492 Aminosäuren. 



Salzes 1). Besondere Schwierigkeiten bereitet die Trennung von Alanin, Valin, Leucin und 

 Isoleucin2). 



Das Bariumsalz der d, 1-Alanincarbonsäure ist viel leichter löslich in Wasser als das 

 der GlykokoUcarbonsäure. Daher gelingt die Trennung von GlykokoU und Alanin, indem 

 aus den Lösungen das schwerer lösliche GlykokoUsalz abgeschieden wird 2). Zur Trennung 

 von Alanin und GlykokoU kann auch die Schwerlöslichkeit des GlykokoUpikrates benutzt 

 werden 3). 



Als yJ-Naphthalinsulfoverbindxmg kann in einer Flüssigkeit der Gehalt von Alanin an- 

 nähernd bestimmt werden*). Beim Versetzen der Flüssigkeit, z. B. Harn, mit nicht zu kleinen 

 Mengen gepulverten Ammoniumsulfates wird die Naphthalinsulfoverbindung ausgesalzen 

 und besser zur Abscheidung gebracht. Ohne Ammoniumsulfat scheidet sich der Niederschlag 

 nur sehr langsam, zuweilen überhaupt nicht ab. Von 0,3865 g zu 1000 ccm Harn zuge- 

 setzten Alanins wurden 0,2492 g als /?- Naphthalinsulfoverbindung wiedergefunden*). Zur 

 Charakterisierung des Alanins dient die Benzoylverbindung^) oder die /? -Naphthalinsulfo- 

 verbindung, die durch ihr schwer lösliches Bariumsalz gereinigt werden kann«). 



Physiologische Eigenschaften von d-Aianin: d-Alanin hemmt die Hydrolyse von Glycyl- 

 1-tyrosin durch Hefepreßsaft'). In kleineren Mengen beeinflußt d- Alanin die Färbung des 

 Tyrosins durch Tyrosinase aus Russula delica nicht. Bei Anwendung größerer Mengen be- 

 ginnt eine ausgesprochen hemmende Wirkung, die bei noch höheren Konzentrationen die 

 Wirkung der Tyrosinase gänzlich aufheben kann 8). Geringe Mengen von d- Alanin (^/loo 

 imd i/ioU-Lösungen) beschleunigen ganz auffallend den Eintritt der Färbung von Glycyl- 

 l-tjrrosin durch TjTosinase, während größere Mengen den Eintritt der Färbung hemmen, 

 ja fast aufheben können. Bei der Beschleunigung wird zugleich die Art der Farbe stark be- 

 einflußt 9). 



Nach intravenöser Injektion von d-Alanin läßt sich immer unverändertes Alanin im 

 Blute nachweisen. Dies ist der Fall auch dann, wenn Alanin vom Magen aus zur Resorption 

 gelangt war^o). d-Alanin allein per os eingeführt, wird ein wenig besser resorbiert als die 

 Fistelverdauxingsprodukte. Es übt wde die übrigen geprüften Aminosäuren eine stark er- 

 regende Wirkung auf die Darmsaftabsonderung aus"). 



Physiologische Eigenschaften von d, I- Alanin :i2) Penecillium glaucum wächst auf einer 

 2proz. Alaninlösung, welche Nährsalze enthält, recht schlecht. Etwas besser entwickelt sich 

 Aspergillus niger, und dabei findet eine partielle Vergärung statt i3). Als eine Nährlösung, 

 die in 1000 g Wasser, 0,5 g Magnesiumsulfat, 1,0 g Kaliumphosphat, 0,5 g Kaliumchlorid, 

 0,01 g Ferrosulfat enthielt, mit Aspergillussporen geimpft war, entstand in den Lösungen 

 ohne Rohrzucker, aber in Gegenwart von 0,32 g d, 1-Alanin nach 7 Tagen eine Kultur, die 



1) Zd. H. Skraup u. F. Heckel, Monatshefte f. Chemie 36, 1351 (1905). 



2) E. Abderhalden, Zeitschr. f. physiol. Chemie 68, 477—486 [1910]. 



3) M. Siegfried, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 39, 400 [1906]. 



*) E. Abderhalden, Neuere Ergebnisse auf dem Gebiete der speziellen Eiweißchemie. 

 Jena 1909, 19. — P. A. Levene, Joum. of biol. Chemistry 1, 413 [1906]. 



6) F. Embden, Zeitschr. f. physiol. Chemie 43, 320—324 [1904/05]. 



«) E. Fischer, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 32, 2458 [1899]. — Zd. H. Skraup n. 

 F. Heckel, Monatshefte f. Chemie 36, 1351 [1905]. — A. Adensamer u. Ph. Hoernes, Monats- 

 hefte f. Chemie 26, 1219 [1905]. 



7) E. Fischer u. P. Bergell, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 31, 3103 [1904]. — 

 M. Plaut u. H. Reese, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. T, 425 [1905/06].— E. Abderhalden u. 

 A. Schittenhelm, Zeitschr. f. physiol. Chemie 51, 323 [1907]. — A. Schittenhelmu. A. Katzen- 

 stein, Zeitschr. f. experim. Pathol. u. Ther. 2, 560 [1005/06]. 



8) E. Abderhalden u. A. Gigon, Zeitschr. f. physiol. Chemie 53, 251—279 [1907]. — 

 E. Abderhalden, G. Caemmerer u. L. Pincussohn, Zeitschr. f. physiol. Chemie 59, 311 — 319 

 [1909]. 



9) E. Abderhalden u. M. Guggenheim, Zeitschr. f. physiol. Chemie 54, 337 [1907/08]. — 

 R. Chodat, Arch. des Sc. phys. et natur. [4] 112, 24 [1907]. 



10) E. Abderhalden, A. Gigon u. E. S. London, Zeitschr. f. physiol. Chemie 5$, 113 — 118 

 [1907]. 



11) E. S. London u. F. J. Riwosch- Sandberg, Zeitschr. f. physiol. Chemie 60, 274 — 283 

 [1909]. 



12) Hier werden auch diejenigen Versuche angeführt, bei denen sich keine Angaben über das 

 angewandte Alanin vorfinden. 



13) E. Fischer, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 32, 2459 [1899]. 



