Die kolloiden Zustandsänderungen der Eiweißkörper. 297 
bildet haben. Trotz dieser Begrenztheit des Materiales und der nicht ge- 
ringen technischen Hindernisse für eine strenge quantitative Untersuchung 
ist die Fruchtbarkeit der neuen Arbeitsrichtung durch die Erschließung un- 
geahnter Zusammenhänge erwiesen. Biologie, nicht minder aber auch 
Chemie und Industrie haben durch sie reiche Anregung und Förderung 
erhalten und sicher viel mehr noch zu erwarten. 
A. Eiweißsole. 
I. Das neutrale genuine Eiweiß). 
Wenn man ein durch energisches Zentrifugieren von den Blutkörper- 
chen befreites Tierserum im Pergamentpapiersack einer bis sechswöchent- 
lichen Dialyse gegen fließendes destilliertes Wasser bei Ausschluß von 
Fäulnis unterwirft, so gewinnt man neben. einem mächtigen Globulinnieder- 
schiag eine ganz wasserklare Flüssigkeit. die bei einem minimalen Gehalt 
an Elektrolyten, Globulin und Serumlipoiden (Leeithine, Cholesterin) etwa 
2°/, Albumin enthält. Eine solche Lösung gibt eine gute Stammflüssigkeit 
für die meisten Kolloidversuche am Eiweiß. Ihr Albumin ist noch in 
genuinem oder nativem Zustande, seine ursprünglichen physikalisch-chemi- 
schen Eigenschaften sind erhalten. Ein Eiweiß, dessen native Eigenschaften 
dauernd verändert sind, heißt denaturiert. Auch eine Gelatine. die durch 
einige Wochen in strömendes destilliertes Wasser und zum Schlusse in 
das besonders gereinigte sogenannte Leitfähigkeitswasser gehängt wurde, 
gibt bei Verdünnung eine für viele Zwecke geeignete praktisch genuine 
Proteinlösung. Solche Lösungen zeigen nahezu die Leitfähigkeit des destillierten 
Wassers und bei elektrischer Durchströmung etwa in einem U-Rohr nur 
eine sehr gerinsfügige Wanderung von Eiweil zum positiven Pol, sie ent- 
enthalten also nur eine minimale Menge (negativ) elektrisch geladener 
Teilchen oder Ionen (Landsteiner und Pauli 1°), Botazzi!!), Michaelis 12). 
Den Umstand, daß eine so gereinigte Eiweißlösung fast nur unge- 
ladene oder elektrisch neutrale Partikel enthält, können wir in ähnlicher 
Weise deuten, wie bei anderen schwachen Elektrolyten. Das Eiweiß ver- 
hält sich entsprechend seiner überwiegenden Zusammensetzung aus Mono- 
aminosäuren wie eine sehr schwache Säure. Solche Säuren dissoziieren 
nur wenig unter Bildung positiver Wasserstoffionen und eines negativen 
Restes und bestehen deshalb zum größten Teil aus elektrisch neutralen 
Molekülen. Fügt man zur Lösung einer sehr schwachen Säure kleine Men- 
gen einer starken, also nahezu vollständig dissoziierten Säure hinzu, so 
wird nach dem Massenwirkungsgesetz schließlich die Ionisation der schwachen 
Säure so gut wie vollständig zurückgedrängt. Diese ist dann praktisch nur 
in Form von elektrisch neutralen Teilen vorhanden. In der Hauptsache 
sind die Verhältnisse bei unserer neutralen Eiweißlösung analog. Setzt man 
hier Spuren einer stärkeren Säure hinzu, so wird gleichfalls die noch vor- 
handene geringe Ionisation weiter zurückgedrängt und die Zahl der Neu- 
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