§ 5. Allgemeine Chemie der Enzyme. Ö5 



als „Synaptase" benannt wurde. 1840 entdeckte BüSSY das „Myrosin". 

 In die 50er Jahre fällt die Entdeckung der Oxydasen durch Schoen- 

 BEIN, sowie des Erythrozym durch Schunck, Hefeinvertin wurde erst 

 1860 von Berthelot als ßohpräparat dargestellt^ alle übrigen Enzyme 

 sind in den letzten Dezennien des 19. Jahrhunderts entdeckt worden. 

 Diese Erfolge brachten es mit sich, daß man die abtrennbaren Enzj'me 

 von jenen Fermenten, welche untrennbar mit der lebenden Zelle ver- 

 bunden schienen, als „ungeformte Fermente" im Gegensatze zu Hefen 

 und Bakterien als „geformten Fermenten" unterschied. Die heutige 

 Benennung „Enzyme" rührt von Kühne ^) her und wird nach dem 

 Vorschlage Hansens-) auf die „ungeformten" Fermente beschränkt. 



Als sicher rein dargestellt ist bisher wohl kaum irgend ein Enzym 

 zu betrachten. Es hat den Anschein, als ob alle oder mindestens die 

 allermeisten Enzyme kolloidale, stickstoffhaltige Stoffe aus der Klasse 

 der Proteide in weitem Sinne wären. Wenigstens haben sich bisher 

 anders lautende Angaben, wie jene von Landwehr und Hirschfeld^) 

 bezüglich der K^ohlehydratnatur der Diastasen, und jene von Donath*) 

 über das Hefeinvertin, als nicht stichhaltig erwiesen. Die besten Diastase- 

 präparate, über welche man jetzt verfügt [Wroblewski^), Osborne*')], 

 lassen vermuten, daß es sich hier um einen den Proteosen verwandten 

 Stoff" handelt. Für das Magenpepsin haben die Untersuchungen von 

 Pekelharing ') und Nencki ^) eine hochkomplizierte Zusammensetzung 

 ergeben, vielleicht ist es den Nukleoproteiden zuzurechnen. Frieden- 

 thal'*) ist so weit gegangen, alle Enzyme als Nukleoproteide zu be- 

 trachten. Da es außerordentliche, vielfach noch nicht überwundene 

 Schwierigkeiten bietet, Kolloide von ähnlicher Beschaffenheit zu trennen, 

 so ist es nicht zu verwundern, wenn es so schwer gelingt, die Enzyme 

 von ihren Begleitstoffen zu scheiden. Theoretisch ist es übrigens nicht 

 einmal notwendig, den Enzymen Eiweißnatur zuzusprechen, wenn es 

 auch wahrscheinlich ist, daß die Zelle in ihrem reichen Vorrate an 

 solchen Stoffen viele Katalysatoren erhält; ja es ist möglich, daß es 

 „Katalysatoren der lebenden Zelle" geradeso aus den verschiedensten 

 Stoftklassen gibt, wie die anorganischen Katalysatoren heterogener Natur 

 sind. Von einschneidender Bedeutung scheint ausschließlich der kolloi- 

 dale Zustand der Enzyme zu sein, welcher viele Eigenschaften, vor allem 

 die leichte Veränderlichkeit dieser Substanzen und ihrer Wirksamkeit, 

 bestimmt. Aus allen diesen Gründen soll in dieser allgemein gehaltenen 

 Charakteristik der Enzyme von den bisher vorhandenen Elementarana- 



1) W. KÜHNE, Untersuch, a. d. phys. Inatit. Heidelberg, Bd. I, p. 201 (1878). 



— 2) A. Hansen, Arbeiten d. bot. Instit. in Würzburg, Bd. III, p. 253 (1885). 

 Bietet eine anziehende historische Skizze über Enzyndehre. — 3) Hirschfeld u. 

 Landwehr, Pflüg. Arch., Bd. XXXIX, p. 499. — 4) Donath, Ber. chera. Ges., 

 Bd VIII, p. 795 (1875). Ebenso ist wohl der Bericht von Cl. Fermi (Lo speri- 

 nientale, 1896, p. 245) über N-freie Enzyme nur mit großer Vorsicht aufziuiehmen. 



— 5) Wroblewski, Zeitschr. phvsiol. Cheni., Bd. XXIV, p. 173. Auch O. LoEW, 

 Pflüg. Arch., Bd. XXVII, p. 203 "(1882) hält die Enzyme für „peptonartige" Stoffe. 



— 6) OsBORNE u. Campbell, Journ. Amer. Chem. Soc. Vol. XVIII (1896). — 



7) C. A. Pekelharing, Zeitschr. physiol. Chem., Bd. XXXV, p. 8 (1902). — 



8) M. Nencki u. N. Sieber, Ztschr. physiol. Chem., Bd. XXXII, p. 291 (1901); 

 Arch. sc. biol. Pötersbourg, Tome IX, p. 47 (1902). — 9) H. Friedenthal, Arch. 

 Anat. Physiol., 1900, p. 181; auch Th. Bokorny, Pharm. Centralhalle, Bd. XLII, 

 p. 681 (1901). Zur Kritik dieser Ansicht: P. A. Levene, Journ. Americ Cherp. 

 Soc, Vol. XXIII, p. 505 (1901). 



Czapek, Biochemie der Pflanzen. Ö 



