240 Wolfgang Pauli. 
IV. Ionische Eiweißsole. 
Lösungen, in denen das Eiweiß ausschließlich in ionischer Form ent- 
halten ist, sind ebensowenig herstellbar wie Salzlösungen, welche nicht 
neben den Ionen elektrisch neutrale Teilchen enthalten. Wie aber die Eigen- 
schaften stark verdünnter Elektrolyte im wesentlichen die Eigenschaften 
ihrer Ionen sind, so gibt es Eiweißlösungen, deren eigenartiges Verhalten 
allein den vorhandenen Eiweißionen zugeschrieben werden muß. Sind aus 
solchen Fällen die Merkmale der Eiweißionen erkannt worden, dann steht 
auch der physikalisch-chemischen Analyse von Proteinsolen nichts mehr im 
Wege, die neben den Ionen in variierendem Verhältnis elektrisch neutrale 
Teilchen enthalten. Die neben ionischem Eiweiß gebildeten elektrisch neutralen 
Partikeln sind meist von den bisher betrachteten verschieden. Während 
diese den neutralen Molekülen einer Aminosäure entsprachen, würden jene 
einem einfachen oder komplexen Salz einer Aminosäure analog zu setzen 
sein. Dennoch bleiben die von uns aufgestellten allgemeinen Charaktere 
eines neutralen Eiweiß auch hier zu Recht, nämlich Abscheidbarkeit aus der 
Lösung durch Verdrängung, Koagulierbarkeit mittelst Hitze und Alkohol, 
Neigung zur irreversiblen Umlagerung und relativ geringere Hydra- 
tation. 
Den einfachsten Weg zur Herstellung von Eiweißionen bildet ein Zu- 
satz von Alkali oder Säure (über die Konzentration des isoelektrischen 
Punktes) zu einem elektrolytfreien Protein. In einer solchen Lösung ver- 
schwindet ein Teil der zugesetzten H- oder OH-Ionen. Das Verschwinden 
dieser bestleitenden Ionen wird erkennbar durch eine bedeutende Abnahme 
der elektrischen Leitfähigkeit (Sjögvist >”) oder kann durch eine Methode 
zur quantitativen Bestimmung von H- oder OH-Ionen gemessen werden. 
Am genauesten geschieht dies durch die elektrometrische Ermittlung der 
H-Ionenkonzentration mittelst Gasketten, die zum ersten Male für unseren 
Fall von Bugarsky und Liebermann ®) in Anwendung gebracht wurden. 
Der folgende Versuch mit einem gereinigten Eieralbumin erläutert die 
Bindungsverhältnisse von H- und Ul-Ionen, welche mittelst geeigneter Ketten 
bestimmt wurden. 
Tabelle V. 
Albumin + 0:05 n-HCl. 
[11 — ——— — _ _ _ _ ———  — —— — — — — — — 
Prozente gebundener 
Gramm Eiweiß zu 100 cm? 
Lösung | 
H-Ionen | C1-Ionen 
04 | 9 107 
08 18:9 20:2 
16 333 38:00 
3-9 60-2 64:00 
64 96:56 76:00 
Die elektrische Ladung von Eiweiß durch geringen Säure- oder Al- 
kalizusatz kann unmittelbar mittelst der Elektrophorese beobachtet wer- 
