(58 Zweites Kapitel: Die chemischen Reaktionen etc. 



ohne seine Wirksamkeit auf Stärke zu schädigen, ist es unstreitig nahe- 

 liegend, eine Beimengung von Oxydase zur Amylase anzunehmen. Die 

 hervorragendsten Stützen zur Lehre von der Spezifität der Enzyme 

 haben jedoch die von E. Fischer ^) sichergestellten Tatsachen hinsicht- 

 lich der Kohlenhydrat spaltenden Enzyme abgegeben. Hier spielt die 

 sterische Konfiguration des spaltbaren Stoffes eine so augenfällige Rolle, 

 daß sie nicht übersehen werden kann, und Fischer hat in seinem be- 

 rühmt gewordenen Vergleiche, daß das Enzym ebenso zur spaltbaren 

 Substanz passen müsse, wie der Schlüssel zum Schloß, den geistvollen 

 Schluß auf die Notwendigkeit einer entsprechenden sterischen Konfigu- 

 ration des Katalysators gezogen. Besonders wichtig war, daß es ge- 

 lang, die spezifische Wirksamkeit von Hefeenzym und Emulsin auf die 

 beiden Methylglykoside festzustellen. Übrigens darf auf diesem Gebiete 

 die Aufdeckung vieler wichtiger Gesichtspunkte noch erwartet werden. 

 Auffällig ist es andererseits, wie verschiedenartige Eiweißstoffe durch 

 dasselbe Trypsinpräparat aufgespalten werden können. Off"enbar hat 

 der Organismus sowohl allgemeiner wirksame Katalysatoren als auch 

 spezifische Werkzeuge, und jedes derselben dort, wo er es braucht. 



Zur vorläufigen Orientierung über die bisherigen Kenntnisse von 

 den Enzymwirkungen sei eine Übersicht über die bekannten Fennent- 

 wirkungen angeschlossen. In nomenklatorischer Hinsicht sei bemerkt, 

 daß ich mit Duclaüx es für den rationellsten Vorgang halte, zur Be- 

 nennung der EnzA'^me den Wortstamm des Namens der katalysierten Sub- 

 stanz mit der Endung ,,-ase" zu wählen. Lippmann'^) schlug dagegen 

 vor, Doppelworte zu bilden aus dem katalysierten Stoff und dem Pro- 

 dukt mit der Endung -ase; z. B. für ein Enzym, welches aus Maltose 

 Traubenzucker bildet, „Malto-Glykase" u. s. f. An einigen selbst erfun- 

 denen Bezeichnungen wolle man sich nicht stoßen, da ich damit nur 

 eine kürzere Ausdrucksweise angestrebt habe. Die in den Klammern 

 beigefügten Stoffe werden von den betreffenden Enzymen gespalten. 

 Die Fragezeichen sollen ausdrücken, daß die spezifische Nattir des be- 

 treffenden Enzyms noch in Schwebe ist. 



Gruppe I. Hydratisierende Enzyme. 



A. Kohlenhydratenzyme. Hierher: Invertase (Saccharose), Mal- 

 tase (Maltose), Trehalase? (Trehalose). Laktase (Milchzucker). Meli- 

 biase? (Melibiose). E,affinase (Abgrenzung vom Livertin unsicher) 

 (Raffinose). Melezitase (Melizitose). — Inulase (Inulin). Glyko- 

 gen ase? (Glykogen). Amylase (Stärke zu Dextrin, vielleicht zu Mal- 

 tose abbauend). Dextrinase? (Dextrin in Maltose spaltend). Cytase 

 oder Seminaso (Reservecellulose). Cellulase (Cellulose). Pektase 

 (Pektin). Amylokoagulase bedingt Koagulierung von Stärkelösungen. 



B. Glykosidspaltende Enzyme: Emtilsin (Amygdalin u. a. Gly- 

 koside; Milchzucker?). Myrosin (Myronsäure). Rhamnase (Xanthor- 

 rhamnin). Erythrozym (Rubierythrinsäure). Gaultherase (Gaultheria- 

 glykosid). Hadromase? (Hadromalester der Kohlenhydrate verholzter 

 Zellmembranen). Indoxylaae (Indoxylglykosid). 



C. Fettsäureester spaltende Enzyme: Lipasen (Pflanzen- und Tier- 

 fette; Glyzerinester niederer Fettsäuren). 



1) E. Fischer, Zeitschr. physiol. Chem., ßd. XXVI, p. 60 (1898). Die ersten 

 Angabe-! hierüber: Ber. cheiu. Ges., Bd. XXVII, IIT, p. 2985 (1894); Bd. XXVIII, 

 II, p. 1 129 (1895). - 2) Lippmann, Ber. ehem. Ges., Bd. XXXVI, p. 331 (1903). 



