^2 Zweites Kapitel : Die chemischen Reaktionen etc. 



kinase^); es ist dies also gleichsam ein Enzym eines Enzyms. Von 

 der Kinase durchaus verschieden ist der durch Bayliss und Starling 2) 

 entdeckte, die Pankreassaftsekretion anregende Stoff, das Sekretin, 

 welches nicht zu den Enzymen zu rechnen ist. Kinase ist auch bereits 

 im Pflanzenreiche nachgewiesen. Delezenne und Moüton ^) fanden, 

 daß Hutpilzextrakte (z. B. Amanita) inaktiven Pankreassaft kräftig akti- 

 vieren. Nach Malfitano^) besteht auch das Anthraxenzym aus in- 

 aktivem Trypsin und Kinase. 



Das Verhältnis zwischen Kinase und Trypsin korrespondiert in 

 bemerkenswerter Weise mit den zu schildernden Veihältnissen bei den 

 komplexen Hämolysinen. Die Kinase entspricht den hämolytischen „Ambo- 

 zeptoren" Ehrlichs, das Trypsin aber Ehrlichs „Komplementen"^). 



Die aus früherer Zeit stammenden Angaben über ,, künstliche Dar- 

 stellung" von Enzymen aus anderen Eiweißstoffen sind wohl sämtlich, 

 teils aus der Beimengung kleiner Enzymmengen, die an andere kolloide 

 Stoffe adsorbiert sind, teils durch Bakterienwirkung zu erklären. Hierzu 

 zählt die ,, künstliche Diastase" von Reychler und Selmi^), die 

 Bildung von glykolytischem Enzym aus Diastase [Lepine^)], auch die 

 angeblich heim Schütteln von Eiweiß auftretenden tryptischen Wir- 

 kungen, die Chalfejeff **) angab. Die künstliche Herstellung von 

 Enzymen ist noch ebensowenig gelungen, wie die Synthese wahrer Ei- 

 weißsubstanzen. 



§ 6. 



Cytotoxine und andere Stoffe, die sich an die Enzyme an- 

 reihen lassen'). 



Pflanzliche und tierische Organismen produzieren eine große 

 Menge von Stoffen, welche mit den Enzymen die Eigentümlichkeiten 

 teilen, daß sie anscheinend eiweißartiger Natur sind, durch Hitze leicht 

 zerstört werden, bereits in minimalen Mengen außerordenthch intensive 

 Wirkungen zeigen' und auch das Schicksal mit den Enzymen gemein 

 haben, daß m.an von ihnen meist nur die Wirkungen kennt, die Stoffe 

 selbst jedoch nicht rein dargestellt hat. Auch die in der neueren Pa- 



1) Litt.: Hallion u. Carrion, Buli. g^n. Therap., Tome CXLV, p. 53 (1903); 

 Delezenne, Corapt. r. soc. biol., Tome LV, p. 455, 693 (1903); Dastre u, 

 Stassano, ibid., p. 317, 319; Hamburger u. Hekma [Akad. Wetensch. Amsterdam, 

 1902, p. 733] meinen übrigens, die Enterokinase sei kein Enzym und schlagen für 

 sie den Namen „Zymolysiu" vor. — 2) Bayliss u. Starling, Journ. of Physioi., 

 Vol. XXVni, No. 5 (1902), Vol. XXIX, No. 2 (1903), Vol. XXX, No. 1 (1904); 

 Fleig, Centr. Physioi., Bd. XVI, p. 681 (1902); Camus, Biochem. Centn, 1903, 

 Ref. 381. — 3) Delezenne u. Mouton, Corapt. r. soc. biol., Tome LV, p. 27 

 1903), Compt. rend., Tome CXXXVI, p. 167 (1903). — 4) Malfitano, ibid., p. 964 



— 5) Vgl. Delezenne, ibid., p. 171. Man kennt auch bereits eine Antikiiia.se; 

 Delezenne, ibid., p. 132, 935, Nach Dastre und Stassano beruht die Nicht- 

 angreifbarkeit von Darmparasiten (Ascaris) durch die Sekrete des Wirtes nicht auf 

 Produktion von Antitrypsin (Weinland), sondern auf Gegenwart von Antikinase 

 in Ascariden: Compt. rend. soc. biol., Tome LV, p. 254, 588, 633, 635 (1903). — 

 6) Selmi. ref. Ber. ehem. Ges., Bd. XV, p. 386 (1882). — 7) Lepine, wider- 

 legt durch O. Nasse u. F. FiiAmi, Pflügers Archiv, Bd. LXIII, p. 203 (1896). 



— 8) Chalfejefe, ref. Centr. Physioi., 1901, p. 200. — 9) Zur Orientierung 

 auf diesem für die Biologie in kurzer Zeit so wichtig gewordenen Gebiete können 

 folgende Werke dienen: Deutsch u. P'eistmantel, Impfstoffe und Sera, 1903, 

 Oppenheimek, Toxine und Antitoxine, 1904; H. Sachs, Biochem. Ceutr., Bd. L 

 p. 573 (1903); Oppenhelmer. Die Fermente, 2. Aufl. (1904), p. 161. 



