12 Zweites Kapitel. 



um Verbindungen von Aminosäuren, die ihrerseits wieder amphotere 

 Elektrolyte von der Konstitution NHg — R . COOH darstellen, also eine 

 oder mehrere basische Amino- und saure Karboxjdgruppen besitzen, ge- 

 bunden an einen Kern E, der der aliphatischen, aromatischen oder hetero- 

 zykhschen Eeihe angehören kann. Bisher sind 16 verschiedene Amino- 

 säuren bekannt. Als einfachste sei hier genannt die einbasische Amino- 

 essigsäureoder das Glykokoll NHg-CHg-COOH, die zweibasische a-Amino- 

 bernsteinsäure oder Asparaginsäure CH-NHa-COOH, ferner die Diamino- 



CH2-COOH 



säuren Arginin und Ornithin, die weitverbreitete schwefelhaltige Amino- 

 säure, das Cystin; das Tyrosin, eine Aminosäure mit aromatischem 

 Kern, das Tryptophan und das Histidin mit heterocyklischem Kern. 

 Diese verschiedenen Aminosäuren sind nun in den Proteinen so unter- 

 einander verkettet, daß die Aminogruppe der einen sich mit der Carb- 

 oxylgruppe der anderen verbindet. So treten z. B. zwei Moleküle Gly- 

 kokoll unter Wasseraustritt zu einem ,.Dipeptid", dem Glvcvlglvcin, 

 zusammen : NHg — CH2 — C — N — CHg — COOH. E. Fischer' ist es 



II I 

 H 



OH H 



auch gelungen, auf diese Art durch Verkoppelung mehrerer verschiedener 

 Aminosäuren ,, Polypeptide" herzustellen mit einem x\tomgewächt von 

 über 1000, die bereits alle Eigenschaften der einfachen Eiweißkörper be- 

 sitzen. 



Es ist leicht einzusehen, daß die Kombination der 16 verschiedenen 

 Aminosäuren, ihr von Fall zu Fall verschiedenes Mengenverhältnis, 

 die Reihenfolge ihrer Koppelung und die räumliche Konfiguration im 

 Molekül ganz ungeheuere Zahlen von verschiedenen Eiweißkörpern er- 

 möglichen. Tatsächlich besitzt, wie wir später noch sehen werden, jede 

 Zellart ihre ganz spezifischen Eiweißkörper, deren Verschiedenheit sich 

 auf die soeben angeführten Momente zurückführen läßt. Umgekehrt 

 aber bieten auch alle Eiweißkörper eine große Anzahl gemeinsamer 

 Eigentümlichkeiten dar; stets enthalten sie ja wie die einfachen Amino- 

 säuren, meist allerdings in grö-ßerer Anzahl, reaktionsbereite COOH- und 

 NHg- Gruppen, die als Seitenketten, wie Ehrlich sich ausdrückt, um 

 einen zentralen Kern gruppiert, bald mit sauren, bald mit basischen 

 Körpern in Reaktion treten können. Bei der hydrolyten Spaltung durch 

 die Verdauungsfermente zerfallen ferner alle Eiweißkörper wieder in 

 die einzelnen Bausteine, zunächst in die einfacher gebauten Peptone 

 und Albumosen und diese schließlich in die einzelnen Aminosäuren. 



Die Eiweißkörper kommen in den Zellen entweder als sogenannte 

 native oder genuine Proteine vor. Man unterscheidet die in Wasser 

 löslichen Albumine und die nur in nicht gesättigten Salzlösungen lös- 

 lichen Globuline. Sehr oft sind sie an andere Körper gebunden zu 

 Eiweißverbindungen, die man die Proteide nennt. Unter diesen sind die 

 Nukleoproteide, Verbindungen mit Nukleinsäure, die wichtigsten; ferner 

 sind noch die Paranukleoproteide oder Phosphorproteide, von denen 

 das Casein und das Vitellin am bekanntesten sind, die Chromoproteide, 

 wie das Hämoglobin und die Glykoproteide (Eiweißverbindungen mit 

 Kohlehydraten) z. B. das Mucin zu nennen. 



