Aliphatische Aminosäuren. 627 



von freiem Stickstoff, denn eine Vermindening der abs. Stickstoffmenge während der Keimung 

 von Lupinensamen konnte nicht nachge\desen werden. Möglicherweise tritt beim Abbau 

 des Arginins in Keimpflanzen Guanidin auf, das ja im Pflanzenreich, auch in Keimpflanzen, 

 aufgefunden worden isti). 



Eine Arginase ist bis jetzt in höheren Pflanzen nicht nachgewiesen worden. EineAi^nin- 

 spaltung, bei welcher vielleicht Guanidin gebildet worden war, wurde bei einem Autolysen- 

 versuch mit 2 wöchentlichen Keimpflanzen von Lupinus luteus festgestellt 2). 



Nach Suzuki ist ein Teil des Arginins in den Proteiden von Coniferensamen locker 

 gebunden und wird schon durch Einwirkung verdünnter Säuren in Freiheit gesetzt 3). Coni- 

 ferensamen und Keimlinge enthalten, wie E. Schulze gezeigt hat, sehr viel Argjnin. 

 Dieses entsteht nach der Ansicht Suzukis in den Coniferen nicht nur durch den Eiweiß- 

 abbau, sondern zum Teil auch synthetisch, durch die ümbüdimg anderer Amidoverbindungen. 

 Auch soll es in den Coniferen, nicht aber in anderen Pflanzen, durch Assimilation von Nitraten 

 und von Ammoniumsalzen gebildet werden*). 



2. Verhalten des Arginins im Tierkörper. Das Arginin zeigt im Tierkörper keine 

 physiologische Wirksamkeit (Schmiedeberg). Es hat keinen Einfluß aiif den Blutdruck 

 und die Respiration. Es beschleunigt ein wenig die Gerinnung des Blutes, in einem Versuche 

 wurde die Zahl der Leukocyten vermindert (Versuche an Hunden)»). Arginin dürfte eine 

 der Quellen der vitalen Hamstoffbüdung sein^). Fütterung versuche mit Arginin an Hunden 

 zeigten, daß bis 100% des im Arginin enthaltenen N als Harnstoff ausgeschieden werden. Ein 

 TeU des Harnstoffs erscheint schnell, der übrige, offenbar dem Omithinrest entstammende, 

 langsamer. Es wurden beträchtliche individuelle Unterschiede konstatiert. Mitunter wurde 

 auch nur ein viel geringerer Teil des Arginin-N als Harnstoff wiedergefunden. Ein Teü des 

 Ai^inin-N wird als Ammoniak ausgeschieden. Auch dieses erscheint nur zum Teü sofort, 

 ein anderer Teil erst allmählich. Ornithin oder Putrescin konnten weder im Harn noch im 

 Kot nachgewiesen werden. Bei subcutaner Verabreichung steigt die N-Ausscheidung be- 

 deutender, als dem im Ai^inin eingeführten N entspricht, was auf eine stimulierende Wirkimg 

 des Arginins auf den Eiweißstoffwechsel schließen läßt. Während der Versuche sti^ das 

 Körpergewicht der Tiere '). 



Der Arginingehalt der Organe (Hund) wird bei Verfütterung argininreicher Materiaüen 

 (Leim) nicht erhöht; wenigstens Heß sich eine Zunahme des Arginingehalts von Orglmeister 

 nach der oben zitierten Bestimmungsmethode nicht nachweisen. 



Während der normale Mensch Arginin vollständig verbrennt, findet man im Harn von 

 Cystinurikem öfters Diamine, wie das offenbar aus dem Ai^jinin stammende Tetramethylen- 

 diamin oder Putrescin. Bei einem Cystinuriker, dessen Harn keine Diamine enthielt, koimte 

 nach Verabreichung von Arginin Tetramethylendiamin aus dem Harn gewoimen werden 8). 



Bei Phosphorvergiftuaig erscheint Arginin im Harn (Kaninchen, Mensch) 9). Li den 

 Auflösungsprozessen, die der Phosphorvergiftung folgen, werden den Eiweißstoffen der Leber 

 zunächst die N-reichsten Bestandteile, Arginin und die beiden anderen Hexonbasen, entzogen 

 (Hund) 10). 



Ein Einfluß des Arginins auf die Kreatinausscheidung im Harn von Kaninchen konnte 

 nicht konstatiert werden"). 



Beim Durchleiten von Gänseblut durch exstirpierte Gänselebem wächst der Hamsäure- 

 gehalt des Blutes an, und dieses Anwachsen wird wie durch milchsaures Ammonium, so auch 

 durch Zusatz von Arginin verstärkt 12). 



1) E. Schulze, Zeitschr. f. physioL Chemie IT, 197 [1893]. — v. Lippmann, Berichte d. 

 Deutsch, ehem. Gesellschaft », 2645 [1896]. 



2) Kiesel, Zeitschr. f. physioL Chemie M, 460 [1909]. 



3) Suzuki, Chem.-Ztg. 23, 658 [1899]; Bulletin of the CoUege of Ägriculture Tokyo 4, 1 [1900]. 

 *) Suzuki, Bulletin of the College of Ägriculture Tokvo 4, 25 [1900]. 



5) Thompson, Zeitschr. f. physioL Chemie 25, 1 [1899]. 



«) Gulewitsch, Zeitschr. f. physioL Chemie 39, ö^ [1900]. 



7) Thompson, Joum. of PhysioL 52, 137 [1905]; 33, 106 [1905]. 



«) Loewy u. Xeuberg, Zeitschr. f. physioL Chemie 43, 338 [1904]. 



») Wohlgemuth, Zeitschr. f. physioL Chemie 44, 74, 428 [1905]. 



1") Wakemann, Zeitschr. f. physioL Chemie 44, 333 [1905]; Joum. of bioL Chemistry 4, 

 119 [1908]. 



") Jaffe, Zeitschr. f. physioL Chemie 48, 430 [1906]. 



12) Kowalewski u. Salaskin, Zeitschr. f. physioL Chemie 33, 210 [1901]. 



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