkoholsäure als Zwischenprodukt aber erscheint, wenigstens 

 für bestimmte Fälle (Tyrosin, p-Chlorphenylalanin), ausgeschlossen (siehe S. 379). 



Auch zur weiteren Umwandlung der Ketonsäure in die nächst niedere Fettsäure sind 

 zwei verschiedenartige Prozesse notwendig, C02-Abspaltung imd Oxydation. Ein Blick auf 

 die Formel lehrt, daß eine a -Ketonsäure ohne Abspaltung von CO2 einer Oxydation gar nicht 

 zugängUch ist, daß somit die CO2- Abspaltung der Oxydation vorausgehen muß. Daraus 

 ist zu schließen, daß auch hier, wie beim Abbau durch die Hefezelle, aus der Ketonsäure zu- 

 nächst der nächst rüedere Aldehyd entsteht i**). Während aber durch die Hefe der Aldehyd 

 zum weitaus größten Teile zum Alkohol reduziert wird, wird er im Säugetierkörper zur Säure 

 oxydiert. (In ganz geringem Ausmaße findet dieser Vorgang ja auch bei der Hefe statt. Siehe 

 oben S. 366.) 



1) 0. Neubauer, Deutsches Archiv f. klin. Medizin 95, 211 [1909]. 

 2 ) Flatow, Zeitschr. f. physiol. Chemie 64, 3G7 [1910]. 

 3) Blum, Archiv f. experim. Pathol. u. Pharmakol. 59, 290 [1908]. 

 *) Friedmann u. Maase, Biochem. Zeitschr. 3T, 97 [1910]. 



6) Suwa, Verhandl. d. intern. Physiologen-Kongr. in Wien 1910 (Diskussion). — Kotake, 

 Zeitschr. f. physiol. Chemie 69, 409 [1910]. 



6) Knoop, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 6, 150 [1905]; Zeitschr. f. physiol. Chemie 

 67, 493 (Anm.) [1910]. 



7) Spiro, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 10, 277 [1907]. 



8) 0. Neubauer u. W. Groß, Zeitschr. f. physiol. Chemie 61, 219 [1910]. — E. Schmitz, 

 Biochem. Zeitschr. 28, 117 [1910]. 



9) O. Neubauer u. W. Falta, Zeitschr. f. physiol. Chemie 42, 81 [1904]. 



10) Damit stimmt überein, daß Isovaleraldehyd in der überlebenden Leber ebenso Acetessig- 

 sÄuie bildet wie das Leucin (F. Sachs, Biochem. Zeitschr. 2T, 31 [1910]). 



