228 Wolfgang Pauli. 
tralteilchen entsprechend gesteigert. Nach weiterer Säurezugabe werden 
allerdings die Verhältnisse beim Eiweiß verschieden von denen bei einer 
einfachen schwachen Säure. Eiweiß ist seiner Konstitution nach (Amino- 
gruppen) nicht nur eine Säure, sondern es kann mit stärkeren Säuren 
auch als Base reagieren und diese Wirkung tritt in die Erscheinung, so- 
bald der Säuregrad (H-Ionenkonzentration) einen gewissen Wert über- 
schreitet. Während also der gesteigerte Zusatz etwa von Salzsäure zur 
schwachen Essigsäure immer die Zahl der Essigsäureionen vermindert, 
wird der Überschuß von Säure beim Eiweiß, das nun als Base reagiert, 
wieder zur Bildung neuer Eiweiliionen führen, welche, wie das Metallion 
in einem Salze, eine elektropositive Ladung besitzen. Wir nennen Körper, 
die mit Säuren und Basen unter Ionenbildung reagieren, mit Dredig am- 
photere Elektrolyte und bei solchen vom Typus des Eiweiß wird Säure- 
zusatz bei einer bestimmten Wasserstoffionenkonzentration in der Lösung 
zu einem Maximum der Neutralteilchen oder einem Minimum der Ionen- 
zahl führen. Diese Konzentration wird als isoelektrischer Punkt (Hardy, 
Michaelis) bezeichnet und gestattet leicht die Berechnung des (Quotienten. 
aus Säure- und Basenstärke des amphoteren Elektrolyten. Es hat sich nun 
gezeigt, daß nur die elektrisch neutralen Eiweißteilchen durch Hitze oder 
Alkohol koaguliert werden (Pauli !>) und daß die Viskosität vom neutralen 
zum ionischen Eiweiß sprunghaft wächst (Laqueur und Sackur '*) 
am Casein, Hardy‘) am Globulin, Pauli!) am Albumin). Da die Zahl 
der elektrisch neutralen Teilchen im isoelektrischen Punkt ein Maximum 
hat (L. Michaelis 7), so werden hier auch Hitze und Alkoholfällbarkeit ein 
Maximum, die innere Reibung ein Minimum aufweisen. Wie noch näher 
erörtert werden soll, wird durch Basen eine elektrische Überführung von 
Eiweiß zum positiven, durch Säuren zum negativen Pol bewirkt infolge 
Bildung negativer beziehungsweise positiver Eiweißionen. Im isoelektrischen 
Punkte ist die Zahl der in der Lösung vorhandenen negativen und posi- 
tiven Eiweißionen gleich (Michaelis), es wird hier ein Indifferenzpunkt auf- 
treten, eine gleichstarke doppelsinnige Wanderung von Eiweiß im elektrischen 
Felde. Man kann also durch Messung des Maximums oder Minimums gewisser 
kolloider Zustandsänderungen oder durch Beobachtung der elektrischen Über- 
führung den für die physikalisch-chemische Charakterisierung eines Proteins 
Säurestärke (K,) 
Basenstärke (K,) 
Am meisten wurde von L. Michaelis, der die Bedeutung des isoelek- 
trischen Punktes zuerst hervorgehoben hat, Hitzekoagulation und Elektro- 
phorese zu seiner Feststellung herangezogen, doch sind viele dieser Be- 
stimmungen infolge der anfangs unentwickelten Methodik und durch Un- 
reinheiten des Materiales beeinträchtigt. Von den angegebenen Werten 
des isoelektrischen Punktes verschiedener Proteine dürften erst seine letzten 
am Serumalbumin ermittelten den tatsächlichen Größen genügendnahe kommen. 
Danach liegt der isoelektrische Punkt des durch Hitze denaturierten Serum- 
eiweiß bei 0'4.10-° H-Ionengehalt, des genuinen Albumins bei 2.10°. 
bestimmen. 
wertvollen Quotienten der mittleren 
