230 Wolfgang Pauli. 
Die beim Erwärmen stattfindende Eiweißdenaturierung prägt sich 
schon tief unter der Koagulationstemperatur durch gewisse chemische 
Änderungen des Albumins (Z. Moll:) und durch eine dauernde Abnahme 
der Viskosität aus, die an unserem gereinigten neutralen Eiweiß selbst bei 
Körpertemperatur recht erheblich wird. So fiel die Durchströmungszeit 
eines gereinigten 1°/,igen Rinderserums, die bei 25° 694 Fünftelsekunden 
betrug, nach zweistündigem Halten bei 37° C und Zurückbringen zur Aus- 
gangstemperatur in Versuchen Handovskys ??) auf 682. 
Anschließend sei hier auf eine Ausflockung von Eiweiß hingewiesen, 
die zuerst von Ramsden ®®) einer eingehenden Untersuchung gewürdigt 
wurde Nach einem von W.Gibbs aufgestellten Theorem müssen Stoffe, 
welche durch ihre Lösung die Oberflächenspannung eines Mediums ernie- 
drigen, sich in dessen Oberfläche anreichern. Dies eilt nun in besonderem 
Maije für Eiweiß, dessen Verdichtung in der Oberfläche zur Bildung fester 
Häutchen führt. Die so angezeigte Aggregation endet schließlich beim neu- 
tralen Eiweiß mit einer irreversiblen Umwandlung. wobei das Eiweiß seine 
Wiederlöslichkeit verliert. Es ist derart durch Bildung immer neuer Ober- 
flächen, z. B. beim Schütteln von Eiweil mit Gasen, möglich, eine Protein- 
lösung ganz auszuflocken. Eine ähnliche Denaturierung hat Metcalf**) an 
Peptonhäutchen erzielen können. Die Oberflächenflockung der Proteine ist 
noch eines näheren Studiums bedürftig. 
Von der Koagulation durch Alkohol und Hitze erscheint die Fällung 
durch hohe Salzkonzentration auffällig verschieden, weil diese nach nicht 
zu langer Einwirkung praktisch vollständig reversibel ist. Das genauere 
Studium der Beziehungen von neutralem Eiweil) und Salzionen hat jedoch 
ergeben, daß diese Verschiedenheit nur eine relative ist. 
II. Salzioneneiweißverbindungen. 
Für die Erkenntnis der Beziehungen von Salzionen zu neutralem Ei- 
weiß gewannen vorerst die Eigenschaften der Globuline eine Bedeutung. 
Die im Organismus regelmäßig neben den Albuminen vorkommenden Glo- 
buline sind im Gegensatz zu den ersteren wasserunlöslich und erlangen 
ihre Löslichkeit erst durch Zusatz von Elektrolyten. Nichtelektrolyte wie 
Harnstoff oder Zucker sind hier unwirksam. Da es sich bei diesem Effekt 
der Elektrolyte um sehr verdünnte, also fast vollständig ionisierte Lösun- 
gen handelt, so liegt bei der Globulinlösung eine Ionenwirkung vor. Diese 
Feststellungen führten zu der Annahme (Pauli®), daß das neutrale Ei- 
weiß bei Anwesenheit von Salz in Form einer Ioneneiweilverbindung exi- 
stiert. Zugleich wurde aus den Beziehungen von Eiweiß zu Säuren und 
Basen die Vorstellung abgeleitet, daß die amphotere Natur der im Protein 
enthaltenen Aminosäuren eine gleichzeitige Bindung positiver und nega- 
tiver Salzionen ermögliche. Diese Annahme von Salzioneneiweiliverbindungen, 
die auf Grund physiologischer Erfahrungen etwas später unabhängig von 
J. Loeb 2°) aufgestellt wurde, wurde dann mit Erfolg an anderen Eiweiß- 
körparn geprüft und insbesondere durch den Nachweis ergänzt, dal) diese 
