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Wolfgang Pauli. 
minlösung gerann bei 64°C. Eine merkliche Hemmung der Hitzegerinnung 
fand sich bei 00005 n-, eine vollständige bei 0'003 n-Natronlauge. Bei 
diesem Alkaligehalt blieb auch die Flockung durch 44°/, Äthylalkohol aus. 
Einen sehr auffälligen Unterschied gegen das elektropositive Eiweiß 
zeigten die meisten Basenalbumine, indem hier die Stärke der Base in 
Ve KEIÖUNGSErPÖRUNG. 
dr ° # 
4 
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N 
& 
Q 
S 
& GR 
AUNZERITSN OH der Pa3se. 
Fig. 87. 
VEIrOELAyl- 
2 
‚NSOH 
SPÜREN 
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AUKOTIN 
Ayrıcin 
2037 gasın Kgamn 
/ 
4 
AVoroxyd 
‚Aa ErNIAUR 
Digerhylamin 
ÄACHAYLHTUN 
MEIRSÜBTIN 
erster Linie den 
Anstieg der Rei- 
bungskurve, also 
Ionisation und hy- 
drolytische Disso- 
ziation des Eiweiß- 
salzes bestimmte. 
Es verhält sich 
also das Eiweib- 
anion im allgemei- 
nen normaler als 
das Eiweißkation. 
Die Reibungskur- 
ven in der neben- 
stehenden Fig. 87 
zeigen deutlich die 
Ordnung nach der 
Basenstärke der 
zugefügten Lau- 
gen. 
Eine gleiche 
Reihenfolge zeigte 
demgemäß auch 
die Änderung der 
elektrischen Leit- 
fähigkeit durch 
die Bindung der 
sehr beweglichen 
OH-Ionen, welche 
mit steigender Ba- 
senstärke wächst. 
Sehr schwache Ba- 
sen lassen schließ- 
lich keine Ände- 
rung der Leit- 
fähigkeit durch Eiweilzusatz erkennen. Auf elektrometrischem Wege haben 
zuerst Bugarsky und Liebermann das Verschwinden von ÖOH-Ionen bei 
Eiweißzugabe nachgewiesen. 
Daß es beim Albumin im Überschusse der Lauge wieder wie bei 
Säure zu einer Neutralteilbildung durch Ionisationszurückdrängung kommt, 
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