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Zelle verwertbaren Zustand überführen. AMe der tierische Organismus 

 in seinem Darmkanal und auch, wie die Untersuchungen über die Auto- 

 lyse ergeben haben, in der Gesamtheit seines Zellenstaates über eine 

 Anzahl von Enzymen verfügt, die ihm die Verwertung der Nährstoife 



sermöglichen, so finden wir auch im Pflanzenreiche und im besonderen 

 bei den niederen Pilzen eine ganze Reihe solcher Enzj^me, die für das 

 Leben der einzelligen Organismen eine entscheidende Bedeutung be- 

 sitzen. Beinahe alle Mikroorganismen ben()tigen stickstoffhaltige Ver- 

 bindungen zum Aufbau und zur Erhaltung ihrer Leibessubstanz, zum 



10 Zwecke ihrer Vermehrung. Eine große Zahl von Mikroorganismenarten 

 ist imstande, ihren Bedarf an Stickstoff aus relativ einfach zusammen- 

 gesetzten stickstoffhaltigen Verbindungen zu decken und Asparagin, 

 Amidosäuren, einzelne selbst Nitrate oder atmosphärischen Stickstoff" zu 

 verwerten. Aber einerseits kommt diese Fähigkeit nicht allen Mikro- 



15 Organismen zu, andrerseits erheischen es schon die natürlichen Lebens- 

 bedingungen, unter welchen nicht immer so einfach zusammengesetzte 

 Stickstoffverbindungen vorhanden sind, daß die Mehrzahl der Mikro- 

 organismen auch kompliziertere stickstoffhaltige Moleküle zu zerlegen 

 vermögen. Lisbesondere ist es das genuine koagulierbare Eiweiß, welches 



20 allenthalben in Form von pflanzlichen und tierischen Resten den Mikro- 

 organismen zur Verfügung steht. Gerade dieses letztere aber würde 

 direkt für die Mikroorganismen nicht verwertbar sein: denn es besitzt 

 nicht die Fähigkeit der Diffusion und kann somit durch die Membran 

 der Zelle auch nicht aufgenommen werden. Die ]\rikroorganismen 



25 müssen also, wenn sie auf Eiweiß als Stickstoftquelle angewiesen sind, 

 dassell^e erst in diff'undierbare Verbindungen spalten und sie sind durch 

 die in ihnen enthaltenen oder von ihnen abgesonderten proteolytischen 

 Enzyme dazu befähigt. 



Die Erkenntnis, daß die eiweißzersetzende "Wirkung der Spaltpilze 



30 nicht unmittelbar an das. Leben derselben geknüpft sei, sondern von 

 Enzymen ausgehe, ist eigentlich zuerst 1887 in der Arbeit von H. Bitter 

 (1) „Ueber die Fermentauscheidung des Kocn'schen Vibrio der Cholera 

 asiatica", die unter H. Blchxer's Leitung angefertigt wurde, gegeben. 

 Bitter gelang es, den Nachweis zu erbringen, daß die Verflüssigung der 



35 Gelatine und des koagulierten Eiweiß durch den Kocn'schen C'holera- 

 vibrio sowie den Vibrio Fixkler-Prior nicht unmittelbar mit der Lebens- 

 tätigkeit der Vibrionen zusammenhängt, sondern duich ein von den 

 Vibrionen produziertes, ungeformtes peptonisierendes Enzym vermittelt 

 wird. Aehnliche Beobachtungen konnten kurz darauf Sexger (1) und 



4oJerosch (1) machen, und fast gleichzeitig erschienen auch Mitteilungen 

 von RiETscH (1) und Sternberg (1), welche teils die BiTTER'schen An- 

 gaben bestätigten, teils eine Erweiterung seiner Forschungen brachten. 

 Bald nachher gelang es Salkowski (7), durch Digestion der Hefe mit 

 Chloroform es wahrscheinlich zu machen, daß auch hierbei ein proteo- 



45lytisches Enzym eine Rolle si)ieleund die schon von Bechamp und 

 SciiüTZEXBEKGER beobachteteu Zersetzungen der Hefe hervorrufe. A\'eiteren 

 Ausbau erfuhr dann die Lehre von den pioteolytischen Enzymen der 

 Bakteiien vornehmlich durch die Arbeiten von Fekmi (1) und seinen 

 Mitarbeitern, sowie durch die Beobachtungen von Hahn (1) über die 



5oEndoenzyme. Durch die FERMi'schen Arbeiten wurde namentlich eine 

 bequeme Methode zum Nachweis der proteolytischen Enzyme gegeben, 

 sowie deren Eigenschaften festgestellt, während dem Verfasser und seinem 

 Mitarbeiter Geret (1) mit Hilfe der BucHNEu-HAHNVchen Preßmethode 



