§ 5. Allgemeine Chemie der Enzyme. 81 



mehrt und vermindert werden kann. Da es sichergestellt ist, daß Enzyme 

 auch sich selbst in iher eigenen Zersetzung katalysieren können [Papa- 

 yotin; Wurtz i)J. und manche Enzyme einander gegenseitig zerstören 

 können [Wroblewski-)], so dürfen wir auch Einrichtungen im Orga- 

 nismus erwarten, welche solche Vorgänge regeln, beziehungsweise zu 

 verhindern vermögen. 



Versdiiedene tierphysiologische Untersuchungen haben zu Sub- 

 stanzen geführt, M-elche leicht und glatt durch geringe Einwirkungen 

 (z. B. verdünnte Säuren) wirksame Enzyme liefern, ohne daß ihnen 

 selbst direkt Enzymwirkungen zukämen. Man nennt solche Stoffe 

 Profermente oder Zymogene. So fand Hammarsten^) ein Labzy- 

 mogen (Prochymosin), Ebstein und Grützner •») ein Propepsin in der 

 Magenschleimhaut. Heidenhain ^) fand ein Protrypsin, Goldschmidt 0) 

 ein Proptyalin, Langley ") zeigte, daß 0,5—1.0 Proz. Na-^COg das aus- 

 gebildete Pepsin rasch zerstört, Propepsin aber intakt läßt. Dadurch 

 lassen sich Enzym und Zymogen trennen. Das Propepsin, mit dem 

 sich zuletzt besonders Glaessner ^) beschäftigt hat, ist eine N-haltige 

 Sub&tanz, doch ist sein Eiweißcharakter zweifelhaft; es wird leicht von 

 verschiedenen Stoffen absorbiert, diffundiert nicht durch tierische und 

 pflanzliche Membranen. Sublimat (0,1 Proz.) und 1 Proz. Phenol zer- 

 stören das Propepsin. 



Von pflanzlichen Proenzymen ^) ist die Existenz eines Protrypsin 

 durch ViNES^") und durch S. Frankfurt i^), sowie die einer Proinulase 

 durch Green 12) wahrscheinlich gemacht worden. Durch Behandlung 

 von zerriebenen Keimlingen odei- Nepentheskannen mit verdünnter Säure 

 vermag man die proteolytischen Wirkungen sehr beträchtUch zu steigern. 



Daß, wie Detmer ^'^) für Diastase fand und wie es voraussichtlich 

 auch bei anderen Enzymen sehr häufig der Fall ist, die Fermentbildung 

 im Gegensatze zur Fermentwirkung von Sauerstoffgegenwart abhängt, kann 

 nicht überraschen, nachdem sowohl die Enzymbildung aus Zymogen als 

 auch die Zymogenproduktion ihrerseits an derartige oxydative Stoff- 

 wechselvorgänge gebunden sein kann. 



Die Aktivierung von Enzymen kann auch durch be- 

 sondere Enzyme bewirkt werden. Pawlow hat gezeigt, daß 

 frischer Pankreassaft nicht tryptisch wirkt, sondern erst durch ein in 

 der Duodenalschieimhaut enthaltenes Enzym aktiviert wird, die Entero- 



1) A. WuRTZ. Compt. rend., Tome XCI, p. 787. — 2) A. WROBi.ETVVSKr, 

 B. Bednarski u. M. Wojczynski, Beitr. z. ehem. Physiol., Bd. I, p. 289 (1901). 

 Die erste Beobachtung derartiger Vorgänge war die von Kühne (1876) über die 

 Verdauung des Trypsin durch Pepsin. — 3) HajMJIARSTEN, Malys Jahresber. Tier- 

 ehern., Bd. II. p. 118 (1872); später besonders Löscher, Pflüg. Arch., Bd. LXIX, 

 p. 141. _ 4) Ebstein u. Grützner, Pflüg. Arch., Bd. VIII, p. 122, 617 (1874). 

 — 5) Heiüknhain, Pflüg. Arch., Bd. X, p. 557 (187.5); nach Hekma, Biochem. 

 Centr. 1903. Ef. 1420, fördern Säuren die Tryp.sinbildung aus Protrypsin nicht; 

 über Pankrea-szymogene auch VerwüRN, Centr. Plivsiol., Bd. XVI, p. 642 (1902). — 

 6) GOLD-SCHMIDT, Zeitschr. phvsiol. Chem., Bd. 'X, p. 273 (1886). — 7) J. N. 

 Langley, .Journ. of Physiol.. Vol. III, p. 246 (18SJ). — 8) K. Glaessner, Bei- 

 träge z. chem. Phys., Bd. I, p. 1 (1901); ferner PoDwassoTZKY , Journ. Pharm. 

 Chim. (5), Vol. XIV, p. 518 (18vS6); Langley u. Edkins, Journ. of Physiol., 

 Vol. VII, p. 371 (1887). Trypsin- und Steapsinzymogen:LlNTWAREW, Biochem. Centr., 

 1903, Ref. No. 201. — 9) Über Proenzyme" vgl. auch die Darstellungen bei Duc- 

 i^ux, 1. c. p. 340; Green -Windisch, iinzvme, p. 388. — 10) S. Vines, Journ. 

 Linn. Soc., Vol. XV, p. 427 (1877); Ann. of. Bot., Vol. XI (1897). - 11) S. Frank- 

 furt, Landw. Versuchsst, Bd XLYII, p. 449 (1897). — 12) Fr. Green, Ann. of 

 Botan., Vol. VII, p. 121 (1893). — 13) W. Detmer, Bot. Ztg., 1883, p. 601. 



Czapek, Biochemie der Pflanzen. 6 



