Nucleoproteide. 991 



Nucleoproteid aus Milz. 



Zusammensetzung: Es enthält im Büttel 2,49% P, während der Eisengehalt zwischen 

 2,0% (in der ersten Auskochung) und 0,4% (in der zweiten Auskochung) schwankt*) und 

 nach Sato2) bis 0,15 °o sinken kann. 



Darstellung:*) Rindermilzbrei Ttird mit Wasser ausgekocht imd aus dem Filtrat das 

 Nucleoproteid durch Essigsäure gefällt. 



Spaltung: Beider Hydrolyse entstehen Purinbasen, nach Capezzuoli*) wahrscheinlich 

 Hypoxanthin. Nach Levene^) entsteht 1,5% Alanin und Glykokoll, 5,5% Aminovalerian- 

 säure, Leucin, Phenylalanin, 0,2% Asparaginsäure, 25,0% Glutaminsäure, 1,5% Tyrosin, 

 0,2% Histidin, l.O^^ Arginin, 3,0% Lysin, 0,2% Thymin, 0,6% Cytosin, 0,8% Adenin, 

 2,0% Guanin. 



Nucleoproteid aus 3Iuskelii.^) 



Darstellung: Das mit Wasser vorbehandelte Fleisch wird mit 0,15 proz. Natriumcarbonat- 

 lösung ausgezogen, mit Essigsäure das Nucleoproteid gefällt und durch UmfäUen gereinigt. 



Physiologische Eigenschaften: In physiologischer Kochsalzlösung mit sehr verdünnter 

 Soda gelöst imd einem Kaninchen in die Vena jugularis injiziert, wirkt es giftig. Das Tier 

 geht an intravaskulärer Koagulation zugnmde. 



Spaltung: Duirch Digerieren mit Pepsinsalzsäure entsteht ein Nuclein von 3,5% Phos- 

 phorgehalt. Bei der Hydrolyse entsteht von den Purinbasen hauptsächKch Xanthin, daneben 

 etwas Guanin. 



Nucleoproteid aus Nebennieren/) 



Zusammensetzung: 46,51% C, 6,240oH, 4,71o^P, 17,88% N. 



Vorkommen: In den Nebennieren von Rind und Schaf. 



Darstellung: Das mit Alkohol und Äther vorbehandelte Gewebe wird mit wenig 2 proz. 

 Ammoniak und sodann mit Wasser extrahiert, die vereinigten Extrakte durch Leinen gepreßt, 

 mit Essigsäure schwach angesäuert und filtriert. Aus dem Filtrat fällt beim Eingießen in die 

 4 fache Menge Alkohol das Ammonsalz des Nucleoproteids, aus dem durch Lösen in Wasser 

 imd Ansäuern mit Essigsäure das Nucleoproteid selbst entsteht. 



Physikalische und chemische Eigenschaften: Schwer lösUch in Wasser, leicht in selbst 

 sehr verdünnten AlkaUen imd Ammoniak; aus der schwach alkalischen Lösung (jedoch nicht 

 aus der Lösimg in 2 proz. Ammoniak) durch Essigsäure wieder fällbar; die Fällung löst sich 

 erst bei großem Überschuß von Essigsäure. Calciumchlorid wirkt nicht fallend. Biuret- und 

 Xhantoproteinreaktion sind positiv, Millons Reaktion sehr schwach. Die Substanz ist rechts- 

 drehend: [a]j) = ca. +48° 6). 



Spaltung:^) Schon durch 20 ilinuten langes Kochen mit 5 proz. Schwefelsäure wird das 

 Nucleoproteid hydrolysiert. Hierbei entstehen von den Basen: Guanin, Adenin und Thymin 

 im Verhältnis 4,1 : 7 : 1,9. 



Nucleoproteid (?) aus Nieren.') 



Darstellung: Das zerkleinerte Gfewebe von Katze, Hund, Schaf oder Kaninchen wird 

 mit starker Kochsalzlösung angerührt imd der Brei in Wasser gegossen: das Nucleoproteid 

 sanmielt sich auf der Oberfläche. Andere DarsteUvmg nach Wooldridge*), durch Fällen 

 des Wasserauszuges mit Essigsäure. 



Physikalische und chemische Eigenschaften: In Wasser imlöslich, in 0,5 proz. Natrium- 

 carbonat leicht löshch, in verdünnter Essigsäure schwer löslich. Enthält 0,37°o P» koaguhert 

 bei 65 °. Biuretreaktion positiv, Salpetersäure bewirkt Fällung in der Kälte und Hitze. Bei 

 der Pepsinverdauimg entsteht Nuclein. Da das Präparat auf seinen Gehalt an Nucleinbasen 

 nicht untersucht ist, ist seine Zugehörigkeit zu den Nucleoproteiden nicht ganz sichergestellt. 



1) C. Cappezzuoli, Zeitschr. f. physiol. Chemie 60, 10 [1909]. 



2) T. Sato, Biochem. Zeitschr. 82, 489 [1909]. 



3) P. Levene u. J. Mandel, Biochem. Zeitschr. 5, 33 [1907]. 



4) C. Pekelharing, Zeitschr. f. physiol. Chemie *t, 245 [1896/97]. 



5) W. Jones u. G. Whipple, Amer. Joum. of Physiol. 1, 423 [1902]. 



*) A. Gamgee u. W. Jones, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 4, 19 [1904]. 



') W. Halliburton, Joum. of Physiol. 13, 806 [1892]. 



«) L. Wooldridge, Du Bois Raymonds Archiv f. Physiol. 188«, 397. 



