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daß man die filtrierte Lösung schwach ansäuert, mit Ammoniumsulfat sättigt, filtriert und 

 mit Wasser verdünnt (Hopkins und Cole). 



Aus 1 kg Casein erhält man bis 9 g Tryptophan; aus 3 kg Fibrin mit 600 g Trockensub- 

 stanz 8 g Tryptophan. 



Über Versuche, das „Proteinochrom" zu isolieren, siehe Klugi). 



Darstellung von d, I-Tryptophan : Aus 1-Tryptophan, welches sich sehr leicht racemisiert 

 (s. unten). 



Bestimmung: Während der qualitative Nachweis des Tryptophans durch seine charak- 

 teristischen Farbreaktionen in einfacher und empfindlicher Weise sich ausführen läßt, ist die 

 direkte quantitative Bestimmung desselben nur annäherungsweise ausführbar, da man bei 

 Eiweißzersetzungen meist nur sehr geringe Mengen der leicht veränderlichen Verbindung erhält. 



Eine indirekte quantitative Bestimmungsmethode ist von Levene und Rouiller^) 

 angegeben worden. Die Methode beruht auf dem Umstand, daß die durch Bromwasser hervor- 

 gerufene Rotfärbung einer Tryptophan enthaltenden Lösung nach Erreichung des Sättigungs- 

 zustands durch einen Überschuß an Brom sofort wieder verschwindet. Man fällt die zu prüfende 

 Flüssigkeit bei Gegenwart Sproz. Schwefelsäure mit dem Reagens von Hopkins und Cole 

 (10 T. Quecksilbersulfat, 90 T. Schwefelsäure von 5%), zerlegt den erhaltenen Niederschlag 

 mit Schwefelwasserstoff, bringt die vom Quecksilbersulfid und Schwefelwasserstoff befreite 

 Lösung auf ein bestimmtes Volum und versetzt einen aliquoten Teil derselben mit Amyl- 

 alkohol. Nun wird unter starkem Schütteln Bromwasser zugefügt, bis die Färbung des Amyl- 

 alkohols wieder verschwindet. Der Wirkungswert der Bromlösung ist durch Einstellung 

 gegen eine Tryptophanlösung festgestellt. Bei Gegenwart von Tyrosin wird die Quecksilber- 

 fällung erst so lange mit 5 proz. Schwefelsäure ausgewaschen, bis alles Tyrosin entfernt ist. 

 Bei Gegenwart von Cystin titriert man 1. das Gemisch beider Verbindungen mit der bekannten 

 Bromlösung, dann wird 2. in einem aliquoten Teil eine Säurebestimmung ausgeführt und 

 schließlich 3. die dem Cystin entsprechende Brommenge berechnet und von der nach 1. ge- 

 fundenen abgezogen. 



Osborne und Harris 3) schätzten den Tryptophangehalt verschiedener Proteine nach 

 der Intensität der Reaktion von Adamkiewicz (s. unten). 



Physiologische Eigenschaften: Durch die Arbeiten von Kühne*), Nencki^), E. und 

 H. Salkowski6)ist es schon lange bekannt, daß bei der Eiweißfäulnis Indol, Skatol, Skatol- 

 carbonsäure (= Indolessigsäure) und Skatolessigsäure (= Indolpropionsäure) auftreten. 



Die gleichen Produkte erhielten Hopkins und Cole bei Einwirkung von Bakterien auf 

 Tryptophan. Das gewöhnliche Fäulnisbakteriengemisch liefert Indol, Skatol und Skatol- 

 carbonsäure (Indolessigsäure). Der Rauschbrandbacillus und B. coli geben in anaeroben 

 Kulturen besonders Indolpropionsäure. B. coli in, aeroben ]\Iilieu dagegen hauptsächlich 

 Indolessigsäure und Indol. 



Das Tryptophan ist die Vorstufe des Indols bei der bakteriellen Eiweißzersetzimg im 

 Darm'). Bei subcutaner Injektion (Hund) von Tryptophan wird das Hamindoxyl nicht 

 vermehrt, dagegen Kynurensäure (s. unten) gebildet (E Hing er). Eine starke Indoxylurie 

 erhält man jedoch bei Einfül ung von Tryptophan in den untersten Teil des Dünndarms oder 

 in den Dickdarm (Kanincheu, Bei aseptischer Verdauung wird kein Indol gebildet. Bei 

 Nahrungsmitteln, die leicht Tryptophan abspalten, wie etwa das Casein der Milch, wird das 

 Tryptophan schon vollständig resorbiert, ehe es in die an Bakterien reichen Teile des Darmes 

 gelangt. Bei Milchdiät fehlen daher die Chromogene der Tryptophanzersetzung im Harn. 

 Bei langsamer verdaulichen Stoffen, wie Fibrin und Fleisch, gelangen tryptophanhaltige Reste 

 in das Deum und den Dickdarm und werden hier zu Indol und Skatol abgebaut, die dann zum 



1) Klug, Archiv f. d. ges. Physiol. 86, 194 [1901]. 



2) Levene u. Rouiller, Joum. of biol. Chemistry 2, 481 [1907]; Chem. Centralbl. I90T, 

 I, 1461; Biochem. Zeitschr. 4, 322 [1907]. 



3) Osborne u. Harris, Zeitschr. f. analyt. Chemie 43, 376 [1904]. 

 *) Kühne, Berichte d. Deutsch, chem. Gesellschaft 8, 206 [1875]. 



6) Nene kl, Berichte d. Deutsch, chem. Gesellschaft 8, 336 [1875]; 10, 1032 [1877]; Monats- 

 hefte f. Chemie 10, 506, 526, 862, 908 [1889]. 



6) E. u. H. Salkowski, Zeitschr. f. physiol. Chemie 8, 417 [1884]; 9, 8 [1884]; 9, 491 [1885]; 

 Berichte d. Deutsch, chem. Gesellschaft 13, 189, 2217 [1880]. — E. Salkowski, Zeitschr. f. physiol. 

 Chemie 2T, 309 [1899]; Berichte d. Deutsch, chem. Gesellschaft 34, 3884 [1901]. 



7) Ellinger u. Gentzen, Beiträge z. chem. Physiol. u. Pathcl. 4, 171 [1903]. — Gentzen, 

 Inaug.-Diss. Königsberg 1904. 



