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stichige Färbung wurde auch mit dem Extrakt von Beutehi des Tintenfischs (Sepia officinalis) 

 erhalten 1). 



Physikalische Eigenschaften des I-Tryptophans : Tryptophan krystallisiert in sechsseitigen 

 und rhombischen, seidenglänzenden Blättchen ohne ausgesprochenen Geschmack (schwach 

 bitter). In kaltem Wasser wenig löslich, leicht in heißem; wenig lösUch in abs. Alkohol selbst 

 in der Wärme, wenig löslich in kaltem Pyridin, leicht in heißem. 



Der Schmelzpunkt hängt von der Art des Erhitzens ab; liegt bei raschem Erhitzen höher: 

 Nach Hopkins und Cole tritt bei 220° Verfärbung ein, bei 240° Braunfärbung, bei 252° 

 völliges Schmelzen. Nach Neuberg und Popowsky Schmelzp. 273°. Nach Abderhalden 

 und Kempe 2); Gelbfärbung bei 260° (korr.). Schmelzen gegen 289° (korr.). (Schnell erhitzt). 

 Nach Ellinger und Fla m and unterscheidet sich das natürUche vom synthetischen Trypto- 

 phan nicht in seinem Verhalten beim Schmelzen. 



In wässeriger Lösung dreht Tryptophan nach links. Hopkins und Cole fanden [oc]d 

 = — 33°. H. Fischer 3) für etwa 0,5proz. Lösungen in verschiedenen Präparaten [«Jd 

 = — 29, 75° bis — 40,3°. Ein Präparat gab [a]^ = — 34,5° und änderte diesen Wert nicht 

 beim Verdünnen auf das doppelte Volumen. Nach Abderhalden imd Baumann*) ist 

 [«]d= —30,3°. 



In alkaUscher Lösung fanden Abderhalden tmd K e m p e in 2 — 3 proz. Lösung ("/g NaOH ) 

 [«]!<>= +5,7° bis +6,3°. In 10— 12proz. Lösung (% NaOH) [a]!? -= +6,06° bis +6,12°. 

 Abderhalden und Bau mann fanden ganz ähnliche Werte: in etwalOproz. Lösung ("/i NaOH) 

 [a]h°= +6, 17° bis +6,57°. Nach H. Fischer in 2— 3,5proz. Lösung (7i NaOH) [«L^ +5,56° 

 bis +5,69°. Die niederen Werte deuten auf partielle Racemisierung. So fanden ,Ellinger 

 und Flamand [«Jd == +5,27, Abderhalden und Baumann bei einem oftmals umkrystaUi- 

 sierten Präparat [«Jd = +5,27 °. 



In überschüssiger Salzsäure gelöst dreht 1-Tryptophan ebenfalls nach rechts. Eine etwa 

 6proz. Lösimg in 7i HCl zeigt [a]^ = +1,31° (Abderhalden und Kempe). 



Die Racemisierung erfolgt auch bei der Umkrystallisation aus Pyridin (Abderhalden 

 und B a u m a n n ), öfters auch bei der von N e u b e r g modifizierten Darstellungsweise ß ). Femer 

 durch Erhitzen mit Salzsäure auf 170' 6). 



Physilcalische Eigenschaften von d, I-Tryptophan: Verhält sich sonst ganz gleich wie 

 l-Tryptophan, ist aber optisch inaktiv und schmeckt süßlich (Ellinger und Flamand). 

 Schmilzt bei 264°; verfärbt sich bei langsamem Erhitzen bei 240° und bildet bei 256° feine 

 Tröpfchen (Ellinger imd Flamand). Ganz ähnliche Angaben machen Allers für ein race- 

 misiertes und H. Fischer für aktives Tryptophan. 



Chemische Eigenschaften: Tryptophan ist leicht veränderlich. Bei mäßiger Einwirkung 

 von öproz. Schwefelsäure oder Baryt (Neumeister, Levene und Rouiller) wird es aber 

 nicht zerstört. Tryptophan reagiert gegen Lackmus sauer. 



Beim trocknen Erhitzen entsteht Kohlensäure, Skatol, Indol; bei starkem Erhitzen nur 

 das letztere (Hopkins imdCole). Bei der Kalischmelze entsteht bis 65% der berechneten Menge 

 Skatol, außerdem Ammoniak, Oxalsäure und mitunter Glyoxylsäure (Hopkins und Cole). 



Bei der Oxydation mit Eisenchlorid erhielten Hopkins und Cole zwei Produkte, denen 

 sie die Formeln C9H7NO und C12H10N2 gaben. Ersteres ist identisch mit dem von Ellinger 

 erhaltenen /?-Indolaldehyd. 



Bei der Oxydation mit Ozon wird Tryptophan zerstört. Es färbt sich dimkel, gibt keine 



Glyoxylßäurereaktion mehr, reduziert Fehlingsche Lösimg in der Kälte imd reagiert mit 



Phenylhydrazin'). Mit Chromsäuregemisch erhält man keine Blausäure 8). In Ausführung 



Y CO2 1\ ^. 

 der sog. Carbaminoreaktion») erhielt H. Liebermann i«*) Werte für x laus ^^^ = — j, die 



1) Neuberg, Biochem. Zeitschr. 8, 383 [1907/08]. 



2) Abderhalden u. Kempe, Zeitschr. f. physiol. Chemie 58, 207 [1907]; Berichte d. Deutsch, 

 ehem. Gesellschaft 40, 2737 [1907]. 



3) H. Fischer, Zeitschr. f. physiol. Chemie 55, 74 [1908]. 



■*) Abderhalden 11. Bau mann, Zeitschr. f. physiol. Chemie 55, 412 [1908]. 



5) Allers, Biochem. Zeitschr. 6, 272 [1907]. 



6) Neuberg, Biochem. Zeitschr. 6, 276 [1907]. 



') Harries u. Langheld, Zeitschr. f. phvsiol. Chemie 51, 373 [1907]. 

 8) Flimmer, Joum. of Physiol. 31, 65 [1904]; 32, 51 [1905]. 

 ») Siegfried u. Neumann, Zeitschr. f. physiol. Chemie 54, 424 [1907]. 

 10) H. Liebermann, Zeitschr. f. physiol. Chemie 58, 84 [1908]. 



