l;-iO Viertes Kapitel: Die Resorption der Fette bei der Keimung. 



liefert. Dieser Befund wurde von C. Lumia^) für Ricinus, Cucurbita 

 und Kokosnuß bestätigt. Neuerdings haben Connstein, Hoyer und 

 Wartenberg -') gezeigt, daß die Lipasewirkung sehr abhängig ist von 

 der Gegenwart einer gewissen Säuremenge; besonders reich an Lipase 

 sind den genannten Autoren zufolge Euphorbiaceensamen (Ricinus u. a.). 

 Einige Gramm entölten Ricinussamenpulvers spalteten bei Zimmertem- 

 peratur und Zusatz von 5 g Vjq Normal- Hg SO^ binnen vier Tagen 

 25 g der verschiedensten Pflanzenfette vollständig. Pulver aus ruhen- 

 dem Samen ist diesen Untersuchungen zufolge ebenfalls stark fettspal- 

 tend wirksam. Glyzeride höherer Fettsäuren scheinen leichter spaltbar 

 zu sein als die Ester niederer Fettsäuren. Fokin ^) fand die höchste 

 fettspaltende Wirksamkeit bei Chehdoniumsamen; zahlreiche andere ge- 

 prüfte reife Samen waren viel schwächer lipoly tisch wirksam. Nach 

 Pozzi-EscoT''; verseifen vegetabilische Lipasen aliphatische Fettsäure- 

 ester sehr leicht, Phenolester aber sehr wenig. Wenn inaktiver Mandel- 

 säureäthylester durch Lipase gespalten wird, so wiid zuerst interes- 

 santerweise der d-Mandelsäureester vorwiegend hydrolysiert [Dakin^)j. 



Physikalisch-chemische Untersuchungen über die Wirkung pflanz- 

 licher Lipasen stehen noch fast gänzlich aus, hingegen haben die ein- 

 schlägigen tierphysiologischen Untersuchungen bereits eine Reihe be- 

 merkenswerter Resultate gezeitigt. Hanriot ^), welcher die Blutlipase 

 (,,Serolipase") studierte, fand als Temperaturoptimum für dieses Enzym 

 50^; 60*^ wirkt anfangs sehr günstig, zerstört aber bei längerer Ein- 

 wirkung das Enzym. Diese Lipase wirkt am besten bei schwach alka- 

 lischer Reaktion. Es soll hier eine Proportionalität zwischen Enzym- 

 menge und Wirkung bestehen, worauf Hanriot und Camus eine Be- 

 stimmungsmethode für Serolipase begründeten. Doch haben Stade ^) 

 sowohl wie Benech und Güyot'') für die Magenlipasewirkung gezeigt, 

 daß hier die ScHüTZ-BoRissowsche Regel gilt; die Verdauungsprodukte 

 verhalten sich wie die Quadratwurzeln aus den Enzymmengen. Nach 

 Kastle^) hingegen soll die hydrolytische Spaltung von Äthylbutyrat durch 

 Lipase (aus Schweineleber) sicher eine Reaktion erster Ordnung darstellen. 

 Nach Pottevin^^) befördern Ca-Salze sehr kräftig die Wirkung der Pankreas- 

 lipase, weniger Mg- und Na-Salze, am wenigsten Kalisalze. Hanriot 

 beobachtete auch eine synthetisierende Wirkung der Serolipase, indem 

 das Enzym mit Buttersäure, Glyzerin und Wasser bei 37" zusammen- 

 gebracht, Tributyrin in gewisser Menge erzeugt. Zur Erklärung der 



1) C. LmoA, Staz. sperim. agrar. ital., Vol. XXXI, p. 397 (1898). — 

 2) W. Connstein, E. Hoyeb u. H. Wartenberg, Ber. ehem. Ges., Bd. XXXV, 

 p. 3988 (1902); Hoyer, ibid. Bd. XXXVII, p. 1486 (1904). Über Ricinusiipase auch 

 M. NiCLOux, Compt. r., Tome CXXXVIII, p. 1175, 1288 (1904). — 3) S. Fokin, 

 Chem. Centr., 1903, Bd. II, p. 1451; 1904, Bd. I, p. 13G5. — 4) Pozzi-Escox, Compt. 

 r., Tome CXXXVI, p. 1146 (1901). — 5) H. D. Darin, Proceed. chem. soc. 

 Vol. XIX, p. 161 (1903). — 6) Hanriot, Compt. rend., Tome CXXIII, p. 753, 833 

 (1896). Tome CXXIV, p. 235, 778 (1897); Compt. rend. .soc. biolog. 1896 und 1897; 

 Zeitschr. physikal. Chem., Bd. XXIX, p. 361 (1899); Compt. rend., Tome CXXXII, 

 p. 146, 212, 842 (1901); Compt. rend. soc. biol., Tome LTII, p. 367 liOOl); Compt. 

 rend.,_T. CXXXIV, p. 1363 (1902). Doyon n. Morel, Compt. rend., T. CXXXIV, 

 p. 1254 (1902), haben die Existenz der Serolipase ohne ausreichende Gründe in 

 Zweifel gezogen. Vgl. auch Duclaux, Traite Microbiol., Tome II (1899), p. 538 

 und J. Effront, Die Diastasen, Bd. I (1900), p. 277—282. — 7) W. Stade, Hotmeist. 

 Beitr., Bd. III, p. 311 (1902). — 8) Benech u. Guyot, Compt. rend. soc. biol., 

 Tome LV, p. 719, 994 (1903). — 9) J. H. Kastle, M. E. Johnston u. E. Elvove, 

 Americ. Chem. Journ., Bd. XXXI, p. 521 (1904). Bei der Leberlipase scheint nach 

 R. Magnus [Zeitschr. physiol. Chem., Bd. XLII, p. 149 (1904)] ein „Coferment" 

 eine Rolle zu spielen. — 10) H. Pottevin, Compt. rend., Tome CXXXVI. p. 767 (1903). 



