Die langsame Verbrennung und die Oxydationsfermente. 109 



gehende Reinigung gut geeignete „volle I*honolase-' (Oxygenase + Peroxydase) 

 erhalten. 



Zu der Annahme, daß zwischen der pflanzlichen und tierischen Pheno- 

 lase ein wesentlicher Tnterschied besteht, liegt keine Veranlassung vor. 



2. Tyrosinase. 



Die Tyrosinase wurde von Bourquelot und Bertrcmd in Pilzen TPussula, 

 Agaricusj entdeckt und dann auch in anderen Pflanzen (Kartoffeln, DahUa) 

 aufgefunden. Im Tierreich ist sie ebenfalls ziemlich verbreitet. Sie wurde 

 bei Insekten (Lepidopteren), Mollusken (Sepien), Amphibien und Warm- 

 blütern (Kaninchen) aufgefunden. Die Melanosarkome der Pferde enthalten 

 ebenfalls Tyrosinase. Sehr wirksame T}Tosinaseprä parate sind aus Pilzen 

 (Russula delica) durch Ausfällen der Säfte mit Alkohol darstellbar. Gegen 

 chemische Agenzien sowie gegen Hitze ist die Tyrosinase empfindlicher 

 als die Phenolase. In einem Gemisch beider Fermente kann erstere durch 

 vorsichtiges Erhitzen auf ca. 55" völlig zerstört werden, während letztere 

 nui' teilweise ihre Wirksamkeit einbüßt. Indessen scheinen auch wider- 

 standsfähigere T}Tosinasen zu exystieren. Bertrand fand eine solche im 

 Weizenklee. 



Die Tyrosinase oxydiert unter Mitwirkung des freien Sauerstoffs, 

 das Tvrosin 



Cg H, . CH, . CH . COOH 



OH XH, 



(p-Oxyphenylaminopropionsäure), das als normales Abbauprodukt der Ei- 

 weißstoffe auftritt. Unter dem Einflüsse der Tyrosinase und des Sauerstoffs 

 färbt sich die farblose Tyrosinlösung zunächst rot, dann braun, violett, 

 tintigschwarz und es entsteht schließlich ein schwarzer unlöslicher Nieder- 

 schlag (Melanin), wobei die Lösung sich wiederum völlig entfärbt. Die 

 Braunfärbung des Brotes, die Schwarzfärbung des Kartoffelsaftes, des 

 Insektenblutes, der Tumore der Pferde sowie die Tintebildung bei Sepien 

 beruht auf der Wirkung der Tyrosinase. 



Außer Tvrosin oxydiert die Tyrosinase noch gewisse Phenole, sie 

 ist aber mit der Phenolase keineswegs identisch, da letztere auf Tyrosin 

 nicht die mindeste oxydierende Wirkung ausübt. Völlig unwirksam dem 

 Tyrosin gegenüber ist auch das der Phenolase gleichwertige System Per- 

 oxydase + Hydroperoxyd. Es liegt also hier ein Fall von spezifischer 

 Fermentwirkung vor. Obgleich das Tyrosin eine Pheuolgruppe (HO.Cg H^ — ) 

 enthält, wird es durch Phenolase nicht angegriffen. Durch die Anwesen- 

 heit der an die Phenolgruppe HO . Cg Hj, — gebundenen Seitenkette 

 — CHo . CH (NH.^) COOH wird das T\TOsin gegen die oxydierende Wirkung 

 der Phenolase, nicht aber gegen die der Tyrosinase geschützt. Ob die 

 Fähigkeit der Tyrosinase, außer Tyrosin noch gewisse Phenole zu oxydieren, 

 der Tyrosinase als solcher zukommt oder etwa anwesender Phenolase 

 zuzuschreiben ist, bleibt vorläufig dahingestellt. 



