Aliphatische Aminosäuren. 491 



Vergärung von d, l-Alanin mit Hefe^) gewinnt man 1- Alanin, das durch Einwirkung von 

 Stickoxyd und Brom d-a -Brompropionsäure liefert, die infolge einer bei dieser Reaktion statt- 

 findenden ,,Walden sehen Umkehrung" 2) den sterischen Aufbau des d-Alanins besitzt. Ihr 

 CMorid dient daher zur Einführung des d-Alanins bei Polypeptidsynthesrai nach der Halogen- 

 acylmethode^). 



Darstellung von fi,l- Alanin: Aus Acetaldehyd^). In eine Druckflasche wird konz. 

 Chlorammoniumlösung (aus 18 g), darauf eine Ätherschicht mit der entsprechenden Menge 

 (13,2 g) Aldehyd hineingebracht und unter Abkühlung Cyankaliumlösung (aus 20 g) all- 

 mählich zugetropft. Nachdem alle Cyankaliumlösung zugegeben ist, wird die Druckflasche 

 bei Zimmertemperatur noch 3 — 4 Stunden geschüttelt. Nach Abheben der Ätherschicht 

 wird diese mit Chlorcalcium getrocknet und aus dieser Lösung mit Chlorwasserstoffgas das 

 Aminonitrilsalz (Schmelzp. 115 — 117°) abgeschieden. Ausbeute 7,3 g (23%). Die wässerige 

 Schicht wird mit dem gleichen Volumen rauchender Salzsäure versetzt, 1/2 Stunde gekocht 

 und auf dem Wasserbade eingedampft. Aus dem Rückstand kann 11 g Alanin (40% 

 der Theorie) isoliert werden. Somit ist die Gesamtausbeute 63°o der Theorie*). 



Darstellung von I- Alanin: Aus d, 1-Alanin durch Vergärung mit Hefe^). 10g Ala- 

 nin werden mit 300 g Zucker in 21-2 1 Leitungswasser gelöst und ohne jede Sterilisation 150 g 

 frische Preßhefe eingetragen. Die anfangs stürmisch verlaufende Gärung ist am 3. Tage be- 

 endet. Das FUtrat wird eingedampft, wobei Krystallisation eintritt. Die Ausbeute ist etwa 

 65*^o der Theorie. 



Durch Spaltung des d, 1-Benzoylalanins durch das Brucinsalz gewinnt 

 man 1-Benzoylalanin (s. dort), welches bei der Hydrolyse 1- Alanin liefert 6). Die 

 hydrolytische Spaltung des Benzoylalanins durch Säuren geht ziemüch langsam von- 

 statten. Als 5 g der Verbindung mit 25 ccm 20 proz. Salzsäure 5 Stimden auf 100 ° erhitzt 

 war, koimte noch 1 g unveränderte Substanz zurückgewonnen werden. Die ausgeätherte 

 wässrige Flüssigkeit gibt beim Eindampfen 1-Alaninchlorhydrat. Zur Darstellung der freien 

 Aminosäure ist die Zerlegung des Chlorhydrats mit Silberoxyd nicht zu empfehlen. Bessere 

 Resultate gibt das Kochen mit gefälltem Bleioxyd oder Bleihydroxyd, bis die Lösimg kaum 

 Chlorreaktion zeigt. Die filtrierte und mit Schwefelwasserstoff entbleite Lösung hinterläßt 

 das l-Alanin nahezu in quantitativer Ausbeute^). 



Nachweis und Bestimmung: Den Gehalt eines Proteins an d-Alanin ermittelt man neben 

 den übrigen Monoaminosäuren nach der von E. Fischer ausgearbeiteten Estermethode '^). 

 Die bei der Hydrolyse der Proteine mit Salzsäure entstehende Lösimg der Chlorhydrate der 

 Aminosäuren wird vmter vermindertem Druck mögüchst stark eingedampft und der Rück- 

 stand mit Alkohol und gasförmiger Salzsäure verestert. Nach Abscheidung des Glykokolls 

 als Esterchlorhydrat wird das Fütrat imter vermindertem Druck eingedampft und die Ester 

 bei möglichst niedriger Temperatur durch Natronlauge in Freiheit gesetzt, durch festes KaUum- 

 carbonat ausgesalzen und mit Äther extrahiert. Bei der fraktionierten Destillation der Amino- 

 säureester befindet sich der Alaninester in denjenigen Fraktionen, die unter einem Druck 

 von 8 — 10 mm von 40 — 60 ° sieden. Das beim Verseifen des Esters durch Kochen mit Wasser 

 entstehende Alanin kann meist durch fraktionierte Krystallisation rein gewonnen werden. 

 Im Falle das Glykokoll noch nicht vöUig vorher entfernt worden war, muß man die Veresterung 

 wiederholen und das Glykokoll als Esterchlorhydrat möglichst vollständig abscheiden. Das 

 aus dem Fütrat wiederhergestellte Gemisch von Aminosäuren karm vom Prolin durch Aus- 

 kochen mit abs. Alkohol und vom Leucin und Valin durch fraktionierte Krystallisation ge- 

 trennt werden. Die optische Bestimmung der erhaltenen Präparate fällt meist zu niedrig aus, 

 da das bei der Hydrolyse entstehende racemische Alanin nur schwierig durch Krystallisation 

 von der aktiven Verbindung zu trennen ist'). Eine Trennung von Glykokoll und Alanin 

 gelingt auch durch Kombination des UmkrystaUisierens der freien Aminosäure und des Kupfer- 



1) F. Ehrlich, Biochem. Zeitschr. I, 8 [1906]. 



2) E. Fischer, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 4*, 489 [1907]. 



3) E. Fischer, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 39, 3992 [1906]. 



*) N. Zelinsky u. G. Stadnikoff, Berichte d. Deutsch, ehem. GeseUsehaft 41, 2061—2063 

 [1908]; Joum. d. russ. physikaL-chem. Gesellschaft 40, 792—794 [1908]. 



5) F. Ehrlich, Biochem. Zeitschr. I, 8—31 [1906]. 



6) E. Fischer, Berichte d. Deutsch, chem Gesellschaft 32, 2456—2457 [1899]. 



') E. Fischer, Zeitschr. f. physiol. Chemie 33, 151 [1901]; Untersuchungen über Amino- 

 säuren, Polypeptide und Proteine. Berlin 1906. S. 63. 



