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ist ein Globulin von der Elenientarzusamniensetzuni': 52 2- ih;«»- 

 N18,2; Sl,l; 21,6 Prozent. 



Die Hydrolysationsproiiukte vt)n Excelsin sind v<m Oshuk.m.: 

 und Ci,Ai'i' mit folgenden Resultaten bestimmt AVonl.Mi: 



(Hyi-ocoll (),()() 



Alaiiiii '2,'M 



\';ilin I.öl 



l^'uciii 8.70 



l'roliii ;$.()-) 



Plu'iu lahiiüu .... .'{.of) 



Asparaj^iiisäiur . . . ;},8r) 



(rlutamiusäure . . . 12,JI4 



Tyroiiii ;{,0.'{ 



Argiiün 14.2Ü 



Histidin 2 JA) 



Lysin 1,64 



Ammoniak 1,80 



Tryptophan -|- 



(10,:{!) 



Über die Makrocliemie der Eiweißkristalle anderer Aleuron- 

 körner ist noch weniger Siclieres auszusagen als über die der 

 Eiweißkristalle von Bertholletia. Nur mag betont werden, daß 

 auch aus den Pulvern anderer Eiweißkristalle führenden Samen 

 künstliche Eiweißkristalle erhalten wurden, deren Chemie unter- 

 sucht worden ist. So liefert Cucurbita Kristalle des Chlorids des 

 Kürbissamen-Globulins, ähnlich Ehicinus (12^ o), Linum und Cocos 

 Kristalle besonderer Globuline. Ich will gleich hier noch bemerken, 

 daß Keitzler (1900, S. 71) aus seinen mikrochemischen Versuchen 

 mit verschiedenen Lösungsmitteln der Eiweißkörper über die 

 chemische Natur der Eiweiß kristalle verschiedener Aleuronkörner 

 folgenden Schluß zieht: ,,Es kann nach meinen Versuchen nicht 

 mehr zweifelhaft erscheinen, daß die Aleuronkörner der von mir 

 untersuchten Pflanzensamen hauptsächlich aus Globulinen bestehen. 

 Die Unlöslichkeit der Kristalloide in AVasser mit schwachem Koch- 

 salzgehalt und ihre Löslichkeit in stärkeren Kochsalzlösungen; die 

 Unlöslichkeit oder Schwerlöslichkeit derselben in konzentrierter 

 Magnesiumsulfatlösung, sowie ihre Unlöslichkeit in konzentrierter 

 Ammonsulfat- und in konzentrierter, mit einer Spur Essigsäure 

 angesäuerter Kochsalzlösung, ferner ihr Verhalten gegen verdünnte 

 und konzentrierte Monokaliumphosphatlösung weisen unbedingt 

 auf Eiweißkörper mit dem Charakter der Globuline hin. Die 

 Schichtenbildung der Kristalloide bei den Lösungsversuchen mit 

 verdünnten und sukzessive verstärkten Normalsalzlösungen, also 

 die schichtenweise Auflösung der Proteinstoffe in ul)igen Lösungen, 

 zeigen aufs deutlichste, daß Globuline verschiedener Löslichkeit in 

 den Kristalloiden vorhanden sind." Dazu ist zu bemerken, daß 

 die Schichten der porösen Eiweißkristalle auch dadurch verschieden 

 löslich sein könnten, daß sie, bei Gleichartigkeit der Substanz ver- 

 schieden dicht wären. Wie diese verschiedene Dichtigkeit entstanden 

 sei, wäre dabei noch zu erklären. 



Für unsere Zwecke ist die Feststellung am wichtigsten, ob 

 ein in der Zelle vorkommender Kristall aus Eiweißkörpern besteht 

 oder nicht. Wir werden das in den allermeisten Fällen nur mit 



