246 Wolfgang Pauli. 
schiedenen Eiweißlösungen geben lassen. Hier soll nur jene Vorstellung 
entwickelt werden, zu welcher wir über den Zustand des ionischen Pro- 
teins in der Lösung gelangt sind. Der lyophile Charakter eines Kolloides 
Fig. 86a. wird im wesentlichen da- 
rin bestehen, daß seine 
Teilchen durch eine Art 
von Quellung oder festere 
Umbüllung mit dem Lö- 
sungsmittel in innige Be- 
ziehung treten. Diese Vor- 
stellung ist verwandt mit 
jener allgemeineren, die 
immer mehr Boden ge- 
winnt, dab die Lösung ir- 
gend eines Stoffes mehr 
oder weniger mit einer 
Bildung von Solvaten (bei 
Wasser Hpydraten) ver- 
bunden ist. Es sprechen 
nun neben unseren Beob- 
achtungen auch Eıfah- 
rungen an anorganischen 
Stoffen und theoretische 
Gründe dafür, daß ioni- 
sches Eiweiß gegenüber 
dem neutralen durch 
einen gewaltigen Anstieg 
der Quellung oder Hy- 
dratation seiner Teil- 
chen ausgezeichnet ist. 
Eine solche Hydratation 
70 der Teilchen erklärt uns 
00” So* rn”? So” 7ro“”n#4C! die Unwirksamkeit de- 
hydrierender Maßnahmen, 
also im Vereine mit den elektrostatischen Wirkungen der Ladung das 
Ausbleiben von Alkoholfällung und Hitzegerinnung, und ebenso die Ver- 
mehrung der Zähigkeit und die förmliche Aufquellung der Lösung im 
Osmometer, welche die Bildung geladener Proteinteilchen begleitet. Diese 
starke Hydratation der Eiweißteilchen ist keine Annahme ad hoc. Eine solche 
Hydratation ist längst bekannt bei Salzionen mit schwacher Haftintensität 
ihrer elektrischen Ladung (Abegg und Bodländer *°), wie sie auch bei den 
Eiweißionen nach ihrem ganzen Verhalten vorausgesetzt werden darf. Solche 
schwache Ionen werden, wo es das Medium zuläßt, leicht in Neutralteil- 
chen verwandelt, z. B. auf dem Wege der hydrolytischen Dissoziation oder 
werden durch Anlagerung neutraler Komplexe, wie der Wassermoleküle, 
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