Nucleoproteide. 987 



b) Hühnerblutkörperchen. 



Zusammensetzung: In den nach Plenge (s. bei Histon aus den roten Blutkörperchen 

 der Vögel, Bd. IV, S. 152) isolierten Kernen von Hühnerblutkörperchen fand Ackermann i) 

 3,92°^ P und 17,20% N. Hieraus berechnet er für die Substanz einen Gehalt von 42,10% 

 Nucleinsäure und 57,82% Histon. 



Spaltung: Beim Extrahieren der Hühnerblutkörperchen mit Salzsäure bleibt ein Teil 

 des Histons oder ein anderer Eiweißkörper mit der Nucleinsäure verbunden. 



Niicleoproteid(?) aus Stroma von Katzenblutkörperehen 

 („ZeUglobulinj?")- 



Vorkommen: In Lymphzellen 2), in den Stromata der roten Blutkörperchen 3). 



Darstellung:^) Aus den Stromata von Katzenblut durch Anrühren derselben mit starker 

 Kochsalzlösung imd Eingießen des Breies in Wasser. 



Physiologische Eigenschaften : Die Substanz hat fibrinoplastische Eigenschaften, die beim 

 KoaguMeren aufgehoben werden. Bei der Pepsinverdauung entsteht Nuclein*). 



Physikalische und chemische Eigenschaften: Der Phosphorgehalt beträgt 0,668%^); in 

 5 — -lOproz. Kochsalzlösung koaguhert die Substanz bei 60 — 65°, in 5 — lOproz. Magnesium- 

 sulfatlösimg bei 75° 3). Diu-ch Sättigen mit Chlomatrium wird sie nicht vollständig gefällt, 

 wohl aber durch Sättigen mit Ammonsulfat oder ^lagnesinmsulfat, ebenso durch Einleiten 

 von Kohlensäure oder Dialysieren. 



Da die Substanz auf einen Gehalt an Xucleinbasen nicht untersucht ist, ist ihre 

 Zugehörigkeit zu den Jsucleoproteiden nicht sichergestellt. 



Nucleoproteid aus Blutserum. 



Zusammensetzung: 51,85% C, 7,24% H, 13,98% N, 0,078% P, 0,34% Asche, ca. 1% S. 



Darstellung:^) Auf das 20fache verdünntes Pferdeblutserum wird mit Kohlensäure gefällt 

 (Euglobulin imd Nucleoproteid). Aus dem abzentrifugierten Niederschlag wird durch Iproz. 

 Kochsalzlösung das Euglobulin herausgelöst, und das zurückbleibende schleimige Nucleo- 

 proteid durch Lösen in 1 proz. Kochsalzlösung imter Zusatz einer Spur Natriumcarbonat und 

 FäUen mit Essigsäure gereinigt, sodann mit Alkohol, Äther und Chloroform extrahiert. 



Physiologische Eigenschaften: In Gegenwart von Chlorcalcium bewirkt das Nucleo- 

 proteid Blutgerinnimg 8)'). Über die früher allgemein angenommene'') Identität der Calcium- 

 verbindung des Nucleoproteids mit dem Fibrinferment s. auch bei Hammars ten»). 



Physikalische und chemische Eigenschaften :ä) Unlöshch in Wasser, Ammonsulfatlösimg. 

 1 proz. Kochsalzlösung, bei stärkerer Kochsalzkonzentration Quellung und Pseudolösung, 

 In frischem Zustand ist das Nucleoproteid in Natronlauge und Natriumcarbonat lösUch, 

 verliert jedoch diese Eigenschaft beim Behandeln mit Alkohol oder Koagulation durch Er- 

 hitzen in saurer Lösimg. Essigsäure wirkt föUend, löst jedoch bei großem Überschuß wieder. 

 Aus schwach alkalischer Lösung wird das Nucleoproteid durch Ammonsulfat bei 38 — 44 

 Sättigungsprozent wieder vöUig ausgesalzen. Auch durch CMorcalcium, Chlorbarium und 

 Magnesiumsulfat werden die Nucleoproteidlösungen gefällt ß), durch ersteres am besten bei 

 0,I%CaCl2, Überschuß bewirkt Lösung, die bei 0,8% vollständig ist. Millons, Biuret-, 

 Xanthoprotein- und Molischs Reaktion sind positiv. Adamkiewicz' und Schwefelblei- 

 probe negativ^). 



Spaltung: Durch Pepsin Verdauung wird Nuclein abgespalten"). Bei der Hydrolyse 

 entstehen Purinbasen^). 



1) Ackermann, Zeitschr. f. physiol. Chemie 43, 300 [1904]. 



2) W. Halliburton, Joum. of Physiol. 9, 229 [1890]- 



3) W. Halliburton u. W. Friend, Joum. of PhysioL !•, 532 [1890]. 

 *) W. Halliburton, Joum. of PhysioL 18, 306 [1895]. 



■^) G. Lieber meister, Beiträge z. ehem. Physiol. u. PathoL 8, 439 [1906]. 



fi) W. Huiskamp, Zeitschr. f. physiol. Chemie 32, 190 [1901]. 



") C. Pekelharing, Centralbl. f. Physiol. 9, 102 [1896]. 



8) O. Hammarsten, Asher- Spiro, Ergebnisse d. Physiol. 1, L Abt., 330 [1902]. 



