§ 5- Allgemeine Chemie der Enzyme. 73 



an die ausflockenden Wirkungen auf Kolloide als Parallelersdieinung 

 zu denken, doch ist dies noch nicht hinreichend experimentell verfolgt 

 worden. 



Besonderes biochemisches Interesse haben diejenigen Antikataly- 

 satoren, welche durch Hitze zerstörbar sind, augenscheinlich in ihrer 

 chemischen Natur den Enzymen analog sind und sich vor allem durch 

 ihre spezifische Wirkung auf bestimmte Enzyme auszeichnen. Diese 

 bisher besonders auf Einverleibung von verschiedenen Enzymen in den 

 Tierleib im Blutserum, aber auch als normale Körpersubstanzen be- 

 obachteten Hemmungsstoffe hat man als Antifermente oder Anti- 

 enzyme bezeichnet i). Solche Antienzyme treten aber auch bei ver- 

 schiedenartigen Reizvorgängen in Wurzelspitzen, Hypokotyien, Pilzen etc. 

 allgemein verbreitet auf 2). und zwar handelt es sich um Antioxydasen, 

 welche die fermentative Oxydation der Homogentisinsäure hemmen. 



Nachfolgende Tabelle zeigt, wieviel ccm '/i^ norm. AgNOg-Lösung 

 von je 5 ccm eines Autolysengemisches bestehend aus 100 zerriebenen 

 Wurzelspitzen -|- 10 ccm Wasser -|- 50 ccm wässerige Homogentisin- 

 säurelösung (Liter 10 ccm = 4 ccm 1/10 iiorm. AgNOjj) verbraucht werden 

 mit und ohne vorhergehender geo tropischer Reizung: 

 Datum ungereizt gereizt 



3,6 ccm AgNOg ^/^^ norm. 

 3,5 „ 



3.2 „ 

 2,75 „ 



2.3 „ 



Die Antioxydasen sind spezifisch wirksam, und wirken nur bei 

 nahe systematisch verwandten Pflanzenarten wechselseitig auf die Oxy- 

 dasen der gleichnamigen Organe, die Maisantioxydase wirkt jedoch z. B. 

 nicht auf Lupinusoxydase. Bei 62*^ C wird wohl die Antioxydase, nicht 

 aber die Oxydase unwirksam. Es läßt sich also die Antiwirkung in 

 G-emischen durch Erwärmen aufheben. Daraus folgt, daß das Antienzym 

 das Enzym nicht vernichtet, sondern wahrscheinlich durch Bindung un- 

 wirksam macht. Darin sind die Antienzyme den Toxinen analog. In 

 der Stoffwechselregulation kommt wahrscheinlich solchen Antikatalysatoren 

 eine äußerst wichtige Rolle zu. 



1) Antieioulfein: H. Hildebrandt, Virch. Arch., Bd. CXXXI, p. 5 (1893). 

 Antichymosin: J. Morgenroth, Centr. Bakt. (I), Bd. XXVI, p. 349 (1899); Bd. 

 XXVII, p. 721 (1900); E. FuLD u. K. Spiro, Zeitschr. physiol. Chern., Bd. XXXI, 

 p. 133 (1900). Antiurase: L. MoJX, Hof meist. Beitr. z. ehem. Pbysiol., Bd. II, 

 p. 344 (1902). Antitrypsin: Cl. Permi u. L. Pernosbi, Centr. Bakt., Bd. XXII, 

 p. 1 (1897); P. AcHALME, Ann. Inst. Pasteur, T. XV (1901), p. 737. Antityrosinase: 

 C. Gessard, Compt. rend. soc. biol, T. LIV, p. 551 (1902). Antilaccase: Gessard, 

 ibid., Bd. LV, p. 227 (1903). Antipepsin: H. Sachs, Chem. Centr., 1903, Bd. I, 

 p. 244; Antilab: Korscuun, Zeitschr. physiol. Chera., Bd. XXXVI, p. 141; Bd. 

 XXXVII, p. 366 (1903). Auf normales Vorkommen von Antifermenten hat Wein- 

 land, Zeitschr. Biolog., Bd. XLIV, p. 1 u. 45 (1902), Bd. XLV, p. 119 (1903) zu- 

 erst aufmerksam gemacht. Die Uuangreifbarkeit der Magenschleimhaut durch daa 

 Pepsin des Magensekretes wird auf Antipepsin resp. Antitrypsin zurückgeführt. 

 Vgl. auchHENSEL, Biochem. Centr., 1903, Ref. 864; Hansel, ibid., Bd. II, Rei„817 

 (1904): Dastre u. Stassano, Compt. rend. soc. biol., T. LV, p. 130 (1903). Über 

 die antitryptische Wirkung des Blutes: Glaessner, Beirr, chem. Physiol., Bd. IV, 

 p. 79 (1903); AscoLi u. Bezzola, Centr. Bakter., (I), Bd. XXXIII, No. 10 (1903): 

 Delezenne u. Pozerski, Compt. rend. soc. biol., Tome LV, p. 327 (1903). 

 Antisteapsin: A. Schütze, Deutsche raediz. Wochenschr., 1904, No. 9—10. — 

 2) F. Czapek, Ber. bot Ges., Bd. XX, p. 464 (1902), Bd. XXI, Heft 4 (1903). 



