Aliphatische Aminosäuren. 



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Zur völligen Identifizierung dient die optische Untersuchung der aus den Kupfersalzen 

 regenerierten Aminosäuren. 



Nach dieser Methode wurden in 100 T. Casein 7,92% 1-Leucin, 1,43% d-Isoleucin imd 

 0,69% Valin gefunden i), während früher 10,o°o Leucin (Gemisch von 1-Leucin + d-Isoleucin) 

 und 1,0^0 d- Valin angegeben worden war 2). Besondere Schwierigkeiten treten auf, wenn auch 

 Al anin vorhanden ist 3). Wenn man auf die IsoUerung der aktiven Aminosäuren verzichtet, 

 so ist es vorteilhaft, das zu trennende Gemisch vollständig durch 24 stündiges Erhitzen mit 

 Barythydrat auf 160 — 180° zu racemisieren*). Nach Entfemvmg des Baryts krystaUisiert 

 zuerst das schwer löshche d, 1-Leucin, das durch Überführung in seine Phenylisocyanatver- 

 bindung und das daraus erhältUche Hydantorn bzw. die Benzoyl- oder die Benzolsulfosäure- 

 verbindung sicher identifiziert werden kann, da alle diese Derivate scharfe Schmelz- 

 punkte haben. Zum Nachweis kleiner Mengen von 1-Leucin eignet sich die Darstellung 

 von Isobutylhydantoinsäure durch Kochen mit einem nicht zu großen Überschusse von Harn- 

 stoff und (bei kleinen Mengen nicht zu großen) Überschusse von Barjrtwasser bis zum Ver- 

 schwinden des Ammoniakgeruches. Hierauf wird filtriert, Kohlensäure eingeleitet, abermals 

 filtriert, mit Wasser ausgewaschen, das Filtrat auf dem Wasserbade auf ein kleines Volumen 

 eingedampft, eventuell nochmals filtriert und mit Essigsäure angesäuert, worauf bei Gegenwart 

 von Leucin ein krystallinischer Niederschlag ausfällt, der in AlkaUen leicht lösheb, in Alkohol 

 lösUch und in Äther unlösüch ist. Zur völligen Identifizierung wird der Schmelzpunkt des aus 

 Alkohol umkrystaUisierten Körpers ennittelt. Auf diese Weise sind noch 0,01 g Leucin nach- 

 weisbarS). 



J. Habermann und A. Ehrenfeld schlagen eine Trennimgsmethode des Leucins von 

 Tyrosin mittels Eisessig imd Alkohol vor. Am besten eignet sich dafür ein Gemisch aus gleichen 

 Teilen Eisessig und Alkohol in der Siedehitze, wobei das Tyrosin nahezu vollständig ungelöst 

 zurückbleibt 6). Aus Lösungen, die noch andere Aminosäuren enthalten, vollzieht sich die 

 Abscheidung des Kupfersalzes von Leucin langsam und imvoUständig. Auf Grund dieser 

 Tatsache läßt sich in einigen Fällen Leucin von Phenylalanin trennen, da letzteres durch 

 Verunreinigvmgen nicht so stark beeinflußt wird'). Aus einer Lösung oder Suspension in 

 Wasser wird Leucinäthylester von Äther leicht aufgenommen. Diese Eigenschaft kann zur 

 praktischen Trennung von anderen begleitenden Aminosäuren: Valin itnd Alanin, dienen»). 



Physiologische Eigenschaften: Verhalten von 1-Leucin. R. Cohn») verfütterte 

 1-Leucin an Kaninchen und bestimmte den Gehalt der Leber an Glykogen. Die Resultate 

 sind in der folgenden Tabelle zusammengestellt: 



Hungertage 



Glykogengehalt der Leber 

 Leucintier | Kontrolltier 



Glykogengehalt der Leber in Prozenten 

 Leucintier I Kontrolltier 



41/2 2,0702 g i . 0,7529 4,6 ; 1,16 



4 1,2505 g(?) 1,1156 2,3 (?) 1,8 



7 1,0846 g — 2,1 



6 2,3213 g Spuren 2,8 



Die Glykogenmengen nach Leucinfütterung sind so groß, daß sie R. Cohn kaum anders 

 als durch eine direkte L'mwandlung des Leucins in Glykogen erklären konnte. Daß sie nicht 

 noch größer sind, könnte vielleicht an der schlechten Resorbierbarkeit des Leucins im Kaninchen- 

 darm hegen. Die Versuche wurden nicht immer mit ganz reinem Leucin ausgeführt. Im 

 Gfegensatz zu diesen Versuchen konnte O. Simon^") bei Kaninchen, die mit Strychnrn glykogen- 

 frei gemacht waren, nach Verabreichung von Leucin in keinem FaUe Glykogen in der Leber 



1) P. Ä. Levene u. D. D. van Slyke, Joum. of bioL Chemistry 6, 391—419 [1909]. 



2) E. Abderhalden u. A- Schittenhelm, Zeltschr. f. physiol. Chemie 4T, 458 — 465 

 [1906]. 



3) E. Abderhalden, Zeltschr. f. physiol. Chemie «8, 477—486 [1910]. 



*) E. Fischer, Berichte d. Deutsch, chera. Gesellschaft 39, 596 [1906]; Zeitschr. f. physioL 

 Chemie 53, 177 [1901]. 



5) F. Lippich, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 39, 2953 [1906]. 

 ß) J. Habermann u. R. Ehrenfeld, Zeitschr. f. physioL Chemie 3T, 18—28 [1903]. 

 ') E. Schulze, Zeitschr. f. physioL Chenüe 9, 74 [1885]. 



8) P. A. Levene u. D. D. van Slyke, Biochem. Zeitschr. 13, 440—457 [1908]. 

 ») R. Cohn, Zeitschr. f. physioL Chemie 28, 211—218 [1899]. 

 10) 0. Simon, Zeitschr. f. physioL Chemie 35, 315—323 [19fr2]. 



