76 Zweites Kapitel: Die chemischen Reaktionen etc. 



fand bei Untersuchung der Leberaldeh\-dase ebenfalls die Oxydations- 

 geschwindigkeit von Salicylaldehyd der Fermentkonzentration propor- 

 tional. Kastle und Loevenhart ^) dehnten diese Beziehung auch auf 

 das Gebiet der Lipasen aus. Für das Pepsin wurde hingegen von 

 verschiedenen Seiten (E. Schütz, Borissow, J. Schütz 2) angegeben, daß 

 die in einer bestimmten Zeit gelöste Eiv,'eißmenge innerhalb bestimmter 

 Grenzen den Quadratwurzeln der relativen Pepsinmenge proportional ist. 

 Dies kann man nach Mett sehr hübsch durch das verschieden starke 

 Abschmelzen anfangs gleich hoher Eiweißsäulchen zeigen. 



Auf derartigen Erfahrungen basieren die gegenwärtig vorhandenen 

 Bestimmungsmethoden für Enzyme. Genaueres über diese Methoden 

 wird bei Behandlung der verschiedenen Enzyme im speziellen Teile be- 

 richtet. 



Unwirksamwerden der Enzyme während der Reaktion. 

 Die Unvollständigkeit der Fermentreaktionen. — Für manche 

 Fälle hat sich die bei so vielen Katalysen nachgewiesene Eigenschaft, 

 daß sich die Katalysatormenge während der Reaktion nicht ändert, 

 auch auf dem Gebiete der Enzyme ^wiederfinden lassen, wie für das 

 Pepsin bei der Eiweißhydrolyse [Brücke s)]. Doch ist es unzweifel- 

 haft nachgewiesen, für die Hefeinvertase durch 0' Sullivan *), für das 

 Mandelemulsin durch Tammann^), daß Enzyme während der Reaktion 

 allmählich unwirksam werden und die Fermentreaktion bei keiner Tem- 

 peratur ganz zu Ende zu bringen ist; es bleibt stets ein Rest unge- 

 spaltener Substanz zurück. Das Unwirksamwerden erfolgt um so 

 schneller, je höher die Temperatur ist. Tammann hält es mit Recht 

 für unwahrscheinlich, daß das Enzym durch seine Katal.ysatorwirkung 

 geschwächt wird und meint, die Ansicht sei begründet, daß der Verlust 

 der Wirksamkeit ein von der katalytischen Wirkung unabhängiger 

 Prozeß ist. Wie man derartige Erscheinungen in der chemischen Ki- 

 netik bereits erfolgreich in Arbeit nehmen kann, hat jüngst Bredig in 

 äußerst interessanter Weise dargelegt®). Tammann zeigte für Eraulsin, 

 daß dieses Enzym, auch als Trocken präparat aufbewahrt, binnen längerer 

 Zeit bedeutend an Wirksamkeit einbüßt. Worin dieses Unwirksam- 

 werden besteht, konnte für das Emulsin noch nicht festgestellt werden. 

 Der Stillstand der Reaktion durch das Zugrundegehen des Katalysators in 

 Nebenreaktionen kann als ein „falsches Gleichgewicht" bezeichnet werden. 

 Bredig hat darauf hingewiesen, daß analoge Erscheinungen auch bei 

 unorganischen Katalysatoren vorkommen, insbesondere bei der Knall- 

 gaskatalyse durch Platinsol und der Hg Og -Katalyse durch kolloidales 

 Silber. Bei Tammann finden sich auch interessante Beobachtungen 

 über die Gesetze der Geschwindigkeit des Enzymzerfalls. 



Die Lage des ,,fal8chen Gleichgewichtes" kann bei verschiedenen 

 Enzymen und verschiedenen Versuchsbedingungen mehr oder weniger 

 weit vom idealen Endzustande der vollständigen Spaltung entfernt 



1) Kastle u. Loewenhart, Amer. Chem. Journ., Vol. XXIV, p. 491 (1900). 

 — 2) E. Schütz, Zeitschr. physiol. Chem., Bd. IX, p. 577 (1885); Borissow, 

 zit. bei SsAMOiLOW, Arcb. d. scienc. biol., Tome II, p. 705; J. Schütz, Zeit&chr. 

 physiol. Chem., Bd. XXX, p. 1 (1900); F. Hofmeister (vgl. die letzterwähnte Arbeit 

 von J. Schütz) hat hierzu einen interessanten Erklärung? vi »nsuch geliefert. — 3) E. 

 Brücke, Sitz. Wien. Akad., Bd. XXXVII, p. 131. - 4) O'Sullivan, Chem. 

 Journ., 1890, Tome I, p. 834. — 5) G. Tammann, Zeitschr. physikal. Chemie, 

 Bd. XVIII, p. 426 (1895). — 6) Bredig, Ergebnisse d. Physiologie 1902, p. 201. 



