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TOproz. Alkohol. Löst nicht. 



Koagulation. Durch Kochen koagulierbar: pflanzliche Globuline durch Kochen 



schwer oder nicht koagulierbar. 

 Globuline sind Säuren. 



Gluteline (Glutenin, Mai.sglutelin, Orjzenin). 



Pepsin. Löst. 



Reines Wasser. Löst nicht. 



Verdünnte Säuren. L'nlöslich. (Lassen sich durch verdünnte Säuren aber aus den 



Säuren ausziehen.) 

 Schwache Lösung von Alkalien. Lösen. 

 TOproz. Alkohol. L'nlöslich. 



Koagulation. In heißem Wasser koagulierbar. 

 Farbenreaktionen. Gibt alle üblichen Farbenreaktionen. 

 Noch unvollständig bekannt und gereinigt. 



Prolamine (Gliadin, Roggenprolamin, Hordein, Zein, Haferprolamin). 

 Liefern bei der Spaltung viel Prolin und kein L\-sin. 

 Reines Wasser. Sehr schwer löslich bis leicht löslich. 

 Schwache Salzlösungen. L'nlöslich bis schwer löslich. 

 Verdünnte Säuren. Etwas löslich. 

 Schwache Lö.sungen von Alkalien. Lösen. 

 TOproz. Alkohol. Löst. Absoluter Alkohol löst nicht. 

 Koagiilation. Durch Kochen koaguliert. 

 Verbinden sich mit Basen und Säuren. 



Farbenreaktion. Geben alJe Farbenreaktionen der Proteine. Zein gibt nur die des 

 Tryptophans und der Kohlehj-drate nicht. 



H i s t o n e. 



Kommen nicht in Betracht, da sie anscheinend nicht frei im Organismus vor- 

 kommen. 



Protamine. 



Sind ebenfalls bisher nur als Bestandteile von Proteiden gefunden worden. 



Gerüstproteine. 



Die Gruppe wird von Eiweißkörpern gebildet, die die Hauptmasse der Eiweiß- 

 stoffe der tierischen Zwischensubstanzen ausmachen. Die Gruppe ist chemisch 

 wenig einheitlich, obgleich bei Spaltimg der Spezies der Gruppe meist Monoamin- 

 säuren entstehen imd Glykokoll Lmter den Spaltirngsprodukten vorherrscht. Es ist 

 nicht zu bezweifeln, daß die als Spezies aufgefülirten Stoffe mehr oder weniger 

 Gemenge mehrerer Stoffe sind. Für uns haben diese Eiweißstoffe keine Bedeutvmg, 

 wir führen aber doch einige Reaktionen hierher gestellter Proteine an, um die Ver- 

 schiedenartigkeit der Spezies her\-orzuheben. 

 Pepsin. Kollagen, Elastin, Ichthylepidin lösüch. Fibroin unlöslich. Keratin 



kaum löslich. 

 Trj^psin. Elastin, Ichthylepidin löslich. Kollagen, Keratin kaiun löslich. Fibroin. 



unlöslich. 

 Wasser und Salzlösimgen. Lösen nicht. 

 Verdünnte Säiu-en (5proz.) und verdünnte Alkalien (Iproz.). Lösen kaum. 



Proteide. 

 (Verbindungen der Proteine mit einem Körper, der kein Protein ist.) 



Phosphorproteide. (Vittelhne, Caseine). 



Sehr verschiedenartige Eiweißstoffe, welche Phosphorsäure enthalten (von 



vielen hierher gestellten Verbindimgen ist timt der P-Gehalt bestimmt; dabei kann 



manchmal der P auch von Verunreinigungen herrühren). 



Pepsin. Spaltet einen phosphorhaltigen, stärker sauren, unlöslichen Komplex ab, 

 der sich nur langsam löst. 



Trypsin wirkt ebenso, nur schneller. 



Reines Wasser. Löst nicht oder wenig. 



Schwache Salzlösungen. In schwachen Salzlösimgen sind sie unlöslich oder schwer 

 löslich. 



Verdünnte Säuren. 0,5proz. Salzsäure löst, Essigsäure braucht etwas größere Kon- 

 zentration. 



