S Arhfundzwanzi^ate« Kapitel: Allgemeine Bioehemie der pfJanzl. Eiweißstolt'e. 



hemmt die Ifitzekoagnljition von Eiweißntoffen : so Pyridin, Cholin, Harn- 

 stoff), ferne]- Kontakt mit metalliscbem Silber 2), und bekanntlich auch 

 Fornmldehyd^). Von besonderem einschlägigen Interesye ist endlich 

 die von 8piro*) studierte Herabsetzung der Koagulationstemperatur 

 durch einwertige Alkohole, wobei höhere Alkohole schon in geringereu 

 Dosen wirken, als die niederen Alkohole. Die mehrwertigen Alkohole 

 (Glyzerin, Mannit, Zucker) hemmen im Gegensatze hiezu die Koagula- 

 tion. Auch alkoholische Salzlösungen zeigen nach Spiro koagulations- 

 h«mmende Wirkung. 



Durch Alkohol gefälltes Eiweiß verliert nach längerem Kontakt 

 mit starkem Alkohol gleichfalls seine Löslichkeit in Wasser. Analoge 

 Wirkungen beobachtete Hofmeister auch an Eiweißkristallen ■''). 



Die Fähigkeit von Kolloidlösungen eine kolloidale Goldlösung gegen 

 die fällende Wirkung eines NaCl-Zusatzes zu schützen, findet sich auch 

 b«i Eiweiß, und wurde von Schulz und Zsigmond\'*>) dazu benutzt, um 

 für einzelne Eiweißspecies eine charakteristische „Goldzahl" zu ermitteln. 



Die Oberflächenattraktion tritt bei Eiweißstoffen stark zutage. 

 Eiweißfällungen reißen viele Stoffe mit zu Boden , insbesondere andere 

 Kolloide. Proteolytische Enzyme werden durch Fibrinflocken stark ge- 

 speichert. Auch künstliche Eiweißkristalle zeigen gegenüber Salzen und 

 Farbstoffen diese Erscheinung in hohem Maße. Heipenhain ^) hat sich 

 hinsichtlich der für die Histologie wichtigen EiweißfiUbung durch Ani- 

 linfarben bemüht, den Anteil festzustellen, welcher auf Rechnung wirk- 

 licher chemischer Verbindung von Farbstoff mit Eiweiß zu setzen ist. 



Von größtem theoretischen und praktischen Interesse ist das Ver- 

 balten der Eiweißhydrosole gegen Salze. Die durch Neutralsalze der 

 Alkalimetalle sowie des Magnesiums bewirkten Fällungen sind reversible 

 Zustandsänderungen ; sie lassen sich durch genügende Verdünnung mit 

 Wasser oder Ausdialysieren des Salzes wieder rückgängig machen. Das 

 Gleiche gilt jedoch nicht von den Eiweißfällungen mit Schwörmetall- 

 salzen, welche nicht umkehrbare Zustandsänderungen darstellen^). Daß 

 es Fällungen gibt, welche anfangs reversible Änderungen bedeuten, bei 

 denen jedoch der Eiweißniedei^schlag sehr bald in uidösliche Form über- 

 geht, lehrt die Eiweißfällung mit Alkohol und anderen organischen 

 Solventien. Spiro*) hat mit Recht betont, daß kein ausreichender 

 Grund existiert, die Salz- und Alkoholfällungen als pi'inzipiell ver.schie- 

 dene Erscheinungen anzusehen. Da beim Aussalzen mit Neutralsalzen 

 auch längerer Kontakt mit der Salzlösung dem Eiweiß nichts schadet, 

 hat diese Prozedur bei der Darstellung, Trennung und Reinigung von 

 Eiweißsubstanzen ungeheuere Bedeutung erlangt, insbesondere seit 



1) Vgl. Spiro, Zeitschr. physiol. Chein., Bd. XXX, p. 182 (1900); Ramsden, 

 Journ. of Physiol., Vol. XXVII, p. XXIII (1902). — 2) Sohadee van der Does, 

 Zeit«chr. phy.siol. Chem., Bd. XXIV, p. 351 (1897); Clautriait, Bull. soc. belg. 

 Micr., Vol. XVIII. p. 1.57, gibt dieselbe Wirkung von Spur-n Eisenvitriol an. — 

 9) Hierzu Blum, Zeitachr. physiol. Chem., Bd. XXII, p. 127 (ISOÜ); Schwarz, 

 ibid., Bd. XXXI, p. 460 (1901); Benedicenti, Arch. Anat. Physiol., 1897, ^.210. 



— 4) k. Spiro, Hofmeisters Beiträge, Bd. IV, p. 300 (1903). — 5) Über Eiweiß- 

 fällung durch Alkohol auch M, Chr. Tebb, Journ. of Physiol., Vol. XXX, p. 25 

 (1Ö04). — 6) Schulz u. Zbigmondy, Hofmeisters Beiträge, Bd. III, p. 137 (1903); 

 für Albamosen: E. ZUNZ, Arch. internat. de physiol., Tome I. p. 427 (1904). 



— 7) Heidenhain, Pflüg. Arch., Bd. XC, p. 115 (1902); Bd. XCVI, p. 440 (1903); 

 ZeitBchr. wiss. Mikrosk., Bd. XIX, p. 431 (1903). — 8) Nach G. Galeotti, Zeit- 

 schrift physiol. Chem., Bd. XL, p. 492 (1903), wären allerdings selbst die Schwer- 

 met«!! Eiweißfälluiigfii entgegen der allgemeinen Anschauung als reversible Vor- 

 g«ns»f' «i.uf zu fassen. 



