§ 5. Allgemeine Chemie der Enzyme. 71 



Dies wurde zugunsten der Ansicht verwertet, daß "die Diastase 

 kein einheitliches Enzym sei. 



Die Enzym Wirkungen zeigen ein ausgesprochenes „Temperatur- 

 optimum", welches zwischen 40—60" C zu liegen pflegt. Eine Zu- 

 sammenstellung einer Reihe diesbezüglicher Resultate ist bei Duclaux ') 

 zu finden. Das Optimum schwankt übrigens selbst bei Enzymen der- 

 selben Species (Invertase aus Ober- und Unterhefe; Pepsin von Waim- 

 ünd Kaltblütern) bezüglich der Höhenlage. Das Vorhandensein eines 

 Temperaturoptimums ist nichts Charakteristisches für die Enzymwir- 

 knngen; Ernst') hat auch für die Knallgaskatalyse des Platinsol ein 

 Temperaturoptimum konstatieren können. Das Temperaturoptimum der 

 Enzymwirkungen bildet sich offenbar durch Superposition zweier Vor- 

 gänge, der Steigerung des Enzymzerfalls (Enzymverminderung) und der 

 Geschwindigkeitszunahme der Enzymreaktion mit zunehmender Tempe- 

 ratur heraus. Sobald der Effekt der Enzymzerstörung so bedeutend 

 ist, daß er durch den Effekt der Reaktionsgeschwindigkeitszunahme 

 nicht mehr gedeckt werden kann, tritt der Wendepunkt der Kurve ein 

 und das Optimum der Enzymwirkung ist überschritten '■^). Eine experi- 

 mentelle Stütze finden wir hierbei auch in den Feststellungen Tam- 

 MANNs^) über die Abhängigkeit des Endpunktes der Emulsin-Amyg- 

 dalinkatalyse von der Temperatur. Die Reaktion ist bei keiner Tem- 

 peratur vollständig. Bei niederen Tempei-aturen dauert es länger, ehe 

 der Endzustand erreicht ist, es wird bei kleiner Anfangsgeschwindigkeit 

 begonnen und die Wirkung längei-e Zeit fortgesetzt. Bei höheren 

 Tem])eraturen ist die Anfangsgeschwindigkeit größer, das Geschwindig- 

 keitsmaximum wird bald erreicht und es erfolgt rasch ein Abfall. Man 

 kommt praktisch mit der Enzymwirkung am weitesten, wenn man bei 

 niederei- Temperatur und mit größeien Enzymmengen arbeitet. Will 

 man in kurzer Zeit möglichst hohen Umsatz erzielen, so ist die An- 

 wendung höherer Temperatur zu emi)fehleu. 



Starke Belichtung pflegt Enz\rmlösungen rasch zu zerstören^). 

 Da im Vakuum diese zerstörende Wirkung des Lichtes aufgehoben er- 

 scheint, so dürfte es sich um Oxydationsvorgänge handeln. Nach 

 DucLAüX soll Invertase sogar im Dunklen noch geschädigt werden, wenn 

 man sie in einer vorher belichteten Flüssigkeit auflöst. Für Diastase 

 hat Green") die ultravioletten Strahlen am stärksten schädigend ge- 

 funden. Reine Enzymlösungen sind lichtempfindlicher als solche, die 

 durch andere Stoffe stark verunreinigt sind. Schmidt-Nielsen ■* j hat 

 die Ergebnisse von Green mit vervollkommneten Versuchsmitteln völlig 

 bestätigen können. Interessant sind die EHahrungen von Tappeiner'*) 

 Tind seiner Schüler, daß fluoreszierende Substanzen, z. B. Eosin, auf ver- 

 schiedene Enzyme stai'k Märken. Radiumstrahlen, und zwar die durch 



1) VvchAVX, 1. c. p. 180. — 2) Ernst, Zeitöchr. physikal. Cham. (lÖOl), 

 Bd. XXXV^ir, p. 476. — 3) Vergl. hierzu besonders die schöne (auch graphisch 

 gegebene) Darstellung bei DuCLArx, 1. c. p. 194. — 4) Tammann, Zeitschr. phy- 

 sikal. ehem., Bd. XVIII, p. 426 (18951. — 5) Litt, hierzu: DoWNES u. Blunt. 

 Proc. Roy. Öot., Vol. XXVI (1877); XXVIll (1878); Dltclafx, Traite, Tomo II.' 

 p. 221 (18f)9); Fernbach, Ann. Inst. Pasteur, Tome III, p. 473 (1889); Gl. 

 FER>ri u. L. Perxossi, Zeitschr. Hvg., Bd. XVIII, p. 83 (1894); a-ntr. Bakt., 

 Bd. XV. p. 229 (1S94); O. Emmerlixg, Ber. ehem. Ges., Bd. XXXIV, ffl, p. 3811 

 (1901); Lichteinfhiß auf .Säurekataivse der Rohrzuckerinversion: II. CiiLj.OT, Bull, 

 Ac. roy. Belg., Tome XL, p. 863 a900). — 6) J. R. Green, Phil. Trans., Vol. 

 CLXXXVIIL p. 167 (18^7). — 7) S. Schmidt-Nielsen, Hofmeist. Beiträge, Bd. V. 

 p. 355 (1904). - 8) H. v. Tappeinek, Ber. ehem. Ges., Bd. XXXVI, p. 3035 (1903). 



