Aromatische Aminosäuren. 675 



4. Bindung des Phen3'lalanins im Eiweiß. Im G^ensatz zum Tyrosin wird das 

 Phenylalanin durch Pankreasferment nur sehr langsam imd unvollständig aus Eiweißkörpem 

 in Freiheit gesetzt. Es gleicht in dieser Beziehung dem a -Prolin. Bei Verwendung von Pan- 

 kreatin oder Trypsin entstand überhaupt kein Phenylalanin, sondern es blieb in Form eines 

 Polypeptides zurück i). Mit Pepsinsalzsäure und Pankreatin Yüngegeaa^ wurde ein Teil des 

 Phenylalanins abgespalten 2). 



Ein jodiertes Phenylalanin wollen v. Fürth und Schwarz 3) aus Phenylalanin nach 

 dem Messinger - Vortmannschen*) Verfahren erhalten haben. Nach diesem Verfahren 

 wird aber nach Oswalds) das Phenylalanin weder jodiert noch sonst verändert. Oswald 

 nimmt an, daß das Phenylalanin als jodbindende Gruppe im Eiweiß nicht in Betracht zu 

 ziehen ist. Da aber auch der Leim, der weder Tyrosin noch Tryptophan enthält, sich jodieren 

 läßt, imd zwar eine seinem Phenylaläningehalt etwa entsprechende geringe Jodmenge auf- 

 nimmt (1,3 — 2°o)> so glaubte Oswald in einer früheren Arbeit annehmen zu sollen, daß das 

 PhMiylalanin der jod bindende Bestandteil des Leims sei*). 



Über p-Jodphenylalanin siehe bei Derivate. 



Physiologische Eigenschaften von d, I- Phenylalanin: Wird gleich der aktiven Form im 

 Organismus (Hund) vollständig verbrannt"). 



Nach intravenösen Injektionen erscheint es im Urin von Katzen zum Teil unverändert, 

 zum Teil als a-Ureido-/?-phenylpropionsäure8). 



Das Phenyl-/?-alanin CeHj • CH • NHg • CHg • COOH fand sich nach subcutaner In- 

 jektion an Hunden xmd Katzen im Harn als l-Phenyl-/^-oxypropionsäure wieder, außerdem 

 entsteht Acetophenon und HippursäureS). 



Physikalische Eigenschaften von I-Phenylalanin: Aus noch warmen, konz. wässerigen 

 Lösungen in glänzenden Blättchen; aus verdünnten Lösungen mit Krystallwasser in feinen, 

 weißen Nadeln (E. Schulze). Letztere Krystalle enthielten nach längerem Liegen an der 

 Luft 4% Wasser (E. Schulze und E. Winterstein). 1 T. löst sich in 32,4 T. Wasser von 25°. 

 Leichter in heißem Wasser. Fast imlöslich in den gebräuchlichen indifferenten Lösungs- 

 mitteln, wenig löslich in Methylalkohol. Schmelzp. gegen 278° (korr. 283°) imter Zersetzimg. 

 Schmeckt leicht bitter, [«jo = — 35,1° in wässeriger Lösimg (E. Fischer und Schoeller). 

 E. Schulze fand [a^o = — 35,3°; in mehreren anderen Präparaten aus Lupinus luteus und 

 L. albus wurde für 2proz. wässerige Lösungen [a]D = —38,1°, —38,9°, —40,2°, —40,3° 

 gefunden; für ein Präparat aus Conglutin — 38,1° unter gleichen Verhältnissen (E. Schulze 

 und E. Winterstein). 



Physiicaiische Eigenschaften von d- Phenylalanin: Krystallisiert in schönen Blättchen. 

 Leichter in Wasser löslich als die d, 1- Verbindung. 1 T. löst sich in 35,3 T. Wasser bei 16°. 

 Fast unlösUch in den gebräuchlichen indifferenten organischen Lösungsmitteln; wenig löslich 

 in Methylalkohol. Schmelzpimkt bei raschem Erhitzen 283 — 284° (korr.) unter starker Gas- 

 raitwicklimg. [a]},® = -f 35,08° in 2proz. wässeriger Lösung, [ajo = +7,07° in 3,5proz. 

 Lösung von 18proz. Salzsäure (E. Fischer und Mouneyrat). Schmeckt süß. 



Physikalische Eigenschaften von d, I-Phenyialanin: Atlasglänzende Blättchen (aus 

 wässerigem Alkohol); kurze, sternförmig verwachsene Prismen (aus Wasser). Schwer lösüch 

 in kaltem Wasser. Sehr schwer löslich in kochendem Alkohol; unlösUch in Äther. Schmelzp. 

 263 — 265° unter stürmischer Gasentwicklung und Bildung eines braimen Öls (Erlenmeyer 

 imd Lipp). Zersetzungspunkt nach Sörensen 271 — 273°. Subhmiert teilweise unzersetzt. 

 Bei ca. 200° und 1,5 — 2 mm Druck konnten in 21/2 Stunden von 1,5 g 0,06 g Sublimat erhalten 

 werden»). Schmeckt süß. Verbrennungswärme 1114,1 CaL pro Mol. (6752,4 cal. pro Gramm) 



(X) 1 



bei konstantem Volumen i"). Der Quotient der Carbaminosäurereaktion -^ = — ist 1 (oder 



1) E. Fischer u. Abderhalden, Zeitschr. f. physioL Chemie 39, 81 [1903]. 



2) E. Fischer u. Abderhalden, Zeitschr. f. physioL Chemie 4t, 215 [1903]. 



3) v. Fürth u. Schwarz, Archiv f. d. ges. PhysioL 184, 113 [1908]. 



*) Messinger u. Vortmann, Berichte d. Deutseh. ehem. Gesellschaft 22, 2312 [1889]. 



5) Oswald, Zeitschr. f. physiol. Chemie 58, 290 [1909]. 



6) Oswald, Beiträge z. ehem. PhysioL u. PathoL 3, 514 [1903]. 



') Schotten, Zeitschr. f. phvsiol. Chemie 8, 63 [1883]. — Knoop, Beiträge z. ehem. PhyäoL 

 u. PathoL 6, 158 [1905]. 



*) Dakin, Joum. of bioL Chemistry 6, 235 [1909]. — ' 



9) Kempf, Joum. f. prakt. Chemie [2] T8, 201 [1908]. 

 ^») E. Fischer u. Wrede, Sitzungsber. d. l^L preuß. Akad. d. Wissensch. BerÜn 1904, 687. 



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