C) Achtuiidzwaiizigstf« Kapitel: Aligemeine Biochemie der pflanzl, Kiweißstoffe. 



bekannten kristailinisclien Eiweißstolfe, und erst 1889 gelang es Hof- 

 meister i) zu beweisen, daß man durch geeignete Mittel, wobei lang- 

 same Konzentrierung der Lösung von Eiweiß in halbgesättigter Amraon- 

 sulfatlösung sich trefflich bewährte. Hühnerei-Albumin schön kristallisiert 

 gewinnen kann. HopkixNs und Pinküs "') fanden, daß ein sehr kleiner 

 Zusatz von Essigsäure hieibei begünstigend wirkt. Man hat später 

 noch eine Reihe tierischer Eiweilistoffe (z. B. Serumalbumin. Laktalbu- 

 min) nach diesem A' erfahren zur Kristallisation gebracht. Auf ptianz- 

 liche Eiweißstofte ist das Verfahren leider noch sehr wenig angewendet 

 worden-^). Die drei genannten Albumine scheinen nach Wichmann ^) 

 isomorphe Kristalle zu 'oilden. Erwähnung verdient hier auch, daß zu 

 den ..Proteiden im weitesten Sinne" zählende Farbstoffe schon kristalli- 

 sieren: im PHanzenreiche, wie Molisch ^) nachgewiesen hat, das Phyko- 

 erytlu-in der Florideen und das Phykocyan der Spaltalgen; im Tier- 

 reiche, wie schon lange bekannt"), das Hämoglobin. Manche Angaben 

 über kristallisierende Eiweißstoffe sind unsiclier und unbestätigt ge- 

 blieben, insbesondere einige Angaben über kristallisierbare Albumosen 

 und Peptone. 



Eine öammbmg der Vorschriften zur Herstellung künstlicher Eiweiß- 

 kristaile findet sicli in der zusammenfassenden Darstellung über Eiweiß- 

 kristallisation von Fr. N. Schulz^). Man hat mit Recht von vielen 

 Seiten diese Methodik als sehr wichtig für die Beschaffung- reinen ünter- 

 suchungsmaterials hingestellt, doch ist nicht außer Betracht zu lassen, 

 daß die Adsorption«- und Quellungsphänomene in hohem Grade zeigenden 

 Eiweißkristalle nicht in allen Fällen für absolute Reinheit Gewähr leisten 

 können, wie andere Kristalle. Auch die natnrlicJieu Eiweißkristalle 

 bergen nach Schimper vielleicht eingeschlossene Beimengungen, indem 

 bei Einwirkung von Glyzerin ein Teil in Lösung geht, ein Teil jedoch 

 als festes Skelett vom Lichtbrechungsvermögen des Wassers zurückbleibt ''). 



Die kolloidalen Eigenschaften der Eiweißkörper. Die 

 meisten Eiweißstoffe besitzen die Eigenschaften von ..Kolloiden" in 

 typischer Weise; doch zeigen sich speziell bei den Albumosen und Pep- 

 tonen zahlreiche Cbergangsstufen zum Verhalten von „Kristalloiden", 

 welche besonders in der verminderten Viskosität der Lösungen, der ge- 

 steigerten Diffusionsfähigkeit, der Löslichkeit in Alkohol sowie im Ver- 

 luste der Koagulationsfähigkeit und der Aussalzbarkeit sich ausprägen. 



Eiweißlösungen bilden leicht bleibenden Schaum. Etwas konzen- 

 rriertere Lösungen passieren auch Filterpapier nur langsam. Unter er- 



Ij F. Hofmeister, ZeiLschr. physiol. Cham., Bd. XIV, p. l(j:j (1889); Bd. 

 XVI, p. 187 (1891). Ferner Gabriel, ibid., Bd. XV, p. 456 (LS91); BOxN'dzynski 

 u. ZojA, B<1. XIX, p. 1 (1894); Moraczewski, Bd. XXI, p. 71 (189.Ö); Bd. XXV, 

 p. 252 (1898); Gürbkr, Sitz. Würzburg, phv-s.-med. Ges., 1894, p. 142, 189«j, p. 117; 

 Krieger, Dissert. Straßburg, 1899; Fr. N. Schulz, Zeit.schr. phv8. Chem., Bd. 

 XXIX, p. 8ü (1899); Faxoraioff, Bull, soc chira. (3), Tome XVIII. p. 595 (1897); 

 Worms, Maximowitsch, Chem. Oentr.. 1901, Bd. II, p. 1229; Reichert, Amer. 

 JoiHu. Physiol.. Vol. IX, p. 97 (1908); M. Cohn, Zeitschr. phys. Ohem., Bd. XLIII, 

 p. 41 (1904). -^ 2) Hopkins u. Pinkus, Jonrn. of Physiol., Vol. XXIII, p. 130 

 (1898). — 3)^ Angabeil z. B. bei (iABRIEL, 1. c. Das von Rümpler. Ber. ehem. 

 <ies., Bd. XXXV^, p. 41G2 (1902), angegebene Verfahren dürfte hierbei gute Dienste 

 leisten. — 4) Wichmann, Zeitschr. phvsiol. Chem., Bd. XXVII, p. 575 (1899). — 

 5) Molisch, Botan. Ztg., 1894, p. 177; 1895, p. 131. — 6) Literatur bei Fr. N. 

 Schulz, Kri.stallisation v. Eiweißstoffen (1901), p. 21 ff. — 7) Schimper, Nägüli, 

 i. c; Pfeffer, Jahrbuch, wiss. Bot., Bd. VIII (1872), dachte an eine cheniiscbe 

 Spaltung durch Glyzerin; definitiv entschieden ist die Frage noch nicht. 



