Die kolloiden Zustandsänderungen der Eiweißkörper. 233 
Die Salzionenproteinverbindung ist reversibel, sie führt durch Ver- 
dünnen oder Beseitigung der Salze mittels Dialyse wieder zum unveränderten 
Ausgangseiweiß zurück. Daß es sich nicht um eine einfache mechanische 
Adsorption von Salz an der Grenzfläche der Eiweißpartikelchen handelt, 
sondern elektrochemische Beziehungen eine Rolle spielen, dafür sprechen 
neben Erfahrungen (s. u.) über Verhalten von Proteinen zu Säuren, Basen 
und amphoteren Elektrolyten auch Beobachtungen über die Festigkeit der 
Salzionenbindung aus Eiweiß. Wie schon hervorgehoben, müssen wir die 
Eiweißkörper als amphotere Stoffe betrachten von der Fähigkeit. sowohl 
mit positiven als auch negativen Ionen zu reagieren. Die chemische Grund- 
lage für dieses Verhalten ist durch das Vorkommen reaktionsfähiger Amino- 
gruppen neben der Karboxylgruppe im Proteinmolekül gegeben, von denen 
die erstere mit Säuren, die letztere mit Laugen nach Art einer Salzbil- 
dung reagiert. Bekanntlich zeigen nun Salze schwacher Säuren oder Basen 
die Eigenschaft, in verdünnter Lösung durch Reaktion der Salzionen mit 
den Ionen H und OH des Wassers merkliche Mengen freier Säure oder 
Base zu bilden, hydrolytisch zu dissoziieren. Die Größe dieser hydrolyti- 
schen Dissoziation wächst mit zunehmender Verdünnung und Temperatur 
der Lösung und mit abnehmender Stärke der das Salz bildenden Säure 
und Lauge. Da nun Eiweil) sowohl eine schwache Säure als auch Base 
vorstellt, so werden seine Salze einer beträchtlichen hydrolytischen Disso- 
ziation unterliegen. Allein nachdem Eiweiß eine erheblich stärkere Säure als 
Base ist, so müssen seine Salze unter sonst gleichen Umständen schwächer 
hydrolytisch zerfallen, wenn es als Säure, als wenn es als Base funk- 
tioniert oder mit anderen Worten. Basen bzw. Metallionen werden vom 
Eiweiß) fester gebunden als Säureionen. Denken wir uns also etwa ein 
Kochsalzeiweiß einer allmählichen Dialyse unterworfen, so werden die weniger 
fest gehaltenen Chlorionen leichter hydrolytisch getrennt und durch Dif- 
fusion entfernt werden als die Natriumionen und es wird vorerst ein Sta- 
dium entstehen, in dem die noch gebundenen Chlorionen neben den Na- 
triumionen praktisch ganz zurücktreten. Ein solches Eiweiß ist in seiner 
Konstitution und in seinem Verhalten identisch mit einem Alkalieiweib, 
wie es durch Zusatz von Natronlauge zu Serumalbumin entsteht und ist 
weder durch Hitze noch durch Alkohol koagulabel. Setzt man die Dialyse 
über dieses Stadium hinaus fort, so kommt es zur Abgabe von Alkali und 
schließlich liegt das genuine neutrale Eiweiß vor, das wiederum durch Hitze 
und Alkohol ausgeflockt wird. ?®) 
Der früher beschriebene Einfluß von Salzionen auf die Hitzegerinnung 
läßt sich sehr gut mit Hilfe der Viskositätsbestimmung beobachten. Die 
durch Erwärmen bewirkte dauernde Viskositätsabnahme von neutralem 
Eiweiß wird durch anwesendes Neutralsalz gehemmt und diese Hemmung 
wird bei Temperaturen, die genügend tief unter der Gerinnungstemperatur 
liegen, eine vollständige, wie folgendes Versuchsbeispiel von Handovsky ??) 
zeigt: 
