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stellung deutlich werden. Eine solche ließe sich nach mehreren Gesichts- 
punkten gliedern. Die Zustandsänderungen können reversibel oder irreversibel 
sein, je nachdem eine Rückbildung durch einfache Umkehr der Erzeugungs- 
bedingungen, wie etwa Erwärmen — Abkühlen, Konzentrieren — Ver- 
dünnen usf., möglich ist oder nicht. Es lassen sich weiter die Erscheinungen, 
die bei flüssigen Eiweißlösungen oder Solen auftreten, von denen an festen, 
sogenannten Gallerten trennen. Die neueren Untersuchungen haben immer 
mehr gezeigt, daß der stärkste Unterschied im Iyophilen Charakter 
und damit in den kolloiden Reaktionen durch das Vorhanden- 
sein oder die Abwesenheit der elektrischen Ladung hervor- 
gebracht wird und daß der Umstand, ob ein geladenes (jonisches) 
oder unelektrisches (neutrales) Protein vorliegt, eine große Anzahl 
von Eigenschaften prinzipiell bestimmt, die zum Teil für Eiweiß- 
kolloide besonders charakteristisch sind. Es sind dies innere Rei- 
bung, Quellung, Löslichkeit, Steighöhe im Osmometer, Gerinnbarkeit 
durch Alkohol und Hitze, Oberflächenspannung und optische Drehung. 
Durch diese weitgehende Abhängigkeit der Zustandsänderungen von der 
elektrischen Ladung des Proteins erscheint die Gliederung nach den Eigen- 
schaften des jonischen und des elektrisch neutralen Eiweißes weitaus am 
übersichtlichsten. Daneben soll schon im Interesse einer besseren Verteilung 
des großen Tatsachenmateriales die Trennung nach Eiweißsolen und 
Gallerten beibehalten werden. 
Die Fortschritte in der Kolloidehemie der Eiweißkörper haben auch 
in rein chemischer Richtung fördernd gewirkt, namentlich auf die Be- 
mühungen zur Charakterisierung und Isolierung verschiedener Proteine 
durch physikalisch-chemische Merkmale. Vervollkommnung in der Bestim- 
mung der Gerinnungstemperatur, ferner der optischen Konstanten (Drehung, 
Brechungsexponent) durch Berücksichtigung des Einflusses der Beimengungen 
und vor allem die Fraktionierung durch Salzfällung wären hier in erster 
Linie zu nennen. In jüngster Zeit kommen die Bestrebungen dazu, die 
Eiweißkörper in elektrochemischer Hinsicht zu charakterisieren, ihre Stärke 
(Affinitätskonstanten) als Säure und Base zu messen. Von diesen Ver- 
suchen ist der wichtigste die Bestimmung ihrer mittleren Säure- und 
Basenstärke, weil deren Quotient eine von der Konzentration weitgehend 
unabhängige Konstante darstellt ähnlich wie die sogenannte Dissoziations- 
konstante eines schwachen Elektrolyten. Alle übrigen physikalisch-chemi- 
schen Konstanten der Proteine besitzen dagegen infelge der Unmöglich- 
keit, diese in molaren Konzentrationen miteinander zu vergleichen, nur 
einen relativ beschränkten Wert. 
Von der großen Reihe der Eiweißstoffe ist bei der Schwierigkeit der 
physikalisch-chemischen Methodik, die vielfach erst dem Material angepaßt 
werden muß, und bei der verschiedenen Zugänglichkeit desselben nur ein 
kleiner Teil Gegenstand einer eingehenden kolloidehemischen Untersuchung 
geworden. Zumeist sind es tierische Proteine, in erster Reihe Albumin, 
Glutin, Globulin und Kasein, die das Prüfobjekt der Kolloidforscher ge- 
