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Die kolloiden Zustandsänderungen der Eiweißkörper. 
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Daraus berechnet sich K. (von Michaelis relative Acidität genannt) für 
b 
diese zwei Eiweißtypen mit 3.10% bzw. 7.10%. 
Einen anderen Weg zur exakten Bestimmung des isoelektrischen 
Punktes schlugen Pauli und Samec'®) ein. Bringt man eine Eiweißlösung 
in ein mit Steigrohr versehenes kolloidundurchgängiges Gefäß, z.B. aus 
Celloidin und läßt ihr genügend Zeit, sich mit einer wässerigen Außen- 
flüssigkeit ins Gleichgewicht zu setzen, so zeigt ein solches „Osmometer“ 
einen Anstieg der Flüssigkeit im Steigrohr, der sehr wesentlich vom Zu- 
stande der Eiweißlösung bestimmt wird. Er ist sehr hoch in ionischer 
und wird sehr gering in neutraler Eiweißlösung. Ein Maximum der neu- 
tralen Teilchen wird sich durch ein Minimum der Steighöhe markieren, 
und da es durch eine Vervollkommnung der Methodik möglich war, die 
Werte ausgiebig und streng reproduzierbar zu gestalten, so ist auf 
diesem Wege der isoelektrische Punkt scharf und sicher zu bestimmen. 
Er entspricht dem zu einem Minimum des Osmometerdruckes zugehörigen 
. r* . r K, -ä . 
Säuregrad. Auf diese Weise konnte nicht nur der Wert von K. für eine 
b 
besonders reine Gelatinelösung, sondern auch seine Abhängigkeit von der 
Temperatur ermittelt werden. 
Wie bereits hervorgehoben wurde, unterliegen nur die elektrisch neu- 
tralen Eiweißteilchen der Koagulation durch Hitze und Alkohol. Die Natur 
dieses Koagulationsvorganges ist noch nicht sichergestellt. Die ursprüng- 
liche Anschauung, daß dieser anfangs reversibel sei, wurde sowohl betreffs 
der Hitzegerinnung (Pauli), als auch der Alkoholfällung (Pauli und 
Brüll 18) widerlegt. In beiden Fällen kommt es zu einer irreversiblen Ver- 
änderung oder Denaturierung der Eiweißkörper, deren Reaktionsgeschwin- 
digkeit von dem Grade der Einwirkung (Temperatur, Alkoholkonzentration) 
abhängt. Der Vorgang der Denaturierung und die Assoziation der Teil- 
chen zu größeren bis zur Flockenbildung können in verschiedenem Maße 
durch gewisse Faktoren (s. u.) gehemmt werden, wodurch eine mehr oder 
minder vollständige Trennung der zwei Prozesse, Denaturierung und 
Flockung, möglich wird. 
Die Gerinnungstemperatur kann zu einer annähernden Charakteri- 
sierung des betreffenden Proteins bei Bestimmung unter den gleichen Be- 
dingungen verwendet werden. Sie ist für genuines neutrales Albumin unter 
günstigen Umständen auf 0'4°C reproduzierbar. Zu praktisch chemischen 
Zwecken der Enteiweißung durch Hitze ist es vorteilhaft, andere leichter 
auf ihr Maximum einstellbare neutrale Eiweißkomplexe in der Lösung her- 
zustellen, wie sie beispielsweise beim Zusammenwirken von Säure und 
Neutralsalz entstehen. Die Alkoholkoagulation wird sehr häufig in ähnlicher 
Weise wie die Hitze zur Enteiweißung verwendet. Von den koagulierenden 
Eigenschaften der verschiedenen Alkohole (K. Spiro 2°) hat diejenige des 
Phenols wegen der Beziehungen zu seinen desinfizierenden Eigenschaften 
(Spiro, Reichel) ein besonderes Interesse. 
