234 Wolfgang Pauli. 
Tabelle I. 
Sekunden 
[9] 
m ———  — — —  — u — m m —  — nn —  — . 
Serumalbumin koaguliert bei 50°C, twasser = 59 
Durchströmungszeit t er weder 
| a (| 250 abgekühlten | 
bei 250 | bei 370 bei 400 | Lösung 
| | 694 533 | .- 682 
Halbverdünntes Serum I ———————— | = 
| 694 — | 511 | Fällung 
| | 
Dasselbe + 0°5 o-NaSCN 689 e= | 511 689 
Bei höheren Temperaturen wird die Hemmung der Denaturierung 
durch Salz immer undeutlicher und schließlich, wie schon beschrieben, 
nunmehr als Erhöhung des Koagulationspunktes erkennbar. 
Aus sämtlichen bisher angeführten Beobachtungen ergibt sich, daß 
die durch Erwärmen oder Alkohol bewirkten irreversiblen Zustandsände- 
rungen von neutralem Eiweiß durch anwesendes Salz infolge Bildung von 
Salzeiweiliverbindungen mehr oder minder gehemmt werden. Das Salz- 
eiweiß erweist sich gegenüber dem reinen genuinen Eiweiß in 
Lösung als die stabilere Form. Das Globulin, welches in Wasser aus- 
flockt und als Salzeiweißöverbindung in Lösung beständig ist, erscheint 
damit nur als ein extremer Spezialfall des allgemeinen Verhaltens von 
Salzproteinen und es ist im höchsten Grade wahrscheinlich, daß das 
elektrolytfrei dargestellte Globulin der Biochemiker von dem nativen des 
Tierkörpers durch eine erlittene irreversible Zustandsänderung bereits 
wesentlich verschieden ist. Überhaupt sind strenge genommen am reinen 
neutralen Eiweiß nur irreversible Zustandsänderungen bekannt. 
Vielfach wird die Bildung von irreversiblen Eiweilkomplexen als eine 
Anlagerung von Eiweilijmolekülen gedacht, wobei die sauren und basischen 
Gruppen wechselseitig in Verbindung treten. Gewiß sind so gebildete 
Komplexe größer und könnten instabiler sein als die ursprünglichen, allein 
die Irreversibilität bleibt unerklärt, da nicht einzusehen ist, warum die 
salzartige Proteinverbindung nicht hydrolytisch zerlegbar, also reversibel 
sein sollte. Es muß offenbar zur Komplexbildung eine molekulare Um- 
wandlung in eine chemisch stabilere Form von neuen physikalisch- 
chemischen Eigenschaften hinzukommen. Vielleicht besteht hier eine ge- 
wisse Ähnlichkeit mit den Veränderungen mancher frisch gefällten Metall- 
hydroxyde, die in diesem Stadium einen mehr Iyophilen Charakter auf- 
weisen. Mit der Zeit neigen sie zum Übergange in wasserärmere, mehr 
suspensoide Modifikationen, eine Umwandlung, die durch Erwärmen häufig 
beschleunigt werden kann. 
Die Kenntnis der Salzioneneiweißverbindungen eröffnet auch ein 
besseres Verständnis der für den Physiologen besonders interessanten Lös- 
lichkeitsbeeinflussung von Salzen durch Eiweißkörper. Die in einer Eiweiß- 
lösung erzielbare Sättigung an einem Salz wird sich allgemein aus zwei 
