Aromatische Aminosäuren. 683 



autolyse, der Autolyse der Leber i), der Lunge 2), der Darm wand 3). Bei der Verdauung 

 von Eiweiß durch Trypsin sowie tryptische Fermente, daher z. B. auch durch Einwirkung 

 von Bacillus putrificus coU*) sowie anderer tryptische Enzyme erzeugender Fäulniserr^erS). 



Bei Aspergillus niger wurde bei verschiedenartiger Ernährung überhaupt kein Tyrosin 

 angetroffen 6). Durch Einwirkung von Bacillus coli communis auf Eier-Fleisch-Mischungen'). 

 Aus Fibrin durch Streptokokken«). Bei der Einwirkung des Papayotins und des Bacillus 

 fluorescens liquefaciens auf Fibrin »). Bei der Verdauung von koaguüertem Blutserum mit 

 der a -Protease der Milzi"). Bei der Spaltung von Casein, Albumosen, Peptonen mittels Ere- 

 psin"). Bei der Autolyse von Keimpflanzen 12). Bei der Einwirkung von Hundemagensaft 

 auf Hämoglobin resp. Globin i3). 



Aus Benzoyl-d, l-Tyrosin durch Spaltung des Racemkörpers mittels des Brucinsalzes 

 und Zerlegung des erhaltenen Benzoyl-1-Tyrosins durch Salzsäure 1*). 



Bei der Hydrolyse folgender Eiweißkörper: 



Aus Pflanzen Tyrosin 



Edestin aus Hanfsameni5) 2,13% 



Edestin aus Baumwollsamen i^) 2,30 



Edestin aus Sonnenblumensamen i") 2,0 



Globulin aus Rottannensamen i«) 1,7 



Globulin aus Kürbissamen 1,4 1»); 3,07 20 ) 



Excelsin der Paranuß (BerthoUetia excelsa) 21) . . . . 3,03 

 Amandin der süßen Mandeln (Prunus amygdalus var. 



dulcis)22) . 1,12 



L^umin der Erb8e23) 1,55 



L^umin der Wicke23) 2,42 



Phaseolin der Bohne (Phaseolus vulgaris) . . 2,80 2*); 2,84 25) 



Glycinin der Sojabohne (Soja oder Glycine hispida) 2«) , 1,86 



Vicilin der Erbse27) 2,38 



Vignin der Kuherbse (Vigna sinensis) 28) 2,26 



Conglutin aus Lupinus luteus2») 2,1 



1) Levene, Zeitschr. f. physiol. Chemie 41, 393 [1904]. 



2) Jacoby, Zeitschr. f. physiol. Chemie 33, 127 [1902]. 



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 2') Osborne u. Heyl. Joum. of biol. Chemistrv 5, 187 [1908]. 



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