Aliphatische Aminosäuren. 581 



Bestimmung: Für die Bestimmung kann manchmal nach der DarsteUungsmethode (aus 

 Rübenmelasse) verfahren werden. In den meisten Fällen trifft man nach der Hydrolyse der 

 Proteine nach der Fraktionierung und Verseifung der Ester ein Gemisch von Leucin, Isoleucin 

 und Valin. Durch die Kupfersalze werden beide letzteren bei der Behandlung mit Methylalkohol 

 vom Leucin getrennt. Die Treimung von VaUn und Isoleucin kann nur auf einem ziemlich 

 umständlichen Wege erzielt werden i). Das über die methylalkohollöslichen Kupfersalze 

 aus irgendeinem Protein erhaltene Gemisch von d-Isoleucin und d-Valin wird mit Baryt- 

 wasser im Autoklaven bei 180° racemisiert, wobei VaUn vollständig in die d, 1-Form über- 

 gebt und aus d-Isoleucin sich teilweise d'-Alloisoleucin bildet. Die nach Entfernung des Baryts 

 wiedergewonnenen Aminosäuren werden in die Kupfersalze verwandelt und mit Äthylalkohol 

 behandelt, wobei d, 1-Valin als schwerlösUch zurückbleibt. Eine andere Methode der Trennung 

 von Valin und Isoleucin beruht auf der Fällbarkeit des Isoleucins mit Bleiacetat, wodurch eine 

 quantitative Bestimmung des Isoleucins mögUch ist 2). (Siehe Bestimmung von Valin.) Letztere 

 Methode hat den Vorteil, daß man d-Isoleucin ohne Beimengungen von d'-Alloisoleucin er- 

 halten kaim. Zur Identifizierung ist das Drehimgsvermögen in salzsaurer Lösung geeignet. 

 Besondere Schwierigkeiten treten auf, werm auch Alanin vorhanden ist 3). 



Physiologische Eigenschaften: Nach den Untersuchungen von F. Ehrlich ist d-Isoleucin 

 die Muttersubstanz des bei der Hefegärung im Fuselöl auftretenden d- Amylalkohols*). 

 d-Isoleucin ist imstande, bei der Gärung der Hefe, in Gegenwart von Zucker, die Fuselölproduk- 

 tion bedeutend zu erhöhen*). Als 200 g Zucker (Raffinade) mit 2,5 g d-Isoleucin in 2 1 Wasser 

 gelöst und die Lösung durch 3 stündiges Erhitzen sterilisiert und nach dem Erkalten mit 60 g 

 frischer, obergäriger Preßhefe, Rasse XII, versetzt waren, konnte nach 4tägiger Gärung aus 

 der nach Fruchtäther riechenden Flüssigkeit 1,44% Fuselöl isoliert werden, welches nach 

 links drehte. Aus der vom Alkohol befreiten vergorenen Lösung ließen sich nur Spuren der 

 Aminosäure zurückgewinnen &). Der bei diesem Vorgange sich bildende Alkohol ist d- Amyl- 

 alkohol und entsteht nach der Gleichung«): 



(F23)CH • CH(NH2) • COOH -f- HgO = (f^'/^H • CH2(0H) + COg + NHg . 



Als 6 g d-Isoleucin mit 300 g Rohrzucker in 21/2 1 Wasser mit 200 g frischer, obergäriger Rein- 

 zucht-Preßhefe vergoren war, enthielt die abdestillierte alkoholische Lösung nach dem Drehimgs- 

 vermögen berechnet 2,2 g d- Amylalkohol 6). 



Nach subcutaner Injektion von 0,92 g Benzoyl-d-isoleucin an Kaninchen (1,2 kg) 

 wurden aus dem Harn 0,5 g wiedergewonnen '). Isoleucin bildet bei der künstUchen Durch- 

 blutung der Leber unter gleichen Versuchsbedingungen einmal Acet essigsaure, das andere 

 Mal nicht 8). Der Grund dürfte darin liegen, daß dem Körper zu dem Abbau mehrere Wege 

 zur Verfügung stehen. Entweder geht der Abbau nur über Acetessigsäure, oder aber es werden 

 andere verbrennliche Säuren, wie a-Oxybuttersäure, a-Oxypropionsäure, Propionsäure ge- 

 bildet oder aber es läuft der Abbau über Acetessigsäure neben anderen Arten des Abbaues 

 her. Das Auftreten leicht verbrennl icher intermediärer Produkte übt aber eine hemmende 

 Wirkung auf die Acetessigsäurebildung aus"). 



Physiicaiische und chemische Eigenschaften von d-Isoleucin: Krystallisiert bei schnellem 

 Abkühlen der heißgesättigten wässerig-alkohoüschen Lösungen in glänzenden Blättchen, die 

 äußerlich vom Leucin nicht zu unterscheiden sind. Läßt man die Substanz langsam aus- 

 krystalhsieren, so erhält man das d-Isoleucin in zentimeterlangen, dünnen Stäbchen und 

 Täfelchen von rhombischem Habitus mit teils abgestumpften, teils an einer Seite keilförmig 

 zugespitzten Ecken, die in Sternchen und Büscheln angeordnet sind und seide- und gümmer- 

 ähnhchen Glanz zeigen 9). Schmelzpunkt im geschlossenen Rohr 280° i"). In offenen Röhr- 



1) F. Ehrlich u. A. Wendel, Biochem. Zeitschr. 8, 399—437 [1908]. 



2) P. A. Levene u. D. D. van Slyke, Joum. of biol. Chemistry 6, 391-^-418 [1909]. 



3) E. Abderhalden, Zeitsohr. f. physioL Chemie 68, 477—486 [1910]. 



*) F. Ehrlich, Zeitschr. d. Vereins d. d. Rübenzuckerind. 55, 539—567 [1905]. 



5) F. Ehrlich, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 40, 1035 [1907]. 



6) F. Ehrlich, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 40, 2538—2562 [1907]. 

 ') A. Magnus -Levy, Biochem. Zeitschr. 6, 541 — 554 [1907]. 



8) J. Wirth, Biochem. Zeitschr. 2T, 20—26 [1910]. 



9) F. Ehrlich, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 51, 1809—1840 [1904]. 



10) F. Ehrlich u. A. Wendel, Biochem. Zeitschr. 8, 399—437 [1908]. — F. Ehrlich, Be- 

 richte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 3T, 1809—1840 [1904]. 



