317 



sucht werden; die besten Bilder erhält man, wenn man Pflanzenobjekte 

 verwendet, die nur 24 Stunden in Alkohol lagen. 



Während die eigentlichen Eiweißstoffe durch die Pepsinsalzsäure 

 zum Verschwinden gebracht werden, werden die Nukleine in Überein- 

 stimmung mit makrochemischen Befunden wenig oder gar nicht an- 

 gegriffen. Die Nukleine unterscheiden sich von den anderen Eiweiß- 

 stoffen außerdem durch ihren Phosphorgehalt, sind fast unlöslich in 

 Wasser, unlöslich in verdünnten Mineralsäuren, leicht löslich in selbst 

 sehr verdünnten kaustischen Alkalien, Ammoniak, konzentrierter Sal- 

 peter- und rauchender Salzsäure. Sie sind in frisch gefälltem Zustande 

 löslich in Soda und phosphorsaurem Natron. Auf Grund dieser Eigen- 

 schaften konnte Zacharias (II) auf mikrochemischen Wege an den 

 Kernen von Tradescantia viriginica, Ranunculus Lingua u. a. zeigen, 

 daß die Kerne und innerhalb dieser besonders das Chro- 

 matin der Hauptmasse nach aus Nu klein bestehen. Auch 

 die Kernplattenelemente setzen sich aus dieser Substanz zusammen, 

 hingegen nicht die Spindelfasern des sich teilenden Kernes (Zacharias 

 II, 175). Abgesehen von den Kernen bleibt in Pepsin auch sonst ein 

 großer Teil des Protoplasmas ungelöst. Diese sich nicht lösenden 

 Stoffe zeigen von Nuklein abweichende Reaktionen und werden von 

 Zacharias als Plastin zusammengefaßt. Außer den erwähnten Sub- 

 stanzen enthalten Zellkern und Plasma noch in Pepsin lösliches Ei- 

 weiß. Besonders reich daran sind die Nukleolen oder Kern- 

 körperchen (Zacharias IV, 306). Man versteht darunter meist 

 kugelige Gebilde, die in der Zahl 1—3 oder in noch größerer im Kerne 

 vorkommen, aus gallertigem Eiweiß, wahrscheinlich aus Nukleoprote'iden 

 (Meyer II) bestehen und als Reservestoff dienen. 



Mit dem mikrochemischen Nachweis verschiedener Eiweißkörper 

 in der Zelle hat sich auch Schwarz (I) befaßt; er glaubt darin acht 

 verschiedene Eiweißkörper nachgewiesen zu haben. Da aber diese 

 Stoffe heute nicht chemisch definierbar sind und auch makrochemisch 

 bisher nicht untersucht werden konnten, so soll hier nicht weiter 

 darauf eingegangen werden. Von anderen sogenannten Eiweißreak- 

 tionen — vgl. die Übersicht bei Wevre (I) — mögen hier noch die 

 mit Alloxan (Krasser I, 135; Klebs I), mit Salzsäure, mit Chinonen 

 (Raciborski I) und die mit molybdänsäurehaltiger Schwefelsäure er- 

 wähnt sein. Von einem speziellen Eingehen auf diese Proben darf 

 hier abgesehen werden, da sie mit zu vielen anderen Stoffen dieselben 

 Färbungen geben wie mit Eiweiß. Es sei nochmals betont, daß es 

 derzeit überhaupt kein eindeutiges Eiweißreagens gibt 

 und daß man daher beim mikrochemischen Nachweis immer mehrere 

 Proben miteinander kombinieren und überdies die Quellbarkeit, Färb- 

 barkeit durch Jod und durch Anilinfarbstoffe, Aussalzung und andere 

 physikalische Eigenschaften mit in Betracht ziehen muß, um einen mög- 

 lichst sicheren Schluß zu ziehen. 



Ausführliches über den makro- und mikrochemischen Nachweis 

 des Eiweißes findet man bei Meyer (II, 481). 



Daß die geschilderten Eiweißreaktionen auch dazu herangezogen werden 

 können, um den Gehalt und die Verteilung des Eiweißes in ganzen Organen 

 makroskopisch zu demonstrieren, hat jüngst MOLISCH (IV) gezeigt. 



