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Chem. 31, 262 Anm.). Die spezifische, hydrolytische Wirkung der 

 Enzyme diirfte aber mit der H. 2 0. 2 -zersetzung gar nichts zu tun 

 haben; sie lafit sich von dieser durch Erwarmen auf eine bestimmte 

 Temperatur trennen (JACOBSON 1892). So konnte z. B. ein Pankreas- 

 saft nach Erwarmen auf 61 C zwar noch Starke verzuckern, aber 

 keinen Sauerstoff mehr aus H. 2 2 entwickeln. Es liegt also sehr nahe, an- 

 zunehmen, dafi man durch diese Prozedur einen Stoff, der allerdings 

 in seiner Wirkung die grofite Aehnlichkeit mit der kolloidalen Pt-losung 

 hat, ausscheidet, und dafi das eigentliche Enzym iibrig bleibt. Zu 

 ahnlichen Schliissen kommt man bei naherer Betrachtung der Ein- 

 wirkung der oben genannten Gifte; von diesen 1st namentlich die 

 Blausaure wichtig; weil sie angeblich auf die Enzyme in ahnlicher 

 Weise ,,giftig" wirkt, wie auf kolloidales Platin. In Wirklichkeit 

 beriihrt aber die Blausaure wiederum nur die H. 2 0. 2 - Wirkung des 

 unreinen Enzyms und lafit die spezifische EWymwirkung 

 ganz intakt (JACOBSON 1892). Weitere Unterschiede zwischen den 

 BREDia'schen ,,anorganischen Enzymen" und den Enzym en des Organis- 

 mus diirfte dann vielleicht auch ein naheres Studium der Beeinflussung 

 der Keaktionen durch die Temperatur geben ; es ist wenigstens zurzeit 

 nicht sicher, ob auch bei den anorganischen Enzymen eine Tempe- 

 raturkurve mit Minimum, Optimum und Maximum besteht. Ist dieser 

 Unterschied vielleicht von nebensachlicher Bedeutung, so ist ein 

 anderer um so wichtiger; er betriift das Ende der Keaktion. Die 

 Pt-losung bleibt wirksam, solange noch eine Spur von H. 2 0. 2 vor- 

 handen ist; die Reaktion ist also eine vollstandige. Bei den Enzymen 

 aber pflegen, wie S. 184 bemerkt, die Reaktionen unvollstandig zu sein. 

 wenn nicht die Produkte abgeleitet werden. Es diirfte am Platze sein, 

 hier auf diese Unvollstandigkeit der Enzymreaktion einzugehen, was 

 allerdings beim gegenwartigen Stande der W T issenschaft nur in der 

 Weise moglich ist, da6 wir die diametral entgegengesetzten Ansichten, 

 zwischen denen eine definitive Entscheidung noch nicht gefallen ist. 

 anfiihren. Die Ursache der Unvollstandigkeit einer Reaktion liegt 

 gewolmlich darin, daB es sich uberhaupt nicht um eine einzelne 

 Reaktion handelt, sondern um zwei Vorgange, die entgegengesetzte 

 Veranderungen bewirken und bei einer bestimmten Temperatur zu 

 ein em Gleichgewichtszustande fiihren. So wird beim Zerfall eines 

 Esters durch Salzsaure unter Wasseraufnahme Alkohol und Saure ge- 

 bildet, aber der Alkohol verbindet sich unter Wasserabgabe wieder 

 mit der Saure, und es tritt ein Gleichgewichtszustand ein, wenn die 

 Esterbildung sich mit derselben Geschwindigkeit vollzieht, w r ie die 

 Esterspaltung. Sollten sich die Enzyme in ahnlicher Weise verhalten 

 wie die Salzsaure in diesem Beispiel, dann miifiten auch sie nicht 

 nur eine Hydrolyse, sondern unter bestimmten Umstanden auch das 

 Gegenteil, also eine Synthese bewerkstelligen konnen. Etwas der- 

 artiges ist in der Tat durch HILL (1898) beobachtet worden. Er 

 stellte sich ein Enzym, das Maltose in Dextrose umwandelt, aus 

 einer Hefe her, lieB es auf eine 40-proz. Dextroselosung einwirken und 

 fand nach langerer Zeit 14,5 Proz. der Dextrose in Maltose ver- 

 wandelt; es hatte also eine Synthese unter Wasseraustritt stattge- 

 funden, und dieser Prozefi erreichte einen Gleichgewdchtszustand, wenn 

 14,5 Proz. des Zuckers aus Maltose, 85,5 Proz. aus Dextrose bestand. 

 Der Gleichgewichtszustand hing aber wesentlich von der Konzentration 

 ab, wie folgende Uebersicht lehrt: 



