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fluorescens liqiiefaciens Enzyme nachpfewiesen. die Fibrin in Pepton und 

 Aminosäuren zerlegten. Auch die älteren Befunde E. Salkowski's (1), 

 sowie einige neuere Heobaclitung't'n über den Abbau des (.'aseins in 

 Käsen, deren Flora durch Clilorot'oi-ni fjetiUet Avurde (s. 10. Kai», d. 11. Bds.), 

 las.sen sich vielleicliT in diesem Sinne deuten. Ob auch die weiteie Zer- 5 

 setzuns' der Aminosäuren durch Enzyme, und zwar Endoenzyme. l»ewirkt 

 wird, ist zurzeit noch nicht sichergestellt, aber immerhin walirscheinlich. 

 Nähere Angaben über die proteolytischen Enzyme findet man in den letzten 

 Paraorai)hen dieses ivapitels. Da die Aminosäuren durch einfache Hydrolyse 

 der Proteine entstehen, so nimmt man au. daß sie als solche in diesen lo 

 vorhanden sind und daß alle anderen Fäulnisstoife sekundär aus ihnen ge- 

 bililet wei-den. Die weitere Zersetzung erfolgt nur bei Anwesenheit der 

 lebenden Bakterien und führt durch Peduktion der Aminosäui-en zu den 

 entsprechenden stirkstoffreien Säuren. Nach ]\r. Nencki's Untei-suchungen, 

 die neuerdings durch Biknstück bestätigt worden sind, hat die Fäulnis is 

 damit bei den strengen Anaeroben ihr Ende erreicht. Verläuft sie 

 dagegen bei Luftzutritt, so werden die stickstoffreien Säuren durch ab- 

 wechselnde Heduktion und Oxydation unter Kohlensäureabspaltung 

 stufenweise zu den niederen Homologen abgebaut. Erst mit dem Auf- 

 treten der Aminosäuren beginnt unser sicheres \\'issen über den che- 20 

 mischen Verlauf der Fäulnis. Hir Abbau ist fast lückenlos studiert und 

 wir kitnnen ihn durch eine Anzahl chemischer Gleichungen ausdrücken. 



Die Abbaustotfe des Proteins gehören teils zu den aromatischen, 

 teils zu den aliphatischen Verbindungen. Hire Zahl ist außerordentlich 

 groß. Doch darf man dabei nicht vergessen, daß manche der bei der25 

 Fäulnis auftretenden Stoffe vielleicht auf sekundäre, synthetische Vor- 

 gänge zurückzuführen sind. 



Die Fäuluisstoffe aromatischer Natur entstehen nach den Anschau- 

 ungen von Nexcki (2). Baumanx (1) und. E. Salkowski (2) durch den 

 Abbau dreier im Eiweißmolekül vorhandenen aromatischen Aminosäuren, 30 

 der a-Phenylaminopropionsäure, der p-Oxyphenyl-a-Aminopropionsäure (des 

 Tyrosins) und der Indolaminopropionsäure. Nachgewiesen hat man bei 

 der Fäulnis bisher nur das Tyrosiu und neuerdings auch die Indolamino- 

 proi)ionsäure. Diese ist nach den Untersuchungen von F. G. Hupkins 

 und S. W. CoLE (1) in einem bei der Fäulnis, der normalen Verdauung 35 

 des Proteins durch Trypsin und der Spaltung durch Säuren schon oft 

 beobachteten, aber seinem Wesen nach nicht erkannten Stoffe, dem sogen. 

 Tryptophan, enthalten. Dagegen ist die Phenylaminopropionsäure bis- 

 lang nur bei der Zersetzung des Eiweißes in Keimlingen höherer I^tlanzen 

 von E. Schulze und Bakbikim (1) aufgefunden worden. Der Abbau der^" 

 Aminosäuren vollzieht sich in folgenden Stufen: 



Erste Stufe : 



a) C«H3.CH._,.CH(NH,)C0.,H4-H, = C^H^ .(CH,).2C0.,H -f NK3 



I'henylauiinopropionsäure " P'henjlpropionsäure 



b) CeH^ <CB., . CH (NH,) C0.2H+^2 = Co^i<(CH,) ..CO.3H + ^^^ 



p-Öxyphenylanifnopropionsäure p-Oxvplicnyliiropionsäure 



(Tyrosin) (Hydroparakuinarsäure i 



C.CH.(C02H).CH.2.XH., C CH.(CO„H)CH.. 



c) C;H,;;^ ^ CH + H, = Ce H, (^ ^CH + XH3 



NH NH 



In(lol-Pr-3-«-Aininoitropionsaure Indol-Pr-3- «-Propionsäure 



(Tryptophan i (Skatoles.sigsäure) 



