Heterozykijsche Aminosäareti. 709 



dafür sprechen, daß von den beiden N-Atomen des Tryptophans j&iea des Alaninreetes quan- 

 titativ, das des Indolrings etwa zur Hälfte reagiert. 



Reaktionen: 1. Tryptophanreaktioni). Brom- oder Chlorwasser geben mit Trypto- 

 phanlösungen je nach der Konzentration eine rotviolette Färbung oder Ausfällimg (über die 

 entstehenden Verbindungen siehe imten), welche leicht in Amylalkohol geht 2), weniger 

 lösüoh in Äther und CMoroform. Charakteristisches Spektrum. Bei Überschuß von Halogen 

 verschwindet die Färbung. Eignet sich besonders für neutrale Lösungen; für alkalische Lösun- 

 gen muß erst mehr Halogen zugefügt werden. Die größte Farbintensität wird erreicht, wenn 

 auf 1 Mol. Tryptophan 4 Atome Halogen (Brom oder Chlor) kommen (Neuberg u. Po pows ky). 

 Verdünnte lisigsäure oder Schwefelsäure haben keinen Einfluß (Neumeister). Verschärfung 

 der Probe durch Aufnehmen in Essigester. Spektrum 3). Die Reaktion gibt nur freies Trypto- 

 phan, nicht das in Peptiden gebimdene (Abderhalden und Kempe). 



2. Die Reaktionen von Adamkiewicz*) und Liebermann 6) sind nach Hopkins 

 und Cole (1. c.) und Cole^) einem Gehalt der verwendeten Essigsäure bzw. des Äthers an 

 Glyoxylsäure zuzuschreiben. Man fügt zu einer Lösung ganz verdünnt« Glyoxylsäurelösung 

 und konz. Schwefelsäure; blauviolette Färbung noch bei einer Verdünnung von 1 : 200 000. 

 Spektrophotometrische Untersuchung der Färbungen mit Tryptophan und mit Proteinen 

 siehe Bardachzi'). 



3. EhrlichsS) Reaktion, Rotfärbung des Harns und der Eiweißkörper mit p-Dimethyl- 

 aminobenzaldehyd imd Säure, beruht nach Rohde ») auf deren Gehalt an Tryptophan. Auch 

 andere aromatische Aldehyde (besonders Vanillin i") und p-Nitrobenzaldehyd) geben ähnliche 

 Reaktionen. Empfindlichkeit 3 : 100 000 für Tryptophanlösungen (Rohde). 



4. Tryptophan gibt die Xanthoproteinreaktion (Rohde). 



5. Eine konz. Tryptophanlösung gibt mit einem in Salzsäure getauchten Fichtenspan 

 die Pyrrolreaktion. 



6. Mit Millons Reagens gekocht entsteht dne rotbraune Färbung, die sich von der 

 mit Tyrosin erhaltenen Färbung durchaus unterscheidet (Abderhalden und Kempe). 



Über andere Farbenreaktionen von Proteinsubstanzen, die auf der Anwesenheit von 

 Tryptophan beruhen, siehe Cole (1. c); Dakin^^), Fleigi^), Rosenheimi3), Grauström"), 

 Heimrod imd Levenei^) haben weitere Reaktionen des Tryptophans mit Aldehyden an- 

 g^eben. 



Tryptophan wird unter bestimmten Verfiältnissen von Silbemitrat und Alkali gefällt 

 . (Neuberg). 



Derivate von I-Tryptophan : 1-Tryptophankupfer (CiiHii02N2)2Ca. Erhalten durch 

 Kochen einer Lösimg von 1 -Tryptophan mit frisch gefälltem Kupferhydroxyd. Die Lösung 

 bleibt farblos; sie wird abgekiihlt und durch Zusatz von kalter, verdünnter Salzsäure das 

 Kupferoxyd in Lösung gebracht. Das Kupfersalz des Tryptophans bleibt als hellblauer, in 

 Wasser und verdünnten Mineralsäuren schwer lösUcher Niederschlag zurück. Nach dem 

 Trocknen erscheint es als graublaues, nicht deutlich krystallisierendes Pulver (Abderhalden 

 und Kempe). 



1) Tiedemann u. Gmelin, Die Verdauung nach Versuchen. Heidelberg u- Leipzig 1826. 

 — CL Bernard, Compt. rend. de l'Acad. des Sc, SuppL 1 [1855]. 



*) Hemala, Krukenbergs chemische Untersuchungen zur wissenschaftlichen Medizin %, 

 119 [1888]. 



») Neuberg, Biochem. Zeitschr. 24, 423 [1910]. 



*) Adamkiewicz, Archiv f. d. ges. Phvsiol. 9, 157 [1874]; Berichte d- Deutsch, ehem. Gesell- 

 schaft 8, 161 [1875]. 



5) R. V. Liebermann, CentralbL f. d. med. Wissensch- 1887, 321, 450. 



«) Cole, Joum. of Physiol. 39, 311 [1906]. 



') Bardachzi, Zeitschr. f. physioL Chemie 48, 145 [1906]. 



8) Ehrlich, Med. Woche, Aprilheft 1901. 



») Rohde, Zeitschr. f. physiol. Chemie 44, 161 [1905]. — Neubauer, Sitzungsber. d. Gesell- 

 schaft f. MorphoL u. PhysioL in München 1M3. Heft 2, S. 32. 



10) Reiobl, Monatshefte f. Chemie II, 155 [1890]. — Rosenthaler, Apoth-Ztg. «, 678 

 [1907]. 



") Dakin, Joum. of bioL Chemistry 2, 289 [1907]. 



12) Fleig, Proc. Soc. Biol. med. C5, 192 [1908]. 



13) Rosenheim, Biochemical Journal I, 233. 



1*) Grauström, Beiträge z. ehem. Physiol. u. PathoL 11, 132 [1908]. 

 1^) Heimrod u. Levene, Biochem. Zeitschr. 25, 18 [1910]. 



