724 Aminosäuren. 



3,7%; im Keratin aus Pferdehaaren i) 3,4%; im Keratin aus Gänsefedem2) 3,5%; im Keratin 

 aus SchafwoUeS) 4,4%; in der Fibrin-Heteroalbumose 3,4%*). In gereinigten Meerleucht- 

 infusorien (Noctiluca miUaris) 4,60% s). 



Bei der Hydrolyse mittels Alkalien, welche verhältnismäßig langsam vor sich geht, 

 entsteht aus den Proteinen ebenfalls Prolin. Als 200 g Casein in 1 1 lOproz. Natronlauge 

 65 Stunden bis zum Verschwinden der Biuretreaktion auf 100° erhitzt waren, konnte nach 

 der Estermethode etwa 5 g alkohollösliche Substanz isoliert werden. Diese gab 3 g Kupfersalz 

 des d, l-Prolins und 0,7 g 1-Prolinkupfer (1,3%), also weniger wie bei der Hydrolyse mit Salz- 

 säure 6). Mit Barjrtwasser konnte aus 200 g Gelatine, mit 2400 ccm Wasser und 800 g Barium- 

 hydroxyd im kochenden Wasserbade 3 Tage erhitzt, durch direktes Auskochen der Masse 

 mit Alkohol nach der Ausfällung des Baryts mit Schwefelsäure und Verwandlung in das 

 racemische Kupfersalz 11,7 g von letzterem erhalten werden, das ist 7,7% auf aschefreie 

 und trockne Substanz berechnet'). 



Zwischen den enzymatischen Spaltungsprodukten der Proteine konnte ebenfalls Prolin 

 nachgewiesen werden. Die erste Angabe von Salaskin und Kowalevsky 8) bei der enzyma- 

 tischen Spaltung von Hundemagensaft auf Hämoglobin ist nicht einwandfrei, weil zum 

 Nachweis die Estermethode benutzt wurde, wobei die Wirkung der Salzsäure sekundäre Zer- 

 setzung hervorrufen konnte. 



1 kg Casein in 7 1 0,3proz. Salzsäure suspendiert, mit 50 g Pepsin (Grübler) versetzt, wurde 

 unter öfterem Umschütteln bei 37° in Gegenwart von Toluol aufbewahrt. Die eine Hälfte 

 der filtrierten Flüssigkeit wurde mit Ammoniak alkalisch gemacht und mit 20 g Pankreatin 

 (von der Fabrik Rhenania) versetzt, mechanisch 3 Wochen dauernd gerührt und nocp. 5 Wochen 

 bei 37° stehen gelassen. Bei der Pepsin Verdauung konnte aus der Lösung auf 250 g Casein 

 0,15 g 1-Prolin gewonnen werden nach dem Zerlegen des Kupfersalzes, welches aus den alkohol- 

 löslichen Extrakten erhalten war 9). Die kombinierte Verdauung mit Pepsin und Pankreatin 

 ergab auf 250 g Casein 1,2 g reines l-Prolin, durch das Kupfersalz gereinigt. Mit Pankreatin 

 allein konnte nach der Einwirkung des Fermentes nur der Geruch deutlich wahrgenommen 

 werden, aber es war unmöglich, die Säure oder ihr Kupfersalz in Sustanz abzuscheiden 9). 



Bei der Spaltung von d, 1-Prolin durch das Cinchoninsalz der m-Nitrobenzoylverbindung 

 wurde 1-Prolin synthetisch dargestellt i"). 



Bildung von d-Prolin: Bei der Spaltung der d, 1- Verbindung durch das Cinchoninsalz 

 der m-Nitrobenzoylverbindung i"). 



Bildung von d, I-Proiin: Durch teilweise Racemisierung bei der Hydrolyse der Proteine 

 mit Säuren 11), viel besser aber mit Alkalien 6) '), wobei nur kleine Mengen der aktiven 

 Säure übrigbleiben. Entsteht aus a-(5-Dibrompropylmalonsäureester durch Ammoniak und 

 nachheriges Verseifen des Produktes mit Salzsäure oder Barytwasser, wobei die « -Pyrrolidin - 

 carbonsäure entdeckt wurde 12). Aus y-Phthalimidopropylbrommalonester durch die Ein- 

 wirkung von Ammoniak 13). Bei der Reduktion von Oxyprolin durch Phosphor und Jod- 

 wasserstoff nach 5stündigem Erhitzen auf 150° 1*). Aus a-Amino-(5-oxyvaleriansäure durch 

 Erhitzen für sich allein oder mit konz. Salzsäure entsteht bis 32% d, 1-Prolin is). Nach sechs- 

 stündigem Erhitzen von Benzoyl-6-amino-a-bromvaleriansäure mit rauchender Salzsäure 

 entsteht aus der isolierten Kupfersalzmenge berechnet 65% Prolin iß). Beim Stehen von 

 5-m-Nitrobenzoylamino-a-bromvaleriansäure mit der zehnfachen Menge Normalalkali zwei 



1) E. Abderhalden u. H. G. Wells, Zeitschr. f. physiol. Chemie 46, 31 [1905]. 



2) E. Abderhalden u. E. R. Le Count, Zeitschr. f. physiol. Chemie 46, 40 [1905]. 



3) E. Abderhalden u. A. Voitinovici, Zeitschr. f. physiol. Chemie 52, 348 [1907]. 



*) P. A. Levene, D. D. van Slyke u. F. J. Birchard, Journ. of biol. Chemistry 8, 269—284 

 [1910]. 



5) O. Emmerling, Biochem. Zeitschr. 18, 372—374 [1909]. 



6) E. Fischer, Zeitschr. f. physiol. Chemie 35, 227 [1902]. 



7) E. Fischer u. R. Böhner, Zeitschr. f. physiol. Chemie 65, 109 [1910]. 



8) S. Salaskin u. C. Kowalevsky, Zeitschr. f. physiol. Chemie 38, 567 [1903]. 



9) E. Fischer u. E. Abderhalden, Zeitschr. f. physiol. Chemie 40, 215 [1903]. 



10) E. Fischer u. G. Zemplen, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 42, 2992 [1909]. 



11) E. Fischer, Zeitschr. f. physiol. Chemie 33, 151 [1901]. 

 12) -R. Willstätter, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 33, 1160 [1900]. 



13) E. Fischer, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 34, 454 [1901]. 



14) E. Fischer, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 35, 2660 [1902]. 



15) S. P. L. Sörensen, Compt. rend. des travaux du Laberat. de Carlsberg 6, 137 [1905]. 



16) E. Fischer u. G. Zemplen, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 42, 1022 [1909]. 



