602 Aminosäuren. 



4. Die fermentative Desamidierung des Asparagins: Die fermentative Des- 

 amidierung des Asparagins und der Aminosäuren überhaupt ist noch ungenügend erforscht. 

 Vor allem wäre eine scharfe Trennung der Abspaltung des Amid- und Aminstickstoffs zu berück- 

 sichtigen, was bisher nicht in genügendem Maße geschehen ist. Durch zerriebene Organe, 

 Leber, Niere, Lymphdrüsen, Nebennieren, Hoden, Pankreas, Darmschleimhaut, Milz und 

 Muskel, wurde in 0,9proz. Kochsalzlösung die Abspaltung des gesamten Amidstickstoffs 

 aus Asparagin (und auch Glutamin) beobachtet^). Die fermentative Desamidierung durch Pilze 

 gelingt entweder schwach oder gar nicht. Das Acetondauerpräparat von Aspergillus niger soll 

 Asparagin schwach spalten 2). Acetondauerhefe tut das nicht 3). Ebensowenig desamidiert Hefe- 

 preßsaft Aminosäuren*). Die starke Ammoniakabspaltung aus Asparagin durch lebende, aber 

 nicht gärende Hefe°) dürfte auf Verunreinigung mit Fäulnisbakterien zurückzuführen sein 6). 

 Dagegen geht die Umwandlung von Asparagin in Asparaginsäure und Ammoniak durch abgetötete 

 Proteusbakterien glatt vonstatten. Die Zerlegung von Asparaginsäure in Bemsteinsäure und Am- 

 moniak soll durch solche abgetötete Bakterien langsam erreicht werden'). Durch Preßsaft 

 aus 34 Tage alten Keimlingen von Vicia faba soll Asparagin gespalten werden; doch wurde nur 

 bestimmt, ob nach einer gewissen Zeit die im Preßsaft vorhandene Asparaginmenge noch an- 

 wesend war. Die Resultate waren wechselnd. Bei gewöhnlicher Temperatur wurde dasselbe 

 wie bei Bruttemperatur erzielt. Durch Kälte abgetötete Pflanzen gaben weniger starke Des- 

 amidierung als Pflanzenbreis). 



5. Der Ersatz des Eiweißes durch Asparagin in der Ernährung von Tieren: 

 Die Eiweißsparung durch Asparagin soll auf seine Ausnutzung durch die Darmbakterien 

 zurückführbar sein^). Es wird scheinbar nicht vollkommen resorbiert, denn es erschienen 

 bei Verfütterung an eine Hündin 4,6 — 12,9% im Kot wieder. Gegenüber den Eiweißkörpem 

 erwies es sich in bezug auf Erhaltung und Vermehrung des Eiweißbestandes als minderwertig. 

 Bei gleichzeitiger Zufuhr von Casein und Asparagin war die Steigerung der Eiweißzersetzung 

 so bedeutend, daß sich das Tier trotz reichlicher Eiweißzufuhr kaum im N-Gleichgewicht halten 

 konnte. Das Asparagin kann unter Umständen bei gleichzeitiger Serumalbuminzufuhr zum 

 Ansatz gelangen resp. eine entsprechende Eiweißmenge vor dem Zerfalle schützen i"). Durch 

 Ersatz eines Teiles des Asparagins durch Lecithin ließ sich der Ansatz steigern, was auf das 

 Vorhandensein der phosphorhaltigen Komponenten im Molekül des Lecithins zurückzuführen 

 ist"). Als Bestandteil des Produktionsfutters besitzt Asparagin keinen Anteil am Eiweiß- 

 ansatz. Bei eiweißarmem Futter hat es nur den Vorteil, daß es der Verdauungsdepression 

 entgegenwirkt und indirekt eine kleine Menge Eiweiß spart. Innerhalb des Produktionsfutters 

 bis zu einem Eiweißverhältnis von 1 : 10 liefert Asparagin nur Wärme, die ungenützt ab- 

 gegeben wird, da reichlich gefütterte Tiere stets einen Überschuß an Wärme haben 12). Man 

 kann einen Teil des Eiweißes nicht vollwertig durch Asparagin ersetzen. Bei Ersatz von 60 g 

 Aleuronat durch eine calorimetrisch gleichwertige Menge von Asparagin (4,5 g) und 39 g Rohr- 

 zucker trat keine wesentUche Verminderung der Milchmenge, bei der Ziege sogar eine erheb- 

 hche Steigerung auf. Dagegen sank die Fettmenge erheblich, auch war die Körpergewichts- 

 zunahme während der Asparaginfüttenmg eine auffallend niedrige. Eine Änderung der Kon- 

 stanten des Milchfettes war nicht festzustellen. Asparagin dürfte einen Reiz auf die Älilchdrüse 

 ausüben und hierdurch einem Abfall der MUchmenge vorbeugen 1 3). Asparagin und Glutamin 

 haben nur geringen Nährwert^*). Die Versuche Pfeiffers werden kritisiert. Die Tiere hatten 

 schon vorher mehr als genug Eiweiß erhalten, weshalb Asparagin nicht mehr ausgenutzt wurde. 



1) Lang, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 5, 321 [1904]. 



2) Shibata, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 5, 384 [1904]. 



3) H. Pringsheim, Biochem. Zeitschr. 12, 15 [1908]. 



*) Abderhalden u. Schittenhelm, Zeitschr. f. physiol. Chemie 49, 26 [1906]. 



5) Effront, C!ompt. rend. de l'Acad. des Sc. 148, 238 [1909]; Moniteur scient. 23, 1, 14ö [1909]. 



6) F. Ehrlich, Biochem. Zeitschr. 18, 417 [1909]. 



7) Nawiasky, Archiv f. Hyg. 66, 209 [1908]. 



8) Kiesel, Zeitschr. f. physiol. Chemie 60, 476 [1909]. 



*) Kellner, Verhandl. d. Gesellschaf t deutsch. Naturforscher u. Ärzte. Braunschweig 1897, 110. 



— Müller, Archiv f. d. ges. Physiol. 112, 245 [1906]. 



jio) Völtz, Archiv f. d. ges. Physiol. 101, 360 [1905]. 



11) Völtz, Archiv f. d. ges. Physiol. 107, 415 [1905]. 



12) Kellner, Verhandl. d. Gesellschaft deutsch. Naturforscher u. Ärzte 1904, 11, 1. Hälfte, 145. 



13) Pfeiffer, Verhandl. d. Gesellschaft deutsch. Naturforscher u. Ärzte 1904, 11, 1. Hälfte, 172. 



— Mitteil. d. Landw. Inst. d. Kgl. Universität Breslau 3, 747 [1906]. 



1*) Schulze, Joum. f. Landwirtschaft 54, 65 [1906]. 



