>54 Wolfgang Pauli. 
gehende Differenzen in ihrer Säure- (K,) und Basenstärke (K,), die von 
einander unabhängig variieren können. Sobald die Säure- oder Basenstärke 
eines Ampholyten ein gewisses Maß überragt, wird derselbe mit dem Protein 
nur als Säure oder nur als Base reagieren und ionisches Eiweiß bilden. 
Ein Beispiel dieser Art bildet die amphotere Asparaginsäure, deren K, bei 
einem kleinen K, die der Essigsäure übertrifft. Sie bewirkt eine bedeu- 
tende Erhöhung der Eiweißreibung. Bleiben wir jedoch innerhalb der eine 
Neutralteilbildung ermöglichenden Grenzen der Relation = so findet sich 
eine verschiedene Bedeutung der K,- und K,-Werte des amphoteren Stoffes 
für seine Bindung an das Eiweiß. Unser Albumin ist eine wesentlich stär- 
kere Säure als Base. Es wird demnach schwache Basen viel fester binden 
können als schwache Säuren. Innerhalb eines recht weiten Bereiches wer- 
den somit Unterschiede in der Basizität der amphoteren Substanz für ihre 
Bindung an das Eiweiß weniger belangvoll sein als Differenzen in der 
Säurestärke. Je höher die letztere, desto reichlicher ist die Bildung neutraler 
Komplexe und desto mehr wird die Viskosität herabgesetzt. Auch diese 
Gresetzmäßigkeit konnte durch den Versuch verifiziert werden. Schließlich 
sei noch erwähnt, daß zwischen der Bildung von Salzeiweiß und Ampholyt- 
eiweiß außer in der Viskositätsverminderung auch darin Übereinstimmung 
besteht, dal) in beiden Fällen eine Hemmung der Hitzekoagulation zu 
konstatieren ist. 
X. Eiweißkörper und Suspensoide. 
In den Beziehungen der Eiweißkörper zu den Suspensionskolloiden, 
die gleichfalls erst durch die Kenntnis der Eigenschaften des ionischen 
Eiweißes besser zu übersehen sind, tritt die große Bedeutung des 1yo- 
philen und des amphoteren Charakters der ersteren sehr auffällig zutage, 
wodurch sich trotz mancher Übereinstimmung auch wesentliche Unter- 
schiede gegenüber den Reaktionen von Suspensoiden untereinander er- 
geben. Für diese gelten als Hauptsätze: 
I. Entgegengesetzt geladene Suspensoide flocken einander aus (Neisser 
und Friedemann, W. Biltz). 
II. Diese Flockung findet bei einem bestimmten Mengenverhältnisse 
der beiden Suspensoide unter Neutralisierung der elektrischen Ladungen 
optimal statt und bleibt bei genügendem Überschuß einer der Komponenten 
aus (W. Beltz, J. Billiter). Die Mischung nimmt dabei die elektrische La- 
dung des im Übergewichte vorhandenen Kolloids an (J. Billiter). 
Im Gegensatze zu den Suspensoiden ist Eiweiß sowohl durch positive 
als auch durch negative Kolloide fällbar (Landsteiner, Friedemann >°). 
Dieses Verhalten wird aus der amphoteren Natur des Proteins verständ- 
lich, wodurch es befähigt ist, mit beiderlei Suspensoiden unter Entstehung 
großer instabiler Neutralkomplexe zu reagieren. Ferner zeigt sich, ähnlich 
wie bei der Wechselwirkung von Suspensoiden, eine optimale Fällung bei 
einem bestimmten Verhältnis von Suspensoid und Protein und eine Lös- 
