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3. Verhalten des Arginins gegen Fermente. Das Arginin hat einen Einfluß auf 

 die eiweißlösende Wirkung des Trypsins, und zwar liegt das Optimum der Alkalescenz beim 

 Arginin in der Nähe des für das Natriumcarbonat beobachteten Optimums i). 



Bei der Selbstverdauvmg des Pankreas entsteht durch enzymatische Vorgänge Guanidin. 

 Es ließ sich aber nicht entscheiden, ob es sich aus dem Arginin, dem Guanin der Nuclein- 

 säuren oder einem besonderen Guanidinkem gebildet hattet). 



Ein Enzym, welches nur auf d-Arginin oder d-Arginingruppen enthaltende Körper 

 spaltend wirkt, ist die von Kos sei und DakinS) entdeckte Arginase. Von arginasehaltigen 

 Organextrakten werden weder Kreatin, Kreatinin*), noch 1- Arginin beeinflußt. d-Arginin 

 wird in Harnstoff und Ornithin gespalten. Die Menge des Omithinstickstoffs wurde stets 

 zu niedrig gefunden, wohl infolge nachträglicher Umwandlung des Ornithins durch andere 

 Gewebsfermente. Die kräftigste Arginasewirkung zeigt die Leber, schwächer wirkt die Niere, 

 der Thymus, die Lymphdrüsen, die Darmschleimhaut. Sehr schwach oder zweifelhaft sind 

 die Wirkungen von Blut und Muskeln. In Milz, Nebennieren und Pankreasfistelsaft wurde 

 keine Wirkung beobachtet 6). 



Eine Arginase findet sich auch im Hefepreßsaft «). Brennerei- imd Kahmhefe liefern 

 bei der Selbstverdauimg kein Arginin. Es ist hier vielleicht durch die Arginase zerstört, viel- 

 leicht aber auch vollständig zu Tetramethylendiamin abgebaut. Obergärige Hefe gibt bei 

 der Autodigestion neben anderen Produkten Arginin, Tetramethylendiamin und Guanidin 7). 



Eine Arginase enthalten wahrscheinlich auch die Stierhoden «). Das in Heringssperma 

 entdeckte»), durch die Synthese i") in seiner Konstitution aufgeklärte Agmatin (Amido- 

 butylenguanidin) entsteht offenbar aus dem Arginin durch eine fermentative Kohlensäure- 

 abspaltimg. ' 



Durch aufeinanderfolgende Wirkung der Verdauungsfermente wird aus den Eiweißkörpem 

 des Fleisches ebensoviel Arginin abgespalten wie durch die Säurespaltung ^i). 



4. Verhalten des Arginins bei der Fäulnis. Bei der Fäulnis von d-Arginincarbonat 

 wurde d, 1- Ornithin erhalteni2). Da Ornithin nach den Versuchen von Ellingeri^) bei der 

 Fäulnis in Tetramethylendiamin (Putrescin) übergeht, so ist das Arginin als Muttersubstanz 

 dieser Base zu betrachten. Bei der Fäulnis von Gliadin (lysinfreies Eiweiß) wurde Putrescin 

 und ä-Aminovaleriansäure erhalten i*). Aus einem Hydrolysegemisch, aus welchem das Arginin 

 entfernt worden war, wurde dagegen nur das aus dem Lysin stammende Pentamethylen- 

 diamin (Cadaverin) bei der Fäulnis erhalten i°). 



Physikalische Eigenschaften des d-Arginlns: Arginin krystallisiert in rosettenartigen 

 Drusen, die aus rechtwinkligen oder zugespitzten Tafeln und dünnen Prismen bestehen. Zer- 

 setzt sich beim Erhitzen im Capillarröhr bei 207 — 207,5°. Leicht löslich in Wasser. Die Lösimg 

 ragiert alkalisch. Fast unlöslich in Alkohol. Zieht aus der Luft Kohlensäure an, welche beim 

 wiederholten Umkrystallisieren aus Wasser bis auf Spuren entweicht. Geruchlos; schwach 

 bitterlicher Geschmack. In saurer Lösung rechtsdrehend. Aus der Drehung der Salze be- 

 rechnete Werte für [a]r, siehe Gulewitsch i^). 



1) Lawrow, Zeitschr. f. physiol. Chemie 28, 303 [1899]. 



2) Kutscher u. Otori, Zeitschr. f. physiol. Chemie 43, 93 [1904]. 



3) Kossei u. Dakin, Zeitschr. f. physiol. Chemie 41, 321 [1904]. 

 *) Dakin, Joum. of biol. Chemistry 3, 435 [1907]. 



. 6) Kossei u. Dakin, Zeitschr. f. physiol. Chemie 42, 181 [1904]. 



6) Shiga, Zeitschr. f. physiol. Chemie 42, 502 [1904]. 



7) Schenk, Zeitschr. f. Spiritusind. 28, 397 [1905]. 



8) Mochizuki u. Kotake, Zeitschr. f. physiol. Chemie 43, 165 [1904]. — Totani u. Katsii- 

 yama, Zeitschr. f. physiol. Chemie 64, 345 [1910]. 



») Kossei, Zeitschr. f. physiol. Chemie 66, 257 [1910]. 



10) Kossei, Sitzungsber. d. Heidelberger Akad. d. Wissensch., mathemat.-naturwissensch. Kl. 

 Jahrg. 1910, 12. Abhandl.; Zeitschr. f. physiol. Chemie 68, 170 [1910]. 

 ■- 11) Cohnheim, Zeitschr. f. physiol. Chemie 51, 415 [1907]. 



12) Ackermann, Zeitschr. f. physiol. Chemie 56, 305 [1908]. 



13) Ellinger, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 31, 3183 [1898]; 32, 3542 [1899]; Zeitschr. 

 f. physiol. Chemie 29, 334 [1900]. 



1*) Ackermann, Zeitschr. f. physiol. Chemie 64, 91 [1909]. 



16) Ackermann, Zeitschr. f. physiol. Chemie 60, 482 [1909]. — Ellinger, Zeitschr. f. 

 physiol. Chemie 65, 394 [1910]. 



16) Gulewitsch, Zeitschr. f. physiol. Chemie 2T, 178, 368 [1899]. 



