^ ö. Allgemeine Chemie der Enzyme. 69 



D. Eiweißspaltende (proteolytische) Enzyme: Pepsine (Eiweiß 

 rasch bis zu Pepton spaltend, langsam Aminosäuren bildend). Trypsiae 

 (EiweLß rasch bis zu Aminosäuren spaltend;. Chymosin (Milchkasein). 

 Nukleasen (Nuklei'ne spaltend). Erepsin (Albumosen spaltend). 



E. Ammoniak abspaltende Enzyme: Amidasen (Säureamide ver- 

 seifend und Aminosäuren in oxyfettsaures Ammon überführend. Hierher 

 auch die harnstoffspaltende Urase. 



Gruppe II. Enzyme, welche ohne Sauerstoff auf nähme Kohlensäure- 

 bildung verursachen. 



Ä. Auf Hexosen einwirkend: Zymase (spaltet Traubenzucker in 

 Äthylalkohol -{- COg). Ein hierher zählendes, noch nicht näher unter- 

 suchtes Enzym fand Hahn in Arumkolben. 



B. Auf Säuren wirkend (Karboxylasen): Tyrosinase (bei der 

 Homogentisinsäurebildung aus Tyrosin erfolgt COg-Abspaltung). Hierher 

 ferner die von Emerson sichergestellte Bildung von Oxyphenyläthylamin 

 aus Tyrosin. 



Gruppe III. Oxydierende Enzyme oder Oxydasen. 



Hierher sind außerordentlich mannigfaltige Enzymwirkungen zu 

 zählen: Alkoholasen oxydieren Alkohole zu Aldehyd oder zu Säure, 

 z. B. das Enzym der Essigbakterien. — Aldehydasen: oxydieren Alde- 

 hyde zu Säuren, z. B. Zucker zu Hexonsäuren oder Oxyhexonsäuren. — 

 Phenolasen auf mehrwertige Phenole wirkend, u. a. die Guajakharz 

 bläuenden, Indophenolreaktion erzeugenden Enzyme und Lakkase. 



Peroxydasen; Katalase. — Nitrase? (bildet Salpetersäure 

 aus HNOj). 



Gruppe IV. Reduzierende Enzyme, Reduktasen oder Hydro- 

 genasen. 



Reduzierende Wirkungen der verschiedensten Art. Noch wenig 

 bekannt. Hierher das fragliche „Philothion", welches Schwefelwasserstoff 

 aus Schwefel bildet, u. a. 



Gruppe V. Enzym der Milchsäuregärung. 



Da man meist nur die katal5'^tischen Wirkungen allein kennt, so 

 läßt sich noch nicht im entferntesten angeben, wie viele gleichartig 

 wirkende Enzyme jeder der genannten Untergruppen oder Enzymspecies 

 entsprechen. 



Temperatureinflüsse. Wie so viele andere Kolloide, so sind 

 auch die Enzj^me gegen längere Zeit hindurch einwirkende höhere 

 Temperaturen in wässeriger Lösung sehr empfindlich. Die Hefezymase 

 geht sogar bei Zimmertemperatur ziemlich rasch, noch schneller bei 

 Brutofentemperatur zugrunde. Oberhalb GO« C. verlieren die meisten 

 Enzyme mehr oder weniger rasch an Wirksamkeit. Temperaturen nahe 

 an 100*^ vernichten die Enzyme gewöhnlich sehr schnell; konzentrierte 

 Lösungen sind viel beständiger. In exsikkator-trockenem Zustande ver- 

 tragen Enzyme, wie Hüfner und Hueppe ^) fanden, viel höhere Tem- 

 peraturen als 100", doch zeigen sie eine deutliche Schwächung ihrer 

 Wirksamkeit, wenn man sie nachher in Lösung bringt (Hysteresis). 



1) HÜFNER. Journ. prakt. Chem., Bd. XVII; Pflüg. Arch.. Bd. XL; F. 

 Hueppe, Chem. Ceutr., 1881, p. 745; auch E. Sai.kowski, Virch. Arch., Bd. LXX, 

 LXXI, LXXXI, p. 552; Ber. chem. Ges., Bd. XIV, p. 114 (1881). — Über 

 Schwächung von Enzym Wirkungen durch höhere Temperaturen ist noch zu ver- 

 gleichen E. BouRQl7ElX)T, Ann. Inst. Pasteur, T. I, p. 337 (1887) (Diasta.se); Cl. 

 Permi und L. Pernossi, Centr. f. Bakt.. Bd. XV, p. 22!) (1894); M. Beyerinck, 

 Zeitschr. physikal. Chem., Bd. XXXVI, p. 508 (1901), f. Indigoferment. 



